Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

в найденном

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>K=Obelin<.>)

Общее количество найденных документов : 139
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Бондарь В.С., Высоцкий Е.С., Гамалей И.А., Каулин А.Б.
Заглавие : Получение, свойства и применение кальцийчувствительного фотопротеина из гидроида Obelia longissima : научное издание
Место публикации : Цитология. - 1991. - Т. 33, N 6. - С. 50-59. - ISSN 0041-3771
ГРНТИ : 31.23.27
Предметные рубрики: ФОСФОПРОТЕИНЫ
КАЛЬЦИЙ ЧУВСТВИТЕЛЬНЫЙ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ГИДРОЛИЗ
OBELIA LONGISSIMA
OBELIN
PHOSPHOMOTEIN
CHROMATOGRAPHY
Аннотация: С помощью Ca{2}{+} - активируемого протеина белина измеряли конц-ию свободного ионизированного кальция в макрофагах (МФ) в покое и при действии различных стимуляторов. Использовали обелин, выделенный из гидроида Obelia longissima и очищенный с использованием гельфильтрации на Сефадексе, ИОХ на полисиле, гидрофобной хр-фии на фенил-сефарозе, повторной гель-фильтрации на Сефадексе. Нагрузку МФ фотопротеином проводили модифицированным методом "осмотического лизиса пиносом". Фоновое значение конц-ии цитоплазматич. кальция [Ca{2}{+}][j] в покоящихся МФ, зарегистрированное с помощью обелина, соответствует 0,5-0,7 мкМ. Сыворотка крупного рогатого скота (20%) стимулирует периодич. импульсное повышение [Ca{2}{+}][j] до 1,3 мкМ с быстрым падением практически до уровня фона, наблюдаемое в течение не менее 30 мин, NaF (20 мМ), добавленный к суспензии МФ, вызывает быстрое однократное увеличение [Ca{2}{+}][j] до 1,4 мкМ. АТФ (30-60 мкМ) стимулирует повышение [Ca{2}{+}][j] в МФ до 1,5 мкМ. цАМФ (20 мкМ) повышает конц-ию свободного внутриклеточного кальция до 1,5 мкМ с быстрым падением и возвращением за 30 с к уровню фона, при этом ЭГТА (2 мМ) не снимает стимулирующего эффекта цАМФ на МФ. При изменении внутриклеточного рН МФ в щелочную сторону эффект цАМФ качественно сохраняется, однако повышение [Ca{2}{+}][j] менее выражено. Закисление цитоплазмы вызывает качественное и количеств. изменение кальциевого ответа МФ на добавку цАМФ: [Ca{2}{+}][j] не повышается более чем до 1,3 мкМ, время достижения макс. уровня [Ca{2}{+}][j] и возвращения к исходному фону увеличено. Рассматриваются возможные мех-мы действия различных стимуляторов на МФ, сопровождающиеся повышением уровня внутриклеточного свободного кальция. Библ. 38. Россия, Ин-т биофизики СОРАН, Красноярск.
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Высоцкий, Евгений Степанович, Бондарь, Владимир Станиславович, Гительзон, Иосиф Исаевич
Заглавие : Выделение и свойства различных молекулярных форм Ca{2}{+}-активируемого фотопротеина обелина : научное издание
Место публикации : Докл. АН СССР. - 1991. - Т. 321, N 1. - С. 214-217. - ISSN 0002-3264
ГРНТИ : 31.23.27
Предметные рубрики: ФОТОПРОТЕИН
CA-АКТИВИРУЕМЫЙ
ОБЕЛИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
CA-ACTIVATED PHOTOPROTEIN
OBELIN
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Высоцкий Е.С., Бондарь В.С., Летунов В.Н.
Заглавие : Выделение и очистка Ca-зависимого фотопротеина - обелина из гидроидных полипов Obelia longissima : научное издание
Место публикации : Биохимия. - 1989. - Т. 54, N 6. - С. 965-973. - ISSN 0320-9725
ГРНТИ : 31.23.27
Предметные рубрики: ФОТОПРОТЕИН
КАЛЬЦИЙ-ЗАВИСИМЫЙ
ОБЕЛИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
OBELIA LONGISSIMA
ПОЛИПЫ ГИДРОИДНЫЕ
OBELIN
CA-ACTIVATED PHOTOPROTEIN
EXTRACTION/PURIFICATION
HYDROID POLYPS
BIOLUMINESCENCE
Аннотация: Описан способ выделения и очистки Ca-зависимого фотопротеина - обелина из гидроидных полипов Obelia longissima, включающий: разрушение материала в гипотонич. буфере, фракционирование ПЭГ 6000, фракционирование (NH[4])[2]SO[4] в диапазоне 40-75% насыщения, хроматографию на ДЭАЭ-целлюлозе DE-52, хроматографию на фенил-сефарозе 4В, гель-фильтрацию на сефадексе G-75, гель-фильтрацию на колонке Superose 12 HR 10/30 при помощи системы FPLC. С помощью предложенного метода получен практически чистый обелин с выходом 30-40%. Мол. м. полученного белка, определенная гель-фильтрацией в неденатурирующих условиях, составляет 39,6 кДа, тогда как электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия показывал наличие двух белков с мол. м. 27 и 15,6 кДа соответственно. Библ. 28. Ин-т биофизики СО АН СССР, Красноярск, СССР
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Бондарь В.С., Трофимов К.П., Сандалова Т.П., Высоцкий Е.С.
Заглавие : Влияние температуры на активность и стабильность обелина : научное издание
Место публикации : Биохимия. - 1992. - Т. 57, N 7. - С. 1039-1048. - ISSN 0320-9725
ГРНТИ : 31.23.27
Предметные рубрики: ОБЕЛИН
АКТИВНОСТЬ
СТАБИЛЬНОСТЬ
ТЕМПЕРАТУРА
ВЛИЯНИЕ
PHOTOPROTEINS
OBELIN
Аннотация: Исследована зависимость биолюминесцентной активности Ca{2}{+}-активируемого фотопротеина обелина из гидроидного полипа Obelia longissima от т-ры, а также его термостабильность и термоинактивация в присутствии различных концентраций (NH[4])[2]SO[4]. Максимум интенсивности люминесценции обелина наблюдается при 4-15'ГРАДУС'. Фотопротеин при комн. т-ре полностью сохраняет свою активность в течение трех суток. Повышение т-ры до 40'ГРАДУС' приводит к 25-30%-ному снижению активности белка в течение 1 ч. Сульфат аммония стабилизирует активность фотопротеина при термообработке. Обнаружены две точки излома на графике константы скорости псевдопервого порядка спада люминесценции обелина в координатах Аррениуса при т-рах 11'+-'3 и 47'+-'3'ГРАДУС'. В области т-р 10-40'ГРАДУС' обнаружена бифазность биолюминесцентных кривых обелина. Высказано предположение о возможности существования обелина в виде двух кинетически различимых конформеров, относительное содержание к-рых зависит от т-ры. Библ. 15. Россия, ин-т биофизики СО РАН, Красноярск.
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Vysotski E.S., Liu Z.J., Markova S.V., Blinks J.R., Deng L..., Frank L.A., Herko M..., Malikova N.P., Rose J.P., Wang B.C., Lee J...
Заглавие : Violet bioluminescence and fast kinetics from W92F obelin: Structure-based proposals for the bioluminescence triggering and the identification of the emitting species
Колич.характеристики :12 с
Место публикации : Biochemistry: AMER CHEMICAL SOC, 2003. - Vol. 42, Is. 20. - С. 6013-6024. - ISSN 0006-2960, DOI 10.1021/bi027258h
Примечания : Cited References: 45
Предметные рубрики: RAY CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS
PHOTOPROTEIN AEQUORIN
ANGSTROM RESOLUTION
RECOMBINANT OBELIN
CALCIUM
LUMINESCENCE
LONGISSIMA
EVOLUTION
PROTEINS
COELENTERAZINE
Аннотация: Obelin from the hydroid Obelia longissima and aequorin are members of a subfamily of Ca2+-regulated photoproteins that is a part of the larger EF-hand calcium binding protein family. On the addition of Ca2+, obelin generates a blue bioluminescence emission (lambda(max) = 485 nm) as the result of the oxidative decarboxylation of the bound substrate, coelenterazine. The W92F obelin mutant is noteworthy because of the unusually high speed with which it responds to sudden changes of [Ca2+] and because it emits violet light rather than blue due to a prominent band with lambda(max) = 405 nm. Increase of pH in the range from 5.5 to 8.5 and using D2O both diminish the contribution of the 405 nm band, indicating that excited state proton transfer is involved. Fluorescence model studies have suggested the origin of the 485 nm emission as the excited state of an anion of coelenteramide, the bioluminescence reaction product, and 405 nm from the excited neutral state. Assuming that the dimensions of the substrate binding cavity do not change during the excited state formation, a His22 residue within hydrogen bonding distance to the 6-(p-hydroxy)-phenyl group of the excited coelenteramide is a likely candidate for accepting the phenol proton to produce an ion-pair excited state, in support of recent suggestions for the bioluminescence emitting state. The proton transfer could be impeded by removal of the Trp92 H-bond, resulting in strong enhancement of a 405 nm band giving the violet color of bioluminescence. Comparative analysis of 3D structures of the wild-type (WT) and W92F obelins reveals that there are structural displacements of certain key Ca2+-ligating residues in the loops of the two C-terminal EF hands as well as clear differences in hydrogen bond networks in W92F. For instance, the hydrogen bond between the side-chain oxygen atom of Asp 169 and the main-chain nitrogen of Arg112 binds together the incoming alpha-helix of loop III and the exiting cc-helix of loop IV in WT, providing probably concerted changes in these EF hands on calcium binding. But this linkage is not found in W92F obelin. These differences apparently do not change the overall affinity to calcium of W92F obelin but may account for the kinetic differences between the WT and mutant obelins. From analysis of the hydrogen bond network in the coelenterazine binding cavity, it is proposed that the trigger for bioluminescence reaction in these Ca2+-regulated photoproteins may be a shift of the hydrogen bond donor-acceptor separations around the coelenterazine-2-hydroperoxy substrate, initiated by small spatial adjustment of the exiting a-helix of loop IV.
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Frank L.A., Borisova V.V., Markova S.V., Malikova N.P., Stepanyuk G.A., Vysotski E.S.
Заглавие : Violet and greenish photoprotein obelin mutants for reporter applications in dual-color assay
Колич.характеристики :6 с
Место публикации : Anal. Bioanal. Chem.: SPRINGER HEIDELBERG, 2008. - Vol. 391, Is. 8. - С. 2891-2896. - ISSN 1618-2642, DOI 10.1007/s00216-008-2223-5
Примечания : Cited References: 22
Предметные рубрики: ANGSTROM RESOLUTION
RECOMBINANT OBELIN
CRYSTAL-STRUCTURE
BIOLUMINESCENCE
AEQUORIN
IMMUNOASSAY
EXPRESSION
CDNA
PURIFICATION
CLONING
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): ca(2+)-regulated photoprotein--bioluminescence--dual-color assay
Аннотация: Two kinds of Ca(2+)-regulated photoprotein obelin with altered color of bioluminescence were obtained by active-center amino acid substitution. The mutant W92F-H22E emits violet light (lambda(max)=390 nm) and the mutant Y139F emits greenish light (lambda (max)=498 nm), with small spectral overlap, both display high activity and stability and thus may be used as reporters. For demonstration, the mutants were applied in dual-color simultaneous immunoassay of two gonadotropic hormones-follicle-stimulating hormone and luteinizing hormone. Bioluminescence of the reporters was simultaneously triggered by single injection of Ca(2+) solution, divided using band-pass optical filters and measured with a two-channel photometer. The sensitivity of simultaneous bioluminescence assay was close to that of a separate radioimmunoassay.
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Petrova A. S., Alieva R. R., Belogurova N. V., Tirranen L. S., Kudryasheva N. S.
Заглавие : Variation of Spectral Characteristics of Coelenteramide-Containing Fluorescent Protein from Obelia Longissima Exposed to Dimethyl Sulfoxide
Колич.характеристики :6 с
Коллективы : Russian Science Foundation [14-14-00076]
Место публикации : Russ. Phys. J.: SPRINGER, 2016. - Vol. 59, Is. 4. - С. 562-567. - ISSN 1064-8887, DOI 10.1007/s11182-016-0806-8. - ISSN 1573-9228(eISSN)
Примечания : Cited References:33. - This work was supported in part by the Russian Science Foundation (Contract No. 14-14-00076).
Предметные рубрики: CA2+-REGULATED PHOTOPROTEINS
SPECTROSCOPIC PROPERTIES
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): fluorescent coelenteramide-containing fluorescent proteins--discharged--obelin--proton transfer--dimethyl sulfoxide
Аннотация: Effect of dimethyl sulfoxide (DMSO), a widespread biomedical agent, on spectral-luminescent characteristics of coelenteramide-containing fluorescent protein - discharged obelin - is investigated. Contributions of violet and blue-green spectral components to fluorescence of discharged obelin are elucidated and characterized at different photoexcitation energies. Dependences of these contributions on the DMSO concentration are presented. Spectral changes are related to the destructive effect of DMSO on fluorescent protein and decreasing efficiency of proton transfer to electronically excited states of fluorophore.
WOS,
Смотреть статью,
Scopus
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Alieva R. R., Kudryasheva N. S.
Заглавие : Variability of fluorescence spectra of coelenteramide-containing proteins as a basis for toxicity monitoring
Место публикации : Talanta: Elsevier B.V., 2017. - Vol. 170. - С. 425-431. - ISSN 00399140 (ISSN) , DOI 10.1016/j.talanta.2017.04.043
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): coelenteramide-containing fluorescent protein--multicolor fluorescent bioassay--obelin--primary photochemical process--protein destruction--proton transfer--bioassay--biomarkers--excited states--fluorescence--fluorophores--ionizing radiation--proton transfer--toxicity--electron-excited state--fluorescence spectra--fluorescent protein--green fluorescent protein--obelin--photochemical process--photochemical properties--physicochemical process--proteins
Аннотация: Nowadays, physicochemical approach to understanding toxic effects remains underdeveloped. A proper development of such mode would be concerned with simplest bioassay systems. Coelenteramide-Containing Fluorescent Proteins (CLM-CFPs) can serve as proper tools for study primary physicochemical processes in organisms under external exposures. CLM-CFPs are products of bioluminescent reactions of marine coelenterates. As opposed to Green Fluorescent Proteins, the CLM-CFPs are not widely applied in biomedical research, and their potential as colored biomarkers is undervalued now. Coelenteramide, fluorophore of CLM-CFPs, is a photochemically active molecule; it acts as a proton donor in its electron-excited states, generating several forms of different fluorescent state energy and, hence, different fluorescence color, from violet to green. Contributions of the forms to the visible fluorescence depend on the coelenteramide microenvironment in proteins. Hence, CLM-CFPs can serve as fluorescence biomarkers with color differentiation to monitor results of destructive biