Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД:

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН (6)

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН (2)

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>K=Bioluminescence<.>)

Общее количество найденных документов : 313
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания : 577.34/С 87
Автор(ы) : Пуртов К.В., Осипова З.М., Петушков В.Н., Родионова Н.С., Царькова А.С., Котлобай А.А., Чепурных Т.В., Гороховатский А.Ю., Ямпольский И.В., Гительзон И.И.
Заглавие : Структура оксилюциферина грибов - продукта реакции биолюминесценции : статья
Место публикации : Доклады Академии наук. - Москва: Федеральное государственное унитарное предприятие Академический научно-издательский, производственно-полиграфический и книгораспространительский центр Наука, 2017. - Т. 477, № 2. - С. 245-248. - ISSN 0869-5652, DOI 10.7868/S0869565217320226
УДК : 577.34
Аннотация: Определили структуру оксилюциферина грибов, провели ферментативную реакцию биолюминесценции в условиях насыщения по субстрату с дискретным мониторингом образующихся продуктов и установили структуры конечных продуктов реакции. На основе этих исследований разработали схему деградации оксилюциферина до конечных продуктов. Структуру оксилюциферина грибов подтвердили встречным синтезом.
РИНЦ,
РИНЦ
Найти похожие

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
Шифр издания : Е071/Б 63
Автор(ы) : Пуртов К. В., Петушков В. Н., Родионова Н. С.
Заглавие : Изучение химического механизма биолюминесценции грибов
Параллельн. заглавия :The study of the chemical mechanism of bioluminescence of fungi
Коллективы : Российская академия наук, Институт биофизики
Место публикации : Биофизика для экологии и медицины: к 90-летию академика РАН И. И. Гительзона/ И. И. Гительзон, Т. Г. Волова, А. Г. Дегерменджи [и др.] ; ред., авт. предисл. Т. Г. Волова. - Новосибирск: Издательство Сибирского отделения Российской академии наук, 2019. - С. 88-98. - ISBN 978-5-7692-1650-3 (Шифр Е071/Б 63-478048446)
Примечания : Библиогр.: с. 98
УДК : 577 + 574 + 61
ББК : Е071я43 + Р252.0я43
Найти похожие

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
Шифр издания : Е071/Б 63
Автор(ы) : Медведева С. Е.
Заглавие : Коллекция культур ибсо как база для исследований биолюминесценции й и грибов в ИБФ СО РАН
Параллельн. заглавия :Culture collection ibso as a basis for research of bioluminescence of bacteria and fungi in IBP SB RAS
Коллективы : Российская академия наук, Институт биофизики
Место публикации : Биофизика для экологии и медицины: к 90-летию академика РАН И. И. Гительзона/ И. И. Гительзон, Т. Г. Волова, А. Г. Дегерменджи [и др.] ; ред., авт. предисл. Т. Г. Волова. - Новосибирск: Издательство Сибирского отделения Российской академии наук, 2019. - С. 24-39. - ISBN 978-5-7692-1650-3 (Шифр Е071/Б 63-478048446)
Примечания : Библиогр.: с. 37-39
УДК : 577 + 574 + 61
ББК : Е071я43 + Р252.0я43
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Гительзон И.И., Сандалова Т.П.
Заглавие : Перспективы применения биолюминесцентных методов в медицине : научное издание
Место публикации : Вестн. АМН СССР. - 1990. - N 9. - С. 31-35. - ISSN 0002-3027
ГРНТИ : 34.17.09
Предметные рубрики: БИОЛЮМИНЕСЦЕНЦИЯ
ПРИМЕНЕНИЕ
МЕДИЦИНА
BIOLUMINESCENCE
APPLICATION IN MEDICINE
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Высоцкий Е.С., Бондарь В.С., Летунов В.Н.
Заглавие : Выделение и очистка Ca-зависимого фотопротеина - обелина из гидроидных полипов Obelia longissima : научное издание
Место публикации : Биохимия. - 1989. - Т. 54, N 6. - С. 965-973. - ISSN 0320-9725
ГРНТИ : 31.23.27
Предметные рубрики: ФОТОПРОТЕИН
КАЛЬЦИЙ-ЗАВИСИМЫЙ
ОБЕЛИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
OBELIA LONGISSIMA
ПОЛИПЫ ГИДРОИДНЫЕ
OBELIN
CA-ACTIVATED PHOTOPROTEIN
EXTRACTION/PURIFICATION
HYDROID POLYPS
BIOLUMINESCENCE
Аннотация: Описан способ выделения и очистки Ca-зависимого фотопротеина - обелина из гидроидных полипов Obelia longissima, включающий: разрушение материала в гипотонич. буфере, фракционирование ПЭГ 6000, фракционирование (NH[4])[2]SO[4] в диапазоне 40-75% насыщения, хроматографию на ДЭАЭ-целлюлозе DE-52, хроматографию на фенил-сефарозе 4В, гель-фильтрацию на сефадексе G-75, гель-фильтрацию на колонке Superose 12 HR 10/30 при помощи системы FPLC. С помощью предложенного метода получен практически чистый обелин с выходом 30-40%. Мол. м. полученного белка, определенная гель-фильтрацией в неденатурирующих условиях, составляет 39,6 кДа, тогда как электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия показывал наличие двух белков с мол. м. 27 и 15,6 кДа соответственно. Библ. 28. Ин-т биофизики СО АН СССР, Красноярск, СССР
Найти похожие

Вид документа : Однотомное издание
Шифр издания : Е071/Б 63
Автор(ы) : Гительзон, Иосиф Исаевич, Волова, Татьяна Григорьевна, Дегерменджи, Андрей Георгиевич, Дегерменджи Н. Н., Шевырногов, Анатолий Петрович, Кратасюк В. А., Барцев, Сергей иванович, Болсуновский, Александр Яковлевич, Бондарь, Владимир Антонович, Буров А. Е., Величко В. В., Гладышев, Михаил Иванович, Есимбекова Е. Н., Дементьев Д. В., Есимбекова Е. Н., Задереев, Егор Сергеевич, Зотина Т. А., Косиненко, Сергей Васильевич, Медведева С. Е., Петушков В. Н., Печуркин, Николай Савельевич, Прокопкин И. Г., Пузырь А. П., Пуртов К. В., Рогозин, Денис Юрьевич, Родионова Н. С., Ронжин Н. О., Сомова, Лидия Александровна, Тихомиров, Александр Аполлинариевич, Тихомирова, Наталья Александровна, Трифонов С. В., Ушакова, Софья Аврумовна, Франк Л. А., Хромечек Е. Б., Шишацкая Е. И., Шуваев А. Н.
Заглавие : Биофизика для экологии и медицины: к 90-летию академика РАН И. И. Гительзона
Выходные данные : Новосибирск: Издательство Сибирского отделения Российской академии наук, 2019
Колич.характеристики :292, [2] с.: ил., цв. ил.; 25 см.
Коллективы : Российская академия наук. Сибирское отделение, Институт биофизики (Красноярск)
Примечания : Рез. ст. англ. - Библиогр. в конце ст.
ISBN, Цена 978-5-7692-1650-3: 1635.00 р.
ГРНТИ : 31.27 + 76.03
УДК : 577 + 574 + 61
ББК : Е071я43 + Р252.0я43
Предметные рубрики: Экологическая биофизика
Медицинская биофизика
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): биолюминесценция--люцифераза--целентаразин--олигохеты--замкнутые экосистемы--управляемый биосинтез--наноалмазы--радиоизотопные методы--биосфера--жирные кислоты--системы жизнеобеспечения--меромиктические озера--геобиосфера--эволюция--глобальный климат--медицинская биофизика
Содержание : Краткий очерк истории, состояния и перспектив/ И. И. Гительзон. Коллекция культур ибсо как база для исследований биолюминесценции й и грибов в ИБФ СО РАН/ С. Е. Медведева. Биолюминесценция Мирового океана/ И. И. Гительзон, Л. А. Левин, А. С. Артемкин, Р. Н., Чепилов В. В., Молвинских С.Л., Черепанов О. А., Чугунов Ю. В., Караев Н. Д., Загородний Ю. А., Шевырногов А. П. Утюшев Р. Н. Бактериальная люцифераза в биолюминесцентном анализе/ В. А. Кратасюк, Е. Н. Есимбекова. Целентеразин-зависимые биолюминесцентные системы/ Л. А. Франк. Изучение химического механизма биолюминесценции грибов/ К. В. Пуртов, В. Н. Петушков, Н. С. Родионова. Исследование биолюминесценции сибирских почвенных олигохет/ Н. С. Родионова, А. А. Петушков. Экспериментальные модели замкнутых экосистем с расчетной долей человека как перспективное направление исследований по созданию биолого-технической системы жизнеобеспечения/ А. А. Тихомиров, С. А. Ушакова, Н. А. Тихомирова, С. В., Величко В. В. Трифонов С. В. Управляемый биосинтез: от параметрически управляемых продуцирующих биосистем до новейших биофизических технологий/ Т. Г. Волова, Е. И. Шишацкая. Биомедицинские приложения наноалмазов взрывного синтеза/ В. С. Бондарь, А. П. Пузырь, Н. О. Ронжин, А. В., Буров А. Е. Барон А. В. Применение радиоизотопных методов в институте биофизики СО РАН: от клеток крови до экосистем/ А. Я. Болсуновский, С. В. Косиненко, Т. А. Зотина, Д. В. Дементьев. Биосфера - взгляд сверху (экспрессные методы мониторинга биосферы в ИБФ СО РАН – ХХ–ХХI вв.)/ А. П. Шевырногов. Жирные кислоты в экологической биофизике водных систем/ М. И. Гладышев. Сравнительное исследование устойчивости стратификации и структуры трофической сети в меромиктических озерах Шира и Шунет (Южная Сибирь, Россия)/ Д. Ю. Рогозин, Е. С. Задереев, И. Г. Прокопкин [и др.]. Непрерывный рост интенсивности энерго-вещественных взаимодействий в эволюции геобиосферы Земли/ Н. С. Печуркин, А. Н. Шуваев, Л. А. Сомова. Малоразмерные модели биосферы и феноменология изменения глобального климата/ С. И. Барцев, А. Г. Дегерменджи. Направления развития биофизики в Красноярске/ А. Г. Дегерменджи.
Аннотация: Сборник посвящен широкому кругу исследований в области экологической биофизики – научного направления на стыке наук – от исследований на молекулярном уровне до вопросов управления большими природными экосистемами. Рассмотрены исторические вехи развития экологического направления биофизики. Основной акцент сборника основан на современных, актуальных достижениях красноярских биофизиков, которым удалось сохранить и развить многоплановые направления, которые были заложены в 50-х гг. ХХ века И. И. Гительзоном. Наряду с обзорными материалами и результатами фундаментальных исследований представлен ряд готовых к внедрению биотехнологий. Книга адресована биофизикам, экологам и химикам, а также преподавателям и студентам биофизических, биологических и экологических кафедр университетов.
Экземпляры :ИБФ-КФ(1)
Свободны : ИБФ-КФ(1)
Найти похожие

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
Шифр издания : Е071/Б 63
Автор(ы) : Гительзон, Иосиф Исаевич, Левин, Леонид Александрович, Артемкин А. С.
Заглавие : Биолюминесценция Мирового океана
Параллельн. заглавия :Bioluminescence of the World Ocean
Коллективы : Российская академия наук, Институт биофизики
Место публикации : Биофизика для экологии и медицины: к 90-летию академика РАН И. И. Гительзона/ И. И. Гительзон, Т. Г. Волова, А. Г. Дегерменджи [и др.] ; ред., авт. предисл. Т. Г. Волова. - Новосибирск: Издательство Сибирского отделения Российской академии наук, 2019. - С. 40-60. - ISBN 978-5-7692-1650-3 (Шифр Е071/Б 63-478048446)
Примечания : Библиогр.: с. 60
УДК : 577 + 574 + 61
ББК : Е071я43 + Р252.0я43
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Барцев С.И., Гительзон И.И.
Заглавие : К вопросу о временной организации бактериальной люминесценции : научное издание
Место публикации : Stud. biophys. - 1985. - Т. 105, N 3. - С. 149-156. - ISSN 0081-6337
ГРНТИ : 34.17.09
Предметные рубрики: БИОЛЮМИНЕСЦЕНЦИЯ
МЕХАНИЗМЫ
МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
БАКТЕРИИ
BACTERIAS
BIOLUMINESCENCE
MATHEMATICAL MODELS
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Dubinnyi M. A., Ivanov I. A., Rodionova N. S., Kovalchuk S. I., Kaskova Z. M., Petushkov V. N.
Заглавие : α-C-Mannosyltryptophan is a Structural Analog of the Luciferin from Bioluminescent Siberian Earthworm Henlea sp.
Место публикации : ChemistrySelect: Wiley-Blackwell, 2020. - Vol. 5, Is. 42. - С. 13155-13159. - ISSN 23656549 (ISSN), DOI 10.1002/slct.202003075
Аннотация: Cold extract from bioluminescent earthworm Henlea sp. was studied by HPLC, 1D and 2D NMR and LC-HRMS analysis. An abundant structural analog of the luciferin was isolated and identified as ?-C-mannosyltryptophan (ManTrp), the product of unusual C2-glycosylation found earlier in humans, ascidians and other animals. Two compounds in cold extract (P300b, P300c) were characterized as C2-substituted derivatives of tryptophan. We hypothesize that a series of tryptophan-containing compounds are possible participants of bioluminescence-related metabolism in Henlea sp. © 2020 Wiley-VCH GmbH
Scopus
Найти похожие

10.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Purtov K. V., Petushkov V. N., Rodionova N. S., Gitelson J. I.
Заглавие : Why does the bioluminescent fungus Armillaria mellea have luminous mycelium but nonluminous fruiting body?
Место публикации : Doklad. Biochem. Biophys.: Maik Nauka Publishing / Springer SBM, 2017. - Vol. 474, Is. 1. - С. 217-219. - ISSN 16076729 (ISSN) , DOI 10.1134/S1607672917030176
Аннотация: By determining the components involved in the bioluminescence process in luminous and nonluminous organs of the honey fungus Armillaria mellea, we have established causes of partial luminescence of this fungus. The complete set of enzymes and substrates required for bioluminescence is formed only in the mycelium and only under the conditions of free oxygen access. Since the synthesis of luciferin precursor (hispidin) and 3-hydroxyhispidin hydroxylase in the fruiting bodies is blocked, the formation of luciferin—the key component of fungal bioluminescent system—was not observed. That is why the fruiting body of Armillaria mellea is nonluminous despite the presence of luciferase, the enzyme that catalyzes the oxidation of luciferin with a photon emission. © 2017, Pleiades Publishing, Ltd.
Scopus,
Смотреть статью,
WOS
Найти похожие

11.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Lisitsa A. E., Sukovatyi L. A., Kratasyuk V. A., Nemtseva E. V.
Заглавие : Viscous Media Slow Down the Decay of the Key Intermediate in Bacterial Bioluminescent Reaction
Место публикации : Doklad. Biochem. Biophys.: Pleiades Publishing, 2020. - Vol. 492, Is. 1. - С. 162-165. - ISSN 16076729 (ISSN), DOI 10.1134/S1607672920020106
Аннотация: Abstract: The effects of medium viscosity on the decay rate of the 4a-hydroperoxyflavin intermediate of the bioluminescent reaction was investigated. It was found that at low concentrations of glycerol or sucrose (viscosity 1.1–1.3 cP) the decay rate rises, whereas a further increase in viscosity to 6.2 cP leads to a decrease in the decay rate following a power function with an exponent of 0.82–0.84. Using molecular dynamics methods, it was shown that the presence of glycerol and sucrose molecules causes a change in the mobility of the amino acid residues in the active center of luciferase, particularly those responsible for binding of flavin. The results obtained are indicative of two opposite effects of viscous media with glycerol and sucrose: (1) destabilization of 4a-hydroperoxyflavin due to a change in the structural and dynamic properties of the protein and (2) stabilization of this intermediate by the decrease in the diffusion rate of its decay products. © 2020, Pleiades Publishing, Ltd.
Scopus
Найти похожие

12.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Lisitsa A. E., Sukovatyi L. A., Kratasyuk V. A., Nemtseva E. V.
Заглавие : Viscous Media Slow Down the Decay of the Key Intermediate in Bacterial Bioluminescent Reaction
Колич.характеристики :4 с
Коллективы : Ministry of Science and Higher Education of the Russian Federation [6.7734.2017, 01201351504]
Место публикации : Dokl. Biochem. Biophys.: MAIK NAUKA/INTERPERIODICA/SPRINGER, 2020. - Vol. 492, Is. 1. - С. 162-165. - ISSN 1607-6729, DOI 10.1134/S1607672920020106. - ISSN 1608-3091(eISSN)
Примечания : Cited References:15. - This work was supported by the Ministry of Science and Higher Education of the Russian Federation (project nos. 6.7734.2017 and 01201351504).
Предметные рубрики: LUCIFERASE
Аннотация: The effects of medium viscosity on the decay rate of the 4a-hydroperoxyflavin intermediate of the bioluminescent reaction was investigated. It was found that at low concentrations of glycerol or sucrose (viscosity 1.1-1.3 cP) the decay rate rises, whereas a further increase in viscosity to 6.2 cP leads to a decrease in the decay rate following a power function with an exponent of 0.82-0.84. Using molecular dynamics methods, it was shown that the presence of glycerol and sucrose molecules causes a change in the mobility of the amino acid residues in the active center of luciferase, particularly those responsible for binding of flavin. The results obtained are indicative of two opposite effects of viscous media with glycerol and sucrose: (1) destabilization of 4a-hydroperoxyflavin due to a change in the structural and dynamic properties of the protein and (2) stabilization of this intermediate by the decrease in the diffusion rate of its decay products.
WOS
Найти похожие

13.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Vysotski E.S., Liu Z.J., Markova S.V., Blinks J.R., Deng L..., Frank L.A., Herko M..., Malikova N.P., Rose J.P., Wang B.C., Lee J...
Заглавие : Violet bioluminescence and fast kinetics from W92F obelin: Structure-based proposals for the bioluminescence triggering and the identification of the emitting species
Колич.характеристики :12 с
Место публикации : Biochemistry: AMER CHEMICAL SOC, 2003. - Vol. 42, Is. 20. - С. 6013-6024. - ISSN 0006-2960, DOI 10.1021/bi027258h
Примечания : Cited References: 45
Предметные рубрики: RAY CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS
PHOTOPROTEIN AEQUORIN
ANGSTROM RESOLUTION
RECOMBINANT OBELIN
CALCIUM
LUMINESCENCE
LONGISSIMA
EVOLUTION
PROTEINS
COELENTERAZINE
Аннотация: Obelin from the hydroid Obelia longissima and aequorin are members of a subfamily of Ca2+-regulated photoproteins that is a part of the larger EF-hand calcium binding protein family. On the addition of Ca2+, obelin generates a blue bioluminescence emission (lambda(max) = 485 nm) as the result of the oxidative decarboxylation of the bound substrate, coelenterazine. The W92F obelin mutant is noteworthy because of the unusually high speed with which it responds to sudden changes of [Ca2+] and because it emits violet light rather than blue due to a prominent band with lambda(max) = 405 nm. Increase of pH in the range from 5.5 to 8.5 and using D2O both diminish the contribution of the 405 nm band, indicating that excited state proton transfer is involved. Fluorescence model studies have suggested the origin of the 485 nm emission as the excited state of an anion of coelenteramide, the bioluminescence reaction product, and 405 nm from the excited neutral state. Assuming that the dimensions of the substrate binding cavity do not change during the excited state formation, a His22 residue within hydrogen bonding distance to the 6-(p-hydroxy)-phenyl group of the excited coelenteramide is a likely candidate for accepting the phenol proton to produce an ion-pair excited state, in support of recent suggestions for the bioluminescence emitting state. The proton transfer could be impeded by removal of the Trp92 H-bond, resulting in strong enhancement of a 405 nm band giving the violet color of bioluminescence. Comparative analysis of 3D structures of the wild-type (WT) and W92F obelins reveals that there are structural displacements of certain key Ca2+-ligating residues in the loops of the two C-terminal EF hands as well as clear differences in hydrogen bond networks in W92F. For instance, the hydrogen bond between the side-chain oxygen atom of Asp 169 and the main-chain nitrogen of Arg112 binds together the incoming alpha-helix of loop III and the exiting cc-helix of loop IV in WT, providing probably concerted changes in these EF hands on calcium binding. But this linkage is not found in W92F obelin. These differences apparently do not change the overall affinity to calcium of W92F obelin but may account for the kinetic differences between the WT and mutant obelins. From analysis of the hydrogen bond network in the coelenterazine binding cavity, it is proposed that the trigger for bioluminescence reaction in these Ca2+-regulated photoproteins may be a shift of the hydrogen bond donor-acceptor separations around the coelenterazine-2-hydroperoxy substrate, initiated by small spatial adjustment of the exiting a-helix of loop IV.
Найти похожие

14.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Frank L.A., Borisova V.V., Markova S.V., Malikova N.P., Stepanyuk G.A., Vysotski E.S.
Заглавие : Violet and greenish photoprotein obelin mutants for reporter applications in dual-color assay
Колич.характеристики :6 с
Место публикации : Anal. Bioanal. Chem.: SPRINGER HEIDELBERG, 2008. - Vol. 391, Is. 8. - С. 2891-2896. - ISSN 1618-2642, DOI 10.1007/s00216-008-2223-5
Примечания : Cited References: 22
Предметные рубрики: ANGSTROM RESOLUTION
RECOMBINANT OBELIN
CRYSTAL-STRUCTURE
BIOLUMINESCENCE
AEQUORIN
IMMUNOASSAY
EXPRESSION
CDNA
PURIFICATION
CLONING
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): ca(2+)-regulated photoprotein--bioluminescence--dual-color assay
Аннотация: Two kinds of Ca(2+)-regulated photoprotein obelin with altered color of bioluminescence were obtained by active-center amino acid substitution. The mutant W92F-H22E emits violet light (lambda(max)=390 nm) and the mutant Y139F emits greenish light (lambda (max)=498 nm), with small spectral overlap, both display high activity and stability and thus may be used as reporters. For demonstration, the mutants were applied in dual-color simultaneous immunoassay of two gonadotropic hormones-follicle-stimulating hormone and luteinizing hormone. Bioluminescence of the reporters was simultaneously triggered by single injection of Ca(2+) solution, divided using band-pass optical filters and measured with a two-channel photometer. The sensitivity of simultaneous bioluminescence assay was close to that of a separate radioimmunoassay.
Найти похожие

15.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Kudryasheva N.S., Nemtseva E.V., Meshalkin Y.P., Sizykh A.G.
Заглавие : Upper electron-excited states in bioluminescence: experimental indication
Колич.характеристики :4 с
Место публикации : Luminescence: JOHN WILEY & SONS LTD, 2001. - Vol. 16, Is. 3. - P243-246. - ISSN 1522-7235, DOI 10.1002/bio.613
Примечания : Cited References: 22
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): bioluminescence--upper electron-excited states--energy transfer
Аннотация: The involvement of upper electron-excited states in bacterial bioluminescence process was studied with excitation energy-accepting molecules. The fluorescent aromatic compounds, anthracene and 1.4-bis(5-phenyloxazol-2-yl)benzene, were chosen. Energies of their lowest excited singlet states are higher than the energy of the analogous state of the bioluminescence emitter; their absorption spectra and bioluminescence do not overlap. Hence, the excitation of these molecules by singlet-singlet energy transfer or by light absorption is excluded. Sensitized fluorescence of these compounds in the bioluminescence systems has been recorded, indicating the activity of upper electron-excited states in the bioluminescent process. Copyright (C) 2001 John Wiley & Sons, Ltd.
WOS
Найти похожие

16.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Burakova, Ludmila P., Lyakhovich, Maria S., Mineev, Konstantin S., Petushkov, Valentin N., Zagitova, Renata, I, Tsarkova, Aleksandra S., Kovalchuk, Sergey, I, Yampolsky, Ilia, V, Vysotski, Eugene S., Kaskova, Zinaida M.
Заглавие : Unexpected Coelenterazine Degradation Products of Beroe abyssicola Photoprotein Photoinactivation
Колич.характеристики :4 с
Коллективы : Russian Foundation for Basic ResearchRussian Foundation for Basic Research (RFBR) [20-04-00085]; Russian Foundation for Basic Research, Krasnoyarsk Territory [20-44-242003]; Krasnoyarsk Regional Fund of Science in part of purification and spectral characterization of native compounds; Russian Science FoundationRussian Science Foundation (RSF) [17-1401169p]; Russian FederationRussian Federation [LS-2605.2020.4]
Место публикации : Org. Lett.: AMER CHEMICAL SOC, 2021. - Vol. 23, Is. 17. - С. 6846-6849. - ISSN 1523-7060, DOI 10.1021/acs.orglett.1c02410. - ISSN 1523-7052(eISSN)
Примечания : Cited References:20. - This work was supported by grant 20-04-00085 of the Russian Foundation for Basic Research, grant 20-44-242003 of the Russian Foundation for Basic Research, Krasnoyarsk Territory, and Krasnoyarsk Regional Fund of Science in part of purification and spectral characterization of native compounds, grant 17-1401169p of the Russian Science Foundation, and the President of Russian Federation grant for Leading Scientific Schools LS-2605.2020.4 in part of structural elucidation of native products and organic synthesis. We thank Konstantin Antonov (IBCh RAS) and Igor Ivanov (IBCh RAS) for the registration of HRMS spectra.
Предметные рубрики: CRYSTAL-STRUCTURE
BIOLUMINESCENCE
OBELIN
RESIDUES
BINDING
Аннотация: Ca2+-regulated photoproteins of ctenophores lose bioluminescence activity when exposed to visible light. Little is known about the chemical nature of chromophore photo-inactivation. Using a total synthesis strategy, we have established the structures of two unusual coelenterazine products, isolated from recombinant berovin of the ctenophore Beroe abyssicola, which are Z/E isomers. We propose that during light irradiation, these derivatives are formed from 2-hydroperoxycoelenterazine via the intermediate 8a-peroxide by a mechanism reminiscent of that previously described for the auto-oxidation of green-fluorescent-protein-like chromophores.
WOS
Найти похожие

17.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : GITELSON I.I., UTYUSHEV R.N., SHELEGOV A.V.
Заглавие : UNDERWAY MEASUREMENT OF BIOMINESCENT FIELD DURING BIOLOGICAL EXPEDITION
Колич.характеристики :7 с
Место публикации : Okeanologiya: MEZHDUNARODNAYA KNIGA, 1991. - Vol. 31, Is. 4. - P631-637. - ISSN 0030-1574
Примечания : Cited References: 5
Аннотация: Data on surface bioluminescence intensity measurements during the 15-th cruise of R/V Vityaz, January to March 1988, in the Indian Ocean, the Mediterranean and Black Seas are presented. High luminescence intensity is found in the Arabian and Black Seas and the Dardanelles. Recommendations on underway measurements of biological and hydrophysical parameters are given.
WOS
Найти похожие

18.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Eremeeva, Elena V., Bartsev, Sergey I., van Berkel, Willem J. H., Vysotski, Eugene S.
Заглавие : Unanimous Model for Describing the Fast Bioluminescence Kinetics of Ca2+-regulated Photoproteins of Different Organisms
Колич.характеристики :8 с
Коллективы : RFBR [14-04-31092]; Russian Academy of Sciences [01201351504, 01201351502]
Место публикации : Photochem. Photobiol.: WILEY, 2017. - Vol. 93, Is. 2. - С. 495-502. - ISSN 0031-8655, DOI 10.1111/php.12664. - ISSN 1751-1097(eISSN)
Примечания : Cited References:55. - This work was supported by RFBR grant 14-04-31092 and the state budget allocated to the fundamental research at the Russian Academy of Sciences (projects 01201351504 and 01201351502).
Предметные рубрики: GREEN-FLUORESCENT PROTEIN
AEQUORIN BIOLUMINESCENCE
SEQUENCE-ANALYSIS
Аннотация: Upon binding their metal ion cofactors, Ca2+-regulated photoproteins display a rapid increase of light signal, which reaches its peak within milliseconds. In the present study, we investigate bioluminescence kinetics of the entire photoprotein family. All five recombinant hydromedusan Ca2+-regulated photoproteinsaequorin from Aequorea victoria, clytin from Clytia gregaria, mitrocomin from Mitrocoma cellularia and obelins from Obelia longissima and Obelia geniculatademonstrate the same bioluminescent kinetics pattern. Based on these findings, for the first time we propose a unanimous kinetic model describing the bioluminescence mechanism of Ca2+-regulated photoproteins.
WOS,
Смотреть статью
Найти похожие

19.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Petushkov V.N., Van Stokkum I.H.M., Gobets B., Van Mourik F., Lee J., Van Grondelle R., Visser A.J.W.G.
Заглавие : Ultrafast fluorescence relaxation spectroscopy of 6,7-dimethyl-(8-ribityl)-lumazine and riboflavin, free and bound to antenna proteins from bioluminescent bacteria
Место публикации : Journal of Physical Chemistry B. - 2003. - Vol. 107, Is. 39. - С. 10934-10939. - ISSN 15206106 (ISSN)
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): bacteria--bioluminescence--chemical relaxation--chromophores--dielectric properties--proteins--solvents--bioluminescent bacteria--dimethyl ribityl lumazine--photobacterium leiognathi--riboflavin--ultrafast fluorescence relaxation spectroscopy--fluorescence
Аннотация: The solvation dynamics of interesting bioluminescent chromophores have been determined, using subpicosecond and wavelength-resolved fluorescence spectroscopy, in combination with global analysis of the multidimensional data sets. The systems investigated comprise the free ligands 6,7-dimethyl-(8-ribityl)-lumazine (lumazine) and riboflavin in an aqueous buffer and both ligands when noncovalently bound to two bacterial bioluminescent antenna proteins: lumazine protein (from Photobacterium leiognathi) and the blue fluorescent protein (from Vibrio fischeri Y1). Fluorescence spectral relaxation of the free ligands is complete within a few picoseconds. Subsequently, the fluorescence intensity increases by ?7% on a time scale of 15-30 ps. Fluorescence spectral relaxation of the protein-bound ligands is largely complete within 1 ps but reveals a small red shift with a minor, but distinctly longer, relaxation time than that of the free ligands, which is tentatively assigned to the relaxation of protein-bound water in the vicinity of the excited chromophore.
Scopus
Найти похожие

20.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Larionova, Marina D., Markova, Svetlana V., Vysotski, Eugene S.
Заглавие : Tyr72 and Tyr80 are Involved in the Formation of an Active Site of a Luciferase of Copepod Metridia longa
Колич.характеристики :8 с
Коллективы : Russian Science Foundation [14-14-01119]
Место публикации : Photochem. Photobiol.: WILEY, 2017. - Vol. 93, Is. 2. - С. 503-510. - ISSN 0031-8655, DOI 10.1111/php.12694. - ISSN 1751-1097(eISSN)
Примечания : Cited References:41. - This work was supported by the grant 14-14-01119 of the Russian Science Foundation.
Предметные рубрики: CA2+-REGULATED PHOTOPROTEIN OBELIN
COELENTERAZINE-BINDING PROTEIN
Аннотация: Luciferase of copepod Metridia longa (MLuc) is a naturally secreted enzyme catalyzing the oxidative decarboxylation of coelenterazine with the emission of light. To date, three nonallelic isoforms of different lengths (17-24 kDa) for M. longa luciferase have been cloned. All the isoforms are single-chain proteins consisting of a 17-residue signal peptide for secretion, variable N-terminal part and conservative C-terminus responsible for luciferase activity. In contrast to other bioluminescent proteins containing a lot of aromatic residues which are frequently involved in light emission reaction, the C-terminal part of MLuc contains only four Phe, two Tyr, one Trp and two His residues. To figure out whether Tyr residues influence bioluminescence, we constructed the mutants with substitution of Tyr to Phe (Y72F and Y80F). Tyrosine substitutions do not eliminate the ability of luciferase to bioluminescence albeit significantly reduce relative specific activity and change bioluminescence kinetics. In addition, the Tyr replacements have no effect on bioluminescence spectrum, thereby indicating that tyrosines are not involved in the emitter formation. However, as it was found that the intrinsic fluorescence caused by Tyr residues is quenched by a reaction substrate, coelenterazine, in concentration-dependent manner, we infer that both tyrosine residues are located in the luciferase substrate-binding cavity.
WOS,
Смотреть статью
Найти похожие