Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>K=Hydrozoa<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

Crystal structures of the F88Y obelin mutant before and after bioluminescence provide molecular insight into spectral tuning among hydromedusan photoproteins / P. V. Natashin [et al.] // FEBS J. - 2014. - Vol. 281, Is. 5. - P1432-1445, DOI 10.1111/febs.12715 . - ISSN 1742-4658
Кл.слова (ненормированные):
aequorin -- bioluminescence -- coelenterazine, obelin -- 6 (4 hydroxyphenyl) derivative -- aequorin -- benzene derivative -- calcium ion -- hydromedusan -- mutant protein -- obelin -- oxygen -- photoprotein -- unclassified drug -- amino acid substitution -- article -- bioluminescence -- calcium transport -- crystal structure -- fluorescence -- hydrogen bond -- priority journal -- protein conformation -- protein structure -- wild type -- Coelenterata -- aequorin -- bioluminescence -- Ca2+-regulated photoprotein -- coelenterazine, obelin -- Amino Acid Substitution -- Animals -- Conserved Sequence -- Crystallography, X-Ray -- Hydrogen Bonding -- Hydrozoa -- Luminescent Proteins -- Models, Molecular -- Mutagenesis, Site-Directed -- Mutant Proteins -- Protein Conformation -- Spectrophotometry
Аннотация: Ca2+-regulated photoproteins are responsible for the bioluminescence of a variety of marine coelenterates. All hydromedusan photoproteins are a single-chain polypeptide to which 2- hydroperoxycoelenterazine is tightly but non-covalently bound. Bioluminescence results from oxidative decarboxylation of 2-hydroperoxycoelenterazine, generating protein-bound coelenteramide in an excited state. The bioluminescence spectral maxima of recombinant photoproteins vary in the range 462-495 nm, despite a high degree of identity of amino acid sequences and spatial structures of these photoproteins. Based on studies of obelin and aequorin mutants with substitution of Phe to Tyr and Tyr to Phe, respectively [Stepanyuk GA et al. (2005) FEBS Lett 579, 1008-1014], it was suggested that the spectral differences may be accounted for by an additional hydrogen bond between the hydroxyl group of a Tyr residue and an oxygen atom of the 6-(p-hydroxyphenyl) substituent of coelenterazine. Here, we report the crystal structures of two conformation states of the F88Y obelin mutant that has bioluminescence and product fluorescence spectra resembling those of aequorin. Comparison of spatial structures of the F88Y obelin conformation states with those of wild-type obelin clearly shows that substitution of Phe to Tyr does not affect the overall structures of either F88Y obelin or its product following Ca2+ discharge, compared to the conformation states of wild-type obelin. The hydrogen bond network in F88Y obelin being due to the Tyr substitution clearly supports the suggestion that different hydrogen bond patterns near the oxygen of the 6-(p-hydroxyphenyl) substituent are the basis for spectral modifications between hydromedusan photoproteins. Comparison of spatial structures and the hydrogen bond network formed into the substrate-binding cavity of WT obelin, F88Y obelin, and aequorin clearly shows that the main cause determining different light emission colors of hydromedusan photoproteins is a different arrangement of the hydrogen-bond network near OH group of 6-(p-hydroxyphenyl) substituent of coelenterazine due to the presence of either Phe or Tyr residue. © 2014 FEBS.

Scopus
Держатели документа:
National Laboratory of Biomacromolecules, Institute of Biophysics, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100101, China
Institute of Biophysics, Russian Academy of Sciences, Siberian Branch, Akademgorodok 50, Krasnoyarsk 660036, Russian Federation
Laboratory of Bioluminescence Biotechnology, Institute of Fundamental Biology and Biotechnology, Siberian Federal University, Russian Federation
Department of Biochemistry and Molecular Biology, University of Georgia, Athens, GA, United States
IHuman Institute, ShanghaiTech University, Shanghai, China : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Natashin, P.V.; Markova, S.V.; Lee, J.; Vysotski, E.S.; Liu, Z.-J.

