Главная
Авторизация
Фамилия
Пароль
 

Базы данных


Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Область поиска
в найденном
 Найдено в других БД:Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН (6)Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН (2)
Формат представления найденных документов:
полныйинформационныйкраткий
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>K=Bioluminescence<.>)
Общее количество найденных документов : 313
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
577.34
С 87


   
    Структура оксилюциферина грибов - продукта реакции биолюминесценции [Текст] : статья / К. В. Пуртов [и др.] // Доклады Академии наук. - 2017. - Т. 477, № 2. - С. 245-248, DOI 10.7868/S0869565217320226 . - ISSN 0869-5652
   Перевод заглавия: Structure of Fungal Oxyluciferin, the Product of the Bioluminescence Reaction
УДК

Аннотация: Определили структуру оксилюциферина грибов, провели ферментативную реакцию биолюминесценции в условиях насыщения по субстрату с дискретным мониторингом образующихся продуктов и установили структуры конечных продуктов реакции. На основе этих исследований разработали схему деградации оксилюциферина до конечных продуктов. Структуру оксилюциферина грибов подтвердили встречным синтезом.

РИНЦ,
РИНЦ
Держатели документа:
Федеральный исследовательский центр "Красноярский научный центр" Сибирского отделения Российской Академии наук

Доп.точки доступа:
Пуртов, К.В.; Purtov K.V.; Осипова, З.М.; Osipova Z.M.; Петушков, В.Н.; Petushkov V.N.; Родионова, Н.С.; Rodionova N.S.; Царькова, А.С.; Tsarkova A.S.; Котлобай, А.А.; Kotlobai A.A.; Чепурных, Т.В.; Chepurnykh T.V.; Гороховатский, А.Ю.; Gorokhovatsky A. Yu.; Ямпольский, И.В.; Yampolsky I.V.; Гительзон, И.И.; Gitelson J.I.

Найти похожие
2.
   Е071
   Б 63


    Пуртов, К. В.
    Изучение химического механизма биолюминесценции грибов [Текст] = The study of the chemical mechanism of bioluminescence of fungi / К. В. Пуртов, В. Н. Петушков, Н. С. Родионова // Биофизика для экологии и медицины: к 90-летию академика РАН И. И. Гительзона / И. И. Гительзон, Т. Г. Волова, А. Г. Дегерменджи [и др.] ; ред., авт. предисл. Т. Г. Волова. - Новосибирск : Издательство Сибирского отделения Российской академии наук, 2019. - С. 88-98. - Библиогр.: с. 98 . - ISBN 978-5-7692-1650-3
УДК
ББК Е071я43 + Р252.0я43


Доп.точки доступа:
Гительзон, Иосиф Исаевич; Волова, Татьяна Григорьевна; Дегерменджи, Андрей Георгиевич; Дегерменджи, Н. Н.; Шевырногов, Анатолий Петрович; Кратасюк, В. А.; Барцев, Сергей иванович; Болсуновский, Александр Яковлевич; Бондарь, Владимир Антонович; Буров, А. Е.; Величко, В. В.; Гладышев, Михаил Иванович; Есимбекова, Е. Н.; Дементьев, Д. В.; Задереев, Егор Сергеевич; Зотина, Т. А.; Косиненко, Сергей Васильевич; Медведева, С. Е.; Петушков, В. Н.; Печуркин, Николай Савельевич; Прокопкин, И. Г.; Пузырь, А. П.; Рогозин, Денис Юрьевич; Родионова, Н. С.; Ронжин, Н. О.; Сомова, Лидия Александровна; Тихомиров, Александр Аполлинариевич; Тихомирова, Наталья Александровна; Трифонов, С. В.; Ушакова, Софья Аврумовна; Франк, Л. А.; Хромечек, Е. Б.; Шишацкая, Е. И.; Шуваев, А. Н.; Российская академия наук. Сибирское отделение; Институт биофизики(Красноярск)

Имеются экземпляры в отделах: всего 1 : ИБФ-КФ (1)
Свободны: ИБФ-КФ (1)

Найти похожие
3.
   Е071
   Б 63


    Медведева, С. Е.
    Коллекция культур ибсо как база для исследований биолюминесценции й и грибов в ИБФ СО РАН [Текст] = Culture collection ibso as a basis for research of bioluminescence of bacteria and fungi in IBP SB RAS / С. Е. Медведева // Биофизика для экологии и медицины: к 90-летию академика РАН И. И. Гительзона / И. И. Гительзон, Т. Г. Волова, А. Г. Дегерменджи [и др.] ; ред., авт. предисл. Т. Г. Волова. - Новосибирск : Издательство Сибирского отделения Российской академии наук, 2019. - С. 24-39. - Библиогр.: с. 37-39 . - ISBN 978-5-7692-1650-3
УДК
ББК Е071я43 + Р252.0я43


Доп.точки доступа:
Гительзон, Иосиф Исаевич; Волова, Татьяна Григорьевна; Дегерменджи, Андрей Георгиевич; Дегерменджи, Н. Н.; Шевырногов, Анатолий Петрович; Кратасюк, В. А.; Барцев, Сергей иванович; Болсуновский, Александр Яковлевич; Бондарь, Владимир Антонович; Буров, А. Е.; Величко, В. В.; Гладышев, Михаил Иванович; Есимбекова, Е. Н.; Дементьев, Д. В.; Задереев, Егор Сергеевич; Зотина, Т. А.; Косиненко, Сергей Васильевич; Петушков, В. Н.; Печуркин, Николай Савельевич; Прокопкин, И. Г.; Пузырь, А. П.; Пуртов, К. В.; Рогозин, Денис Юрьевич; Родионова, Н. С.; Ронжин, Н. О.; Сомова, Лидия Александровна; Тихомиров, Александр Аполлинариевич; Тихомирова, Наталья Александровна; Трифонов, С. В.; Ушакова, Софья Аврумовна; Франк, Л. А.; Хромечек, Е. Б.; Шишацкая, Е. И.; Шуваев, А. Н.; Российская академия наук. Сибирское отделение; Институт биофизики(Красноярск)

Имеются экземпляры в отделах: всего 1 : ИБФ-КФ (1)
Свободны: ИБФ-КФ (1)

Найти похожие
4.
^a343.17.09.11^2VINITI
Г 51


    Гительзон, И. И.
    Перспективы применения биолюминесцентных методов в медицине [Текст] : научное издание / И. И. Гительзон, Т. П. Сандалова // Вестн. АМН СССР. - 1990. - N 9. - С. 31-35 . - ISSN 0002-3027
ГРНТИ
РУБ 343.17.09.11
Рубрики:
БИОЛЮМИНЕСЦЕНЦИЯ
   ПРИМЕНЕНИЕ

   МЕДИЦИНА

   BIOLUMINESCENCE

   APPLICATION IN MEDICINE



Доп.точки доступа:
Сандалова, Т.П.

Найти похожие
5.
^a314.23.27.07.11^2VINITI
В 93


    Высоцкий, Е. С.
    Выделение и очистка Ca-зависимого фотопротеина - обелина из гидроидных полипов Obelia longissima [Текст] : научное издание / Е. С. Высоцкий, В. С. Бондарь, В. Н. Летунов // Биохимия. - 1989. - Т. 54, N 6. - С. 965-973 . - ISSN 0320-9725
ГРНТИ
РУБ 314.23.27.07.11
Рубрики:
ФОТОПРОТЕИН
   КАЛЬЦИЙ-ЗАВИСИМЫЙ

   ОБЕЛИН

   ВЫДЕЛЕНИЕ

   ОЧИСТКА

   OBELIA LONGISSIMA

   ПОЛИПЫ ГИДРОИДНЫЕ

   OBELIN

   CA-ACTIVATED PHOTOPROTEIN

   EXTRACTION/PURIFICATION

   HYDROID POLYPS

   BIOLUMINESCENCE

Аннотация: Описан способ выделения и очистки Ca-зависимого фотопротеина - обелина из гидроидных полипов Obelia longissima, включающий: разрушение материала в гипотонич. буфере, фракционирование ПЭГ 6000, фракционирование (NH[4])[2]SO[4] в диапазоне 40-75% насыщения, хроматографию на ДЭАЭ-целлюлозе DE-52, хроматографию на фенил-сефарозе 4В, гель-фильтрацию на сефадексе G-75, гель-фильтрацию на колонке Superose 12 HR 10/30 при помощи системы FPLC. С помощью предложенного метода получен практически чистый обелин с выходом 30-40%. Мол. м. полученного белка, определенная гель-фильтрацией в неденатурирующих условиях, составляет 39,6 кДа, тогда как электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия показывал наличие двух белков с мол. м. 27 и 15,6 кДа соответственно. Библ. 28. Ин-т биофизики СО АН СССР, Красноярск, СССР
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Бондарь, В.С.; Летунов, В.Н.

Найти похожие
6.
   Е071
   Б 63
Е07 / Б 63-ИБФ-КФ


   
    Биофизика для экологии и медицины: к 90-летию академика РАН И. И. Гительзона [Текст] / И. И. Гительзон, Т. Г. Волова, А. Г. Дегерменджи [и др.] ; ред., авт. предисл. Т. Г. Волова ; Российская академия наук, Сибирское отделение, Институт биофизики (Красноярск). - Новосибирск : Издательство Сибирского отделения Российской академии наук, 2019. - 292, [2] с. : ил., цв. ил. ; 25 см. - Рез. ст. англ. - Библиогр. в конце ст. - 300 экз. - ISBN 978-5-7692-1650-3 : 1635.00 р.
    Содержание:
Гительзон, Иосиф Исаевич. Краткий очерк истории, состояния и перспектив = A short essay on the history, state and prospects of the institute of biophysics FRC KSC SB RAS / И. И. Гительзон. - С .14-23
Медведева, С. Е. Коллекция культур ибсо как база для исследований биолюминесценции й и грибов в ИБФ СО РАН = Culture collection ibso as a basis for research of bioluminescence of bacteria and fungi in IBP SB RAS / С. Е. Медведева. - С .24-39. - Библиогр.: с. 37-39
Гительзон, Иосиф Исаевич. Биолюминесценция Мирового океана = Bioluminescence of the World Ocean / И. И. Гительзон, Л. А. Левин, А. С. Артемкин, Р. Н., Чепилов В. В., Молвинских С.Л., Черепанов О. А., Чугунов Ю. В., Караев Н. Д., Загородний Ю. А., Шевырногов А. П. Утюшев Р. Н. - С .40-60. - Библиогр.: с. 60
Другие авторы: Левин Л. А., Артемкин А. С., Утюшев Р. Н., Чепилов В. В., Молвинских С.Л., Черепанов О. А., Чугунов Ю. В., Караев Н. Д., Загородний Ю. А., Шевырногов А. П.
Кратасюк, В. А. Бактериальная люцифераза в биолюминесцентном анализе = Bacterial luciferase in bioluminescent analysis / В. А. Кратасюк, Е. Н. Есимбекова. - С .61-71. - Библиогр.: с. 70-71
Франк, Л. А. Целентеразин-зависимые биолюминесцентные системы = Coelenterazine-dependent bioluminescent systems / Л. А. Франк. - С .72-87. - Библиогр.: с. 85-87
Кл.слова: люцифераза
Пуртов, К. В. Изучение химического механизма биолюминесценции грибов = The study of the chemical mechanism of bioluminescence of fungi / К. В. Пуртов, В. Н. Петушков, Н. С. Родионова. - С .88-98. - Библиогр.: с. 98
Родионова, Н. С. Исследование биолюминесценции сибирских почвенных олигохет = Study of siberian bioluminescent earthworms / Н. С. Родионова, А. А. Петушков. - С .99-118. - Библиогр.: с. 116-118
Тихомиров, А. А. Экспериментальные модели замкнутых экосистем с расчетной долей человека как перспективное направление исследований по созданию биолого-технической системы жизнеобеспечения = Experimental models of closed ecosystems with the human calculated limits as a perspective direction of research on the creation of BTLSS / А. А. Тихомиров, С. А. Ушакова, Н. А. Тихомирова, С. В., Величко В. В. Трифонов С. В. - С .119-128. - Библиогр.: с. 128
Другие авторы: Ушакова С. А., Тихомирова Н. А., Трифонов С. В., Величко В. В.
Волова, Татьяна Григорьевна. Управляемый биосинтез: от параметрически управляемых продуцирующих биосистем до новейших биофизических технологий = Controlled biosynthesis: from parametrically controlled producing biosystems to newest biophysical technologies / Т. Г. Волова, Е. И. Шишацкая. - С .129-148. - Библиогр.: с. 147-148
Бондарь, Владимир Станиславович. Биомедицинские приложения наноалмазов взрывного синтеза = Biomedical applications of nanodiamonds of explosive synthesis / В. С. Бондарь, А. П. Пузырь, Н. О. Ронжин, А. В., Буров А. Е. Барон А. В. - С .149-165. - Библиогр.: с. 161-165
Другие авторы: Пузырь А. П., Ронжин Н. О., Барон А. В., Буров А. Е.
Болсуновский, Александр Яковлевич. Применение радиоизотопных методов в институте биофизики СО РАН: от клеток крови до экосистем = Use od radioisotope techniques in the Institute of Biophysics SB RAS: from blood cells to ecosystems / А. Я. Болсуновский, С. В. Косиненко, Т. А. Зотина, Д. В. Дементьев. - С .166-179. - Библиогр.: с. 177-179
Другие авторы: Косиненко С. В., Зотина Т. А., Дементьев Д. В.
Шевырногов, Анатолий Петрович. Биосфера - взгляд сверху (экспрессные методы мониторинга биосферы в ИБФ СО РАН – ХХ–ХХI вв.) = biosphere - a view from space (express methods of the biosphere monitoring in the Institute of Biophysics SB RAS – XX–XXI century) / А. П. Шевырногов. - С .180-193. - Библиогр.: с. 193
Гладышев, Михаил Иванович. Жирные кислоты в экологической биофизике водных систем = Fatty acids in ecological biophysics of aquatic ecosystems / М. И. Гладышев. - С .194-209. - Библиогр.: с. 206-209
Рогозин, Денис Юрьевич. Сравнительное исследование устойчивости стратификации и структуры трофической сети в меромиктических озерах Шира и Шунет (Южная Сибирь, Россия) = Comparative study of the stability of stratification and the food web structure in the meromictic lakes Shira and Shunet (South Siberia, Russia) / Д. Ю. Рогозин, Е. С. Задереев, И. Г. Прокопкин [и др.]. - С .210-247. - Библиогр.: с. 243-247
Другие авторы: Задереев Е. С., Прокопкин И. Г., Толомеев А. П., Бархатов Ю. В., Хромечек Е. Б., Дегерменджи Н. Н., Дроботов А. В., Дегерменджи А. Г.
Печуркин, Николай Савельевич. Непрерывный рост интенсивности энерго-вещественных взаимодействий в эволюции геобиосферы Земли = Transparent growth of the energy/matter interactions on Earth in the evolution of geobiosphere / Н. С. Печуркин, А. Н. Шуваев, Л. А. Сомова. - С .248-254
Барцев, Сергей Иванович. Малоразмерные модели биосферы и феноменология изменения глобального климата = Small-scale biosphere models and phenomenology of global climate change / С. И. Барцев, А. Г. Дегерменджи. - С .255-283. - Библиогр.: с. 281-283
Дегерменджи, Андрей Георгиевич. Направления развития биофизики в Красноярске / А. Г. Дегерменджи. - С .284-288
ГРНТИ
УДК
ББК Е071я43 + Р252.0я43
Рубрики:
Экологическая биофизика
   Медицинская биофизика

Кл.слова (ненормированные):
биолюминесценция -- люцифераза -- целентаразин -- олигохеты -- замкнутые экосистемы -- управляемый биосинтез -- наноалмазы -- радиоизотопные методы -- биосфера -- жирные кислоты -- системы жизнеобеспечения -- меромиктические озера -- геобиосфера -- эволюция -- глобальный климат -- Медицинская биофизика
Аннотация: Сборник посвящен широкому кругу исследований в области экологической биофизики – научного направления на стыке наук – от исследований на молекулярном уровне до вопросов управления большими природными экосистемами. Рассмотрены исторические вехи развития экологического направления биофизики. Основной акцент сборника основан на современных, актуальных достижениях красноярских биофизиков, которым удалось сохранить и развить многоплановые направления, которые были заложены в 50-х гг. ХХ века И. И. Гительзоном. Наряду с обзорными материалами и результатами фундаментальных исследований представлен ряд готовых к внедрению биотехнологий. Книга адресована биофизикам, экологам и химикам, а также преподавателям и студентам биофизических, биологических и экологических кафедр университетов.

Держатели документа:
Библиотека Института биофизики СО РАН : 660036, Академгородок, 50/12

Доп.точки доступа:
Гительзон, Иосиф Исаевич; Волова, Татьяна Григорьевна; Дегерменджи, Андрей Георгиевич; Дегерменджи, Н. Н.; Шевырногов, Анатолий Петрович; Кратасюк, В. А.; Барцев, Сергей иванович; Болсуновский, Александр Яковлевич; Бондарь, Владимир Антонович; Буров, А. Е.; Величко, В. В.; Гладышев, Михаил Иванович; Есимбекова, Е. Н.; Дементьев, Д. В.; Задереев, Егор Сергеевич; Зотина, Т. А.; Косиненко, Сергей Васильевич; Медведева, С. Е.; Петушков, В. Н.; Печуркин, Николай Савельевич; Прокопкин, И. Г.; Пузырь, А. П.; Пуртов, К. В.; Рогозин, Денис Юрьевич; Родионова, Н. С.; Ронжин, Н. О.; Сомова, Лидия Александровна; Тихомиров, Александр Аполлинариевич; Тихомирова, Наталья Александровна; Трифонов, С. В.; Ушакова, Софья Аврумовна; Франк, Л. А.; Хромечек, Е. Б.; Шишацкая, Е. И.; Шуваев, А. Н.; Волова, Татьяна Григорьевна \ред., авт. предисл.\; Утюшев Р. Н., Чепилов В. В., Молвинских С.Л., Черепанов О. А., Чугунов Ю. В., Караев Н. Д., Загородний Ю. А., Шевырногов А. П.; Трифонов С. В., Величко В. В.; Барон А. В., Буров А. Е.; Толомеев А. П., Бархатов Ю. В., Хромечек Е. Б., Дегерменджи Н. Н.; Дроботов А. В.; Дегерменджи А. Г., Андрей Георгиевич; Гительзон, Иосиф Исаевич \о нем\; Российская академия наук. Сибирское отделение; Институт биофизики (Красноярск)
Экземпляры всего: 1
ИБФ-КФ (1)
Свободны: ИБФ-КФ (1)
Найти похожие
7.
   Е071
   Б 63


   
    Биолюминесценция Мирового океана [Текст] = Bioluminescence of the World Ocean / И. И. Гительзон, Л. А. Левин, А. С. Артемкин // Биофизика для экологии и медицины: к 90-летию академика РАН И. И. Гительзона / И. И. Гительзон, Т. Г. Волова, А. Г. Дегерменджи [и др.] ; ред., авт. предисл. Т. Г. Волова. - Новосибирск : Издательство Сибирского отделения Российской академии наук, 2019. - С. 40-60. - Библиогр.: с. 60 . - ISBN 978-5-7692-1650-3
УДК
ББК Е071я43 + Р252.0я43


Доп.точки доступа:
Гительзон, Иосиф Исаевич; Волова, Татьяна Григорьевна; Дегерменджи, Андрей Георгиевич; Дегерменджи, Н. Н.; Шевырногов, Анатолий Петрович; Кратасюк, В. А.; Барцев, Сергей иванович; Болсуновский, Александр Яковлевич; Бондарь, Владимир Антонович; Буров, А. Е.; Величко, В. В.; Гладышев, Михаил Иванович; Есимбекова, Е. Н.; Дементьев, Д. В.; Задереев, Егор Сергеевич; Зотина, Т. А.; Косиненко, Сергей Васильевич; Медведева, С. Е.; Петушков, В. Н.; Печуркин, Николай Савельевич; Прокопкин, И. Г.; Пузырь, А. П.; Пуртов, К. В.; Рогозин, Денис Юрьевич; Родионова, Н. С.; Ронжин, Н. О.; Сомова, Лидия Александровна; Тихомиров, Александр Аполлинариевич; Тихомирова, Наталья Александровна; Трифонов, С. В.; Ушакова, Софья Аврумовна; Франк, Л. А.; Хромечек, Е. Б.; Шишацкая, Е. И.; Шуваев, А. Н.; Левин, Леонид Александрович; Артемкин, А. С.; Российская академия наук. Сибирское отделение; Институт биофизики(Красноярск)

Имеются экземпляры в отделах: всего 1 : ИБФ-КФ (1)
Свободны: ИБФ-КФ (1)

Найти похожие
8.
^a343.17.09^2VINITI
Б 26


    Барцев, С. И.
    К вопросу о временной организации бактериальной люминесценции [Текст] : научное издание / С. И. Барцев, И. И. Гительзон // Stud. biophys. - 1985. - Т. 105, N 3. - С. 149-156 . - ISSN 0081-6337
ГРНТИ
РУБ 343.17.09
Рубрики:
БИОЛЮМИНЕСЦЕНЦИЯ
   МЕХАНИЗМЫ

   МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ

   БАКТЕРИИ

   BACTERIAS

   BIOLUMINESCENCE

   MATHEMATICAL MODELS



Доп.точки доступа:
Гительзон, И.И.

Найти похожие
9.


   
    α-C-Mannosyltryptophan is a Structural Analog of the Luciferin from Bioluminescent Siberian Earthworm Henlea sp. / M. A. Dubinnyi, I. A. Ivanov, N. S. Rodionova [et al.] // ChemistrySelect. - 2020. - Vol. 5, Is. 42. - P13155-13159, DOI 10.1002/slct.202003075 . - ISSN 2365-6549
Кл.слова (ненормированные):
Bioluminescence -- Earthworm -- Henlea -- Natural products -- NMR spectroscopy
Аннотация: Cold extract from bioluminescent earthworm Henlea sp. was studied by HPLC, 1D and 2D NMR and LC-HRMS analysis. An abundant structural analog of the luciferin was isolated and identified as ?-C-mannosyltryptophan (ManTrp), the product of unusual C2-glycosylation found earlier in humans, ascidians and other animals. Two compounds in cold extract (P300b, P300c) were characterized as C2-substituted derivatives of tryptophan. We hypothesize that a series of tryptophan-containing compounds are possible participants of bioluminescence-related metabolism in Henlea sp. © 2020 Wiley-VCH GmbH

Scopus
Держатели документа:
Shemyakin-Ovchinnikov Institute of bioorganic chemistry, Russian academy of Sciences GSP-7, Miklukho-Maklaya str., 16/10, Moscow, 117997, Russian Federation
Institute of Biophysics, Krasnoyarsk Research Center, Siberian Branch, Russian Academy of Sciences, Akademgorodok, Krasnoyarsk, 660036, Russian Federation
Pirogov Russian National Research Medical University, 1 Ostrovityanova st., Moscow, 117997, Russian Federation

Доп.точки доступа:
Dubinnyi, M. A.; Ivanov, I. A.; Rodionova, N. S.; Kovalchuk, S. I.; Kaskova, Z. M.; Petushkov, V. N.

Найти похожие
10.


   
    Why does the bioluminescent fungus Armillaria mellea have luminous mycelium but nonluminous fruiting body? / K. V. Purtov [et al.] // Doklad. Biochem. Biophys. - 2017. - Vol. 474, Is. 1. - P217-219, DOI 10.1134/S1607672917030176 . - ISSN 1607-6729
Аннотация: By determining the components involved in the bioluminescence process in luminous and nonluminous organs of the honey fungus Armillaria mellea, we have established causes of partial luminescence of this fungus. The complete set of enzymes and substrates required for bioluminescence is formed only in the mycelium and only under the conditions of free oxygen access. Since the synthesis of luciferin precursor (hispidin) and 3-hydroxyhispidin hydroxylase in the fruiting bodies is blocked, the formation of luciferin—the key component of fungal bioluminescent system—was not observed. That is why the fruiting body of Armillaria mellea is nonluminous despite the presence of luciferase, the enzyme that catalyzes the oxidation of luciferin with a photon emission. © 2017, Pleiades Publishing, Ltd.

Scopus,
Смотреть статью,
WOS
Держатели документа:
Institute of Biophysics, Krasnoyarsk Research Center, Siberian Branch, Russian Academy of Sciences, Akademgorodok, Krasnoyarsk, Russian Federation

Доп.точки доступа:
Purtov, K. V.; Petushkov, V. N.; Rodionova, N. S.; Gitelson, J. I.

Найти похожие
11.


   
    Viscous Media Slow Down the Decay of the Key Intermediate in Bacterial Bioluminescent Reaction / A. E. Lisitsa, L. A. Sukovatyi, V. A. Kratasyuk, E. V. Nemtseva // Doklad. Biochem. Biophys. - 2020. - Vol. 492, Is. 1. - P162-165, DOI 10.1134/S1607672920020106 . - ISSN 1607-6729
Кл.слова (ненормированные):
bacterial luciferase -- bioluminescence -- diffusional restriction -- enzyme reaction intermediate -- molecular dynamics method -- stopped-flow technique -- viscous microenvironment
Аннотация: Abstract: The effects of medium viscosity on the decay rate of the 4a-hydroperoxyflavin intermediate of the bioluminescent reaction was investigated. It was found that at low concentrations of glycerol or sucrose (viscosity 1.1–1.3 cP) the decay rate rises, whereas a further increase in viscosity to 6.2 cP leads to a decrease in the decay rate following a power function with an exponent of 0.82–0.84. Using molecular dynamics methods, it was shown that the presence of glycerol and sucrose molecules causes a change in the mobility of the amino acid residues in the active center of luciferase, particularly those responsible for binding of flavin. The results obtained are indicative of two opposite effects of viscous media with glycerol and sucrose: (1) destabilization of 4a-hydroperoxyflavin due to a change in the structural and dynamic properties of the protein and (2) stabilization of this intermediate by the decrease in the diffusion rate of its decay products. © 2020, Pleiades Publishing, Ltd.

Scopus
Держатели документа:
Siberian Federal University, Krasnoyarsk, Russian Federation
Institute of Biophysics, Siberian Branch, Russian Academy of Sciences, AkademgorodokKrasnoyarsk, Russian Federation

Доп.точки доступа:
Lisitsa, A. E.; Sukovatyi, L. A.; Kratasyuk, V. A.; Nemtseva, E. V.

Найти похожие
12.


   
    Viscous Media Slow Down the Decay of the Key Intermediate in Bacterial Bioluminescent Reaction / A. E. Lisitsa, L. A. Sukovatyi, V. A. Kratasyuk, E. V. Nemtseva // Dokl. Biochem. Biophys. - 2020. - Vol. 492, Is. 1. - P162-165, DOI 10.1134/S1607672920020106. - Cited References:15. - This work was supported by the Ministry of Science and Higher Education of the Russian Federation (project nos. 6.7734.2017 and 01201351504). . - ISSN 1607-6729. - ISSN 1608-3091
РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics
Рубрики:
LUCIFERASE
Кл.слова (ненормированные):
bacterial luciferase -- bioluminescence -- viscous microenvironment -- stopped-flow technique -- molecular dynamics method -- enzyme reaction -- intermediate -- diffusional restriction
Аннотация: The effects of medium viscosity on the decay rate of the 4a-hydroperoxyflavin intermediate of the bioluminescent reaction was investigated. It was found that at low concentrations of glycerol or sucrose (viscosity 1.1-1.3 cP) the decay rate rises, whereas a further increase in viscosity to 6.2 cP leads to a decrease in the decay rate following a power function with an exponent of 0.82-0.84. Using molecular dynamics methods, it was shown that the presence of glycerol and sucrose molecules causes a change in the mobility of the amino acid residues in the active center of luciferase, particularly those responsible for binding of flavin. The results obtained are indicative of two opposite effects of viscous media with glycerol and sucrose: (1) destabilization of 4a-hydroperoxyflavin due to a change in the structural and dynamic properties of the protein and (2) stabilization of this intermediate by the decrease in the diffusion rate of its decay products.

WOS
Держатели документа:
Siberian Fed Univ, Krasnoyarsk, Russia.
Russian Acad Sci, Inst Biophys, Siberian Branch, Krasnoyarsk, Russia.

Доп.точки доступа:
Lisitsa, A. E.; Sukovatyi, L. A.; Kratasyuk, V. A.; Nemtseva, E. V.; Ministry of Science and Higher Education of the Russian Federation [6.7734.2017, 01201351504]

Найти похожие
13.


   
    Violet bioluminescence and fast kinetics from W92F obelin: Structure-based proposals for the bioluminescence triggering and the identification of the emitting species [Text] / E. S. Vysotski [et al.] // Biochemistry. - 2003. - Vol. 42, Is. 20. - P6013-6024, DOI 10.1021/bi027258h. - Cited References: 45 . - ISSN 0006-2960
РУБ Biochemistry & Molecular Biology
Рубрики:
RAY CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS
   PHOTOPROTEIN AEQUORIN

   ANGSTROM RESOLUTION

   RECOMBINANT OBELIN

   CALCIUM

   LUMINESCENCE

   LONGISSIMA

   EVOLUTION

   PROTEINS

   COELENTERAZINE

Аннотация: Obelin from the hydroid Obelia longissima and aequorin are members of a subfamily of Ca2+-regulated photoproteins that is a part of the larger EF-hand calcium binding protein family. On the addition of Ca2+, obelin generates a blue bioluminescence emission (lambda(max) = 485 nm) as the result of the oxidative decarboxylation of the bound substrate, coelenterazine. The W92F obelin mutant is noteworthy because of the unusually high speed with which it responds to sudden changes of [Ca2+] and because it emits violet light rather than blue due to a prominent band with lambda(max) = 405 nm. Increase of pH in the range from 5.5 to 8.5 and using D2O both diminish the contribution of the 405 nm band, indicating that excited state proton transfer is involved. Fluorescence model studies have suggested the origin of the 485 nm emission as the excited state of an anion of coelenteramide, the bioluminescence reaction product, and 405 nm from the excited neutral state. Assuming that the dimensions of the substrate binding cavity do not change during the excited state formation, a His22 residue within hydrogen bonding distance to the 6-(p-hydroxy)-phenyl group of the excited coelenteramide is a likely candidate for accepting the phenol proton to produce an ion-pair excited state, in support of recent suggestions for the bioluminescence emitting state. The proton transfer could be impeded by removal of the Trp92 H-bond, resulting in strong enhancement of a 405 nm band giving the violet color of bioluminescence. Comparative analysis of 3D structures of the wild-type (WT) and W92F obelins reveals that there are structural displacements of certain key Ca2+-ligating residues in the loops of the two C-terminal EF hands as well as clear differences in hydrogen bond networks in W92F. For instance, the hydrogen bond between the side-chain oxygen atom of Asp 169 and the main-chain nitrogen of Arg112 binds together the incoming alpha-helix of loop III and the exiting cc-helix of loop IV in WT, providing probably concerted changes in these EF hands on calcium binding. But this linkage is not found in W92F obelin. These differences apparently do not change the overall affinity to calcium of W92F obelin but may account for the kinetic differences between the WT and mutant obelins. From analysis of the hydrogen bond network in the coelenterazine binding cavity, it is proposed that the trigger for bioluminescence reaction in these Ca2+-regulated photoproteins may be a shift of the hydrogen bond donor-acceptor separations around the coelenterazine-2-hydroperoxy substrate, initiated by small spatial adjustment of the exiting a-helix of loop IV.

Держатели документа:
Univ Georgia, Dept Biochem & Mol Biol, Athens, GA 30602 USA
Univ Georgia, Dept Chem, Athens, GA USA
RAS, SB, Photobiol Lab, Inst Biophys, Krasnoyarsk, Russia
Univ Washington, Friday Harbor Labs, Seattle, WA 98195 USA
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Vysotski, E.S.; Liu, Z.J.; Markova, S.V.; Blinks, J.R.; Deng, L...; Frank, L.A.; Herko, M...; Malikova, N.P.; Rose, J.P.; Wang, B.C.; Lee, J...

Найти похожие
14.


   
    Violet and greenish photoprotein obelin mutants for reporter applications in dual-color assay [Text] / L. A. Frank [et al.] // Anal. Bioanal. Chem. - 2008. - Vol. 391, Is. 8. - P2891-2896, DOI 10.1007/s00216-008-2223-5. - Cited References: 22 . - ISSN 1618-2642
РУБ Biochemical Research Methods + Chemistry, Analytical
Рубрики:
ANGSTROM RESOLUTION
   RECOMBINANT OBELIN

   CRYSTAL-STRUCTURE

   BIOLUMINESCENCE

   AEQUORIN

   IMMUNOASSAY

   EXPRESSION

   CDNA

   PURIFICATION

   CLONING

Кл.слова (ненормированные):
Ca(2+)-regulated photoprotein -- bioluminescence -- dual-color assay
Аннотация: Two kinds of Ca(2+)-regulated photoprotein obelin with altered color of bioluminescence were obtained by active-center amino acid substitution. The mutant W92F-H22E emits violet light (lambda(max)=390 nm) and the mutant Y139F emits greenish light (lambda (max)=498 nm), with small spectral overlap, both display high activity and stability and thus may be used as reporters. For demonstration, the mutants were applied in dual-color simultaneous immunoassay of two gonadotropic hormones-follicle-stimulating hormone and luteinizing hormone. Bioluminescence of the reporters was simultaneously triggered by single injection of Ca(2+) solution, divided using band-pass optical filters and measured with a two-channel photometer. The sensitivity of simultaneous bioluminescence assay was close to that of a separate radioimmunoassay.

Держатели документа:
[Frank, Ludmila A.] Siberian Fed Univ, Krasnoyarsk 660041, Russia
[Frank, Ludmila A.
Borisova, Vasilisa V.
Markova, Svetlana V.
Malikova, Natalia P.
Stepanyuk, Galina A.
Vysotski, Eugene S.] Russian Acad Sci, Inst Biophys, Siberian Branch, Krasnoyarsk 660036, Russia
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Frank, L.A.; Borisova, V.V.; Markova, S.V.; Malikova, N.P.; Stepanyuk, G.A.; Vysotski, E.S.

Найти похожие
15.


   
    Upper electron-excited states in bioluminescence: experimental indication [Text] / N. S. Kudryasheva [et al.] // Luminescence. - 2001. - Vol. 16, Is. 3. - P. 243-246, DOI 10.1002/bio.613. - Cited References: 22 . - ISSN 1522-7235
РУБ Biochemistry & Molecular Biology

Кл.слова (ненормированные):
bioluminescence -- upper electron-excited states -- energy transfer
Аннотация: The involvement of upper electron-excited states in bacterial bioluminescence process was studied with excitation energy-accepting molecules. The fluorescent aromatic compounds, anthracene and 1.4-bis(5-phenyloxazol-2-yl)benzene, were chosen. Energies of their lowest excited singlet states are higher than the energy of the analogous state of the bioluminescence emitter; their absorption spectra and bioluminescence do not overlap. Hence, the excitation of these molecules by singlet-singlet energy transfer or by light absorption is excluded. Sensitized fluorescence of these compounds in the bioluminescence systems has been recorded, indicating the activity of upper electron-excited states in the bioluminescent process. Copyright (C) 2001 John Wiley & Sons, Ltd.

WOS
Держатели документа:
Russian Acad Sci, Inst Biophys, SB, Krasnoyarsk 660036, Russia
Novosibirsk State Tech Univ, Novosibirsk 630092, Russia
Krasnoyarsk State Univ, Dept Phys, Krasnoyarsk 660041, Russia
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Kudryasheva, N.S.; Nemtseva, E.V.; Meshalkin, Y.P.; Sizykh, A.G.

Найти похожие
16.


   
    Unexpected Coelenterazine Degradation Products of Beroe abyssicola Photoprotein Photoinactivation / L. P. Burakova, M. S. Lyakhovich, K. S. Mineev [et al.] // Org. Lett. - 2021. - Vol. 23, Is. 17. - P6846-6849, DOI 10.1021/acs.orglett.1c02410. - Cited References:20. - This work was supported by grant 20-04-00085 of the Russian Foundation for Basic Research, grant 20-44-242003 of the Russian Foundation for Basic Research, Krasnoyarsk Territory, and Krasnoyarsk Regional Fund of Science in part of purification and spectral characterization of native compounds, grant 17-1401169p of the Russian Science Foundation, and the President of Russian Federation grant for Leading Scientific Schools LS-2605.2020.4 in part of structural elucidation of native products and organic synthesis. We thank Konstantin Antonov (IBCh RAS) and Igor Ivanov (IBCh RAS) for the registration of HRMS spectra. . - ISSN 1523-7060. - ISSN 1523-7052
РУБ Chemistry, Organic
Рубрики:
CRYSTAL-STRUCTURE
   BIOLUMINESCENCE

   OBELIN

   RESIDUES

   BINDING

Аннотация: Ca2+-regulated photoproteins of ctenophores lose bioluminescence activity when exposed to visible light. Little is known about the chemical nature of chromophore photo-inactivation. Using a total synthesis strategy, we have established the structures of two unusual coelenterazine products, isolated from recombinant berovin of the ctenophore Beroe abyssicola, which are Z/E isomers. We propose that during light irradiation, these derivatives are formed from 2-hydroperoxycoelenterazine via the intermediate 8a-peroxide by a mechanism reminiscent of that previously described for the auto-oxidation of green-fluorescent-protein-like chromophores.

WOS
Держатели документа:
Fed Res Ctr Krasnoyarsk Sci Ctr SB RAS, Inst Biophys SB RAS, Photo Biol Lab, Krasnoyarsk 660036, Russia.
Russian Acad Sci, Shemyakin Ovchinnikov Inst Bioorgan Chem, Moscow 117997, Russia.
Moscow Inst Phys & Technol, Dolgoprudnyi 141701, Russia.
Pirogov Russian Natl Res Med Univ, Moscow 117997, Russia.

Доп.точки доступа:
Burakova, Ludmila P.; Lyakhovich, Maria S.; Mineev, Konstantin S.; Petushkov, Valentin N.; Zagitova, Renata, I; Tsarkova, Aleksandra S.; Kovalchuk, Sergey, I; Yampolsky, Ilia, V; Vysotski, Eugene S.; Kaskova, Zinaida M.; Mineev, Konstantin; Tsarkova, Aleksandra; Vysotski, Eugene; Kaskova, Zinaida; Burakova, Lyudmila; Russian Foundation for Basic ResearchRussian Foundation for Basic Research (RFBR) [20-04-00085]; Russian Foundation for Basic Research, Krasnoyarsk Territory [20-44-242003]; Krasnoyarsk Regional Fund of Science in part of purification and spectral characterization of native compounds; Russian Science FoundationRussian Science Foundation (RSF) [17-1401169p]; Russian FederationRussian Federation [LS-2605.2020.4]

Найти похожие
17.


   
    UNDERWAY MEASUREMENT OF BIOMINESCENT FIELD DURING BIOLOGICAL EXPEDITION [Текст] / I. I. GITELSON, R. N. UTYUSHEV, A. V. SHELEGOV // Okeanologiya. - 1991. - Vol. 31, Is. 4. - P. 631-637. - Cited References: 5 . - ISSN 0030-1574
РУБ Oceanography

Аннотация: Data on surface bioluminescence intensity measurements during the 15-th cruise of R/V Vityaz, January to March 1988, in the Indian Ocean, the Mediterranean and Black Seas are presented. High luminescence intensity is found in the Arabian and Black Seas and the Dardanelles. Recommendations on underway measurements of biological and hydrophysical parameters are given.

WOS : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
GITELSON, I.I.; UTYUSHEV, R.N.; SHELEGOV, A.V.

Найти похожие
18.


   
    Unanimous Model for Describing the Fast Bioluminescence Kinetics of Ca2+-regulated Photoproteins of Different Organisms / E. V. Eremeeva [et al.] // Photochem. Photobiol. - 2017. - Vol. 93, Is. 2. - P495-502, DOI 10.1111/php.12664. - Cited References:55. - This work was supported by RFBR grant 14-04-31092 and the state budget allocated to the fundamental research at the Russian Academy of Sciences (projects 01201351504 and 01201351502). . - ISSN 0031-8655. - ISSN 1751-1097
РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics
Рубрики:
GREEN-FLUORESCENT PROTEIN
   AEQUORIN BIOLUMINESCENCE

   SEQUENCE-ANALYSIS

Аннотация: Upon binding their metal ion cofactors, Ca2+-regulated photoproteins display a rapid increase of light signal, which reaches its peak within milliseconds. In the present study, we investigate bioluminescence kinetics of the entire photoprotein family. All five recombinant hydromedusan Ca2+-regulated photoproteinsaequorin from Aequorea victoria, clytin from Clytia gregaria, mitrocomin from Mitrocoma cellularia and obelins from Obelia longissima and Obelia geniculatademonstrate the same bioluminescent kinetics pattern. Based on these findings, for the first time we propose a unanimous kinetic model describing the bioluminescence mechanism of Ca2+-regulated photoproteins.

WOS,
Смотреть статью
Держатели документа:
Krasnoyarsk Sci Ctr SB RAS, Inst Biophys SB RAS, Fed Res Ctr, Photobiol Lab, Krasnoyarsk, Russia.
Krasnoyarsk Sci Ctr SB RAS, Inst Biophys SB RAS, Fed Res Ctr, Theoret Biophys Lab, Krasnoyarsk, Russia.
Wageningen Univ & Res, Biochem Lab, Wageningen, Netherlands.

Доп.точки доступа:
Eremeeva, Elena V.; Bartsev, Sergey I.; van Berkel, Willem J. H.; Vysotski, Eugene S.; RFBR [14-04-31092]; Russian Academy of Sciences [01201351504, 01201351502]

Найти похожие
19.


   
    Ultrafast fluorescence relaxation spectroscopy of 6,7-dimethyl-(8-ribityl)-lumazine and riboflavin, free and bound to antenna proteins from bioluminescent bacteria / V. N. Petushkov [et al.] // Journal of Physical Chemistry B. - 2003. - Vol. 107, Is. 39. - P10934-10939 . - ISSN 1520-6106
Кл.слова (ненормированные):
Bacteria -- Bioluminescence -- Chemical relaxation -- Chromophores -- Dielectric properties -- Proteins -- Solvents -- Bioluminescent bacteria -- Dimethyl ribityl lumazine -- Photobacterium leiognathi -- Riboflavin -- Ultrafast fluorescence relaxation spectroscopy -- Fluorescence
Аннотация: The solvation dynamics of interesting bioluminescent chromophores have been determined, using subpicosecond and wavelength-resolved fluorescence spectroscopy, in combination with global analysis of the multidimensional data sets. The systems investigated comprise the free ligands 6,7-dimethyl-(8-ribityl)-lumazine (lumazine) and riboflavin in an aqueous buffer and both ligands when noncovalently bound to two bacterial bioluminescent antenna proteins: lumazine protein (from Photobacterium leiognathi) and the blue fluorescent protein (from Vibrio fischeri Y1). Fluorescence spectral relaxation of the free ligands is complete within a few picoseconds. Subsequently, the fluorescence intensity increases by ?7% on a time scale of 15-30 ps. Fluorescence spectral relaxation of the protein-bound ligands is largely complete within 1 ps but reveals a small red shift with a minor, but distinctly longer, relaxation time than that of the free ligands, which is tentatively assigned to the relaxation of protein-bound water in the vicinity of the excited chromophore.

Scopus
Держатели документа:
MicroSpectroscopy Centre, Laboratory of Biochemistry, Wageningen University, Dreijenlaan 3, 6703 HA Wageningen, Netherlands
Department of Physics and Astronomy, Faculty of Sciences, Vrije Universiteit, De Boelelaan 1081, 1081 HV Amsterdam, Netherlands
Dept. of Biochem. and Molec. Biology, University of Georgia, Athens, GA 30602, United States
Department of Structural Biology, Faculty of Earth and Life Sciences, Vrije Universiteit, De Boelelaan 1087, 1081 HV Amsterdam, Netherlands
Institute of Biophysics, Academy of Sciences of Russia, Krasnoyarsk 660036, Russian Federation
IPMC, Universite de Lausanne, CH 1015 Lausanne, Switzerland : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Petushkov, V.N.; Van Stokkum, I.H.M.; Gobets, B.; Van Mourik, F.; Lee, J.; Van Grondelle, R.; Visser, A.J.W.G.

Найти похожие
20.


   
    Tyr72 and Tyr80 are Involved in the Formation of an Active Site of a Luciferase of Copepod Metridia longa / M. D. Larionova, S. V. Markova, E. S. Vysotski // Photochem. Photobiol. - 2017. - Vol. 93, Is. 2. - P503-510, DOI 10.1111/php.12694. - Cited References:41. - This work was supported by the grant 14-14-01119 of the Russian Science Foundation. . - ISSN 0031-8655. - ISSN 1751-1097
РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics
Рубрики:
CA2+-REGULATED PHOTOPROTEIN OBELIN
   COELENTERAZINE-BINDING PROTEIN

Аннотация: Luciferase of copepod Metridia longa (MLuc) is a naturally secreted enzyme catalyzing the oxidative decarboxylation of coelenterazine with the emission of light. To date, three nonallelic isoforms of different lengths (17-24 kDa) for M. longa luciferase have been cloned. All the isoforms are single-chain proteins consisting of a 17-residue signal peptide for secretion, variable N-terminal part and conservative C-terminus responsible for luciferase activity. In contrast to other bioluminescent proteins containing a lot of aromatic residues which are frequently involved in light emission reaction, the C-terminal part of MLuc contains only four Phe, two Tyr, one Trp and two His residues. To figure out whether Tyr residues influence bioluminescence, we constructed the mutants with substitution of Tyr to Phe (Y72F and Y80F). Tyrosine substitutions do not eliminate the ability of luciferase to bioluminescence albeit significantly reduce relative specific activity and change bioluminescence kinetics. In addition, the Tyr replacements have no effect on bioluminescence spectrum, thereby indicating that tyrosines are not involved in the emitter formation. However, as it was found that the intrinsic fluorescence caused by Tyr residues is quenched by a reaction substrate, coelenterazine, in concentration-dependent manner, we infer that both tyrosine residues are located in the luciferase substrate-binding cavity.

WOS,
Смотреть статью
Держатели документа:
Krasnoyarsk Sci Ctr SB RAS, Inst Biophys SB RAS, Fed Res Ctr, Photobiol Lab, Krasnoyarsk, Russia.
Siberian Fed Univ, Chair Biophys, Krasnoyarsk, Russia.

Доп.точки доступа:
Larionova, Marina D.; Markova, Svetlana V.; Vysotski, Eugene S.; Russian Science Foundation [14-14-01119]

Найти похожие
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 

Другие библиотеки

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)