Найти похожие

Green-fluorescent protein from the bioluminescent jellyfish Clytia gregaria: cDNA cloning, expression, and characterization of novel recombinant protein [Text] / S. V. Markova [et al.] // Photochem. Photobiol. Sci. - 2010. - Vol. 9, Is. 6. - P757-765, DOI 10.1039/c0pp00023j. - Cited References: 42. - We thank Dr John Lee (University of Georgia) for constructive suggestions. This work was supported by the Russian Foundation for Basic Research (Grants: 08-04-92209 and 09-04-12022), "Molecular and Cell Biology" program of RAS, and Bayer AG (Germany). . - ISSN 1474-905X

РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics + Chemistry, Physical
Рубрики:
ENERGY-TRANSFER
   CA2+-REGULATED PHOTOPROTEINS
   RENILLA BIOLUMINESCENCE
   ANGSTROM RESOLUTION
   SEQUENCE-ANALYSIS
   CRYSTAL-STRUCTURE
   EXCITED-STATE
   AEQUORIN
   PURIFICATION
   OBELIN
Аннотация: The bioluminescent systems of many marine organisms are comprised of two proteins - the Ca2+-regulated photoprotein and green-fluorescent protein (GFP). This work reports the cloning of the full-size cDNA encoding GFP (cgreGFP) from jellyfish Clytia gregaria, its expression and properties of the recombinant protein. The overall degree of identity between the amino acid sequence of the novel cgreGFP and the sequence of GFP (avGFP) from Aequorea victoria is 42% (similarity - 64%) despite these GFPs originating from jellyfish that both belong to the same class, Hydrozoa. However although the degree of identity is low, three residues, Ser-Tyr-Gly, which form the chromophore are identical in both GFPs. The cgreGFP displayed two absorption peaks at 278 and 485 nm, and the fluorescence maximum at 500 nm. The fluorescence quantum yield was determined to be 0.86, the brightness to be 54 mM(-1) cm(-1). For the first time we have also demonstrated an efficient radiationless energy transfer in vitro between clytin and cgreGFP in solution at micromolar concentrations. The cgreGFP may be a useful intracellular fluorescent marker, as it was able to be expressed in mammalian cells.

Держатели документа:
[Markova, Svetlana V.
Burakova, Ludmila P.
Frank, Ludmila A.
Korostileva, Kseniya A.
Vysotski, Eugene S.] Russian Acad Sci, Inst Biophys, Siberian Branch, Photobiol Lab, Krasnoyarsk 660036, Russia
[Markova, Svetlana V.
Frank, Ludmila A.
Korostileva, Kseniya A.] Siberian Fed Univ, Krasnoyarsk 660041, Russia
[Golz, Stefan] Bayer Schering Pharma AG, BSP GDD GTR TD GT, D-42096 Wuppertal, Germany
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Markova, S.V.; Burakova, L.P.; Frank, L.A.; Golz, S...; Korostileva, K.A.; Vysotski, E.S.

Найти похожие

Патент 2418859 Российская Федерация, МКИ C12Q 1/25.

Маркова, С. В.
Композиция комплементирующих фрагментов молекулы фотопротеинов из Hydrozoa и способ ее применения для анализа межмолекулярных взаимодействий [Текст] / С. В. Маркова, Е. С. Высоцкий, П. В. Наташин ; ИБФ СО РАН. - № 2009135700/10 ; Заявл. 28.09.2009 ; Опубл. 20.05.2011. -

ГРНТИ

62.99.31

РУБ 621.99.31.11 + 621.37.99.07.99
Рубрики:
ФОТОПРОТЕИНЫ
   КОМПЛЕМЕНТИРУЮЩИЕ ФРАГМЕНТЫ
   МЕЖМОЛЕКУЛЯРНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
   МЕТОДЫ АНАЛИЗА
   БИОЛЮМИНЕСЦЕНЦИЯ
   ГИБРИДНЫЕ БЕЛКИ
Аннотация: Описана композиция комплементирующих фрагментов молекулы фотопротеина из Hydrozoa для анализа межмолекулярных взаимодействий, полученных путем деления на две части молекулы фотопротеина в области наружной петли между 4-й и 5-й 'альфа'-спиралями глобулы белка, комплементирующие фрагменты которой при ассоциации генерирует детектируемый биолюминесцентный сигнал. Предложено применение описанной композиции для анализа межмолекулярных взаимодействий, включающее генно-инженерное соединение комплементирующих фрагментов с исследуемыми полипептидами, с образованием первого и второго гибридных белков анализируемой пары, которое обеспечивает сборку комплементирующих фрагментов в функционально активный фотопротеин при взаимодействии исследуемых полипептидов, при этом данное взаимодействие регистрируют по восстановлению биолюминесцентной активности фотопротеина. Изобретение расширяет арсенал средств для анализа белок-белковых взаимодействий
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Высоцкий, Е.С.; Наташин, П.В.; ИБФ СО РАН
Свободных экз. нет
Найти похожие

Тематический навигатор

Другие библиотеки

Библиотека института физики

Центральная научная библиотека КНЦ СО РАН

Библиотека института химии и химический технологии

Библиотека института вычислительного моделирования

Библиотека института леса

Библиотека СФУ

Краевая научная библиотека

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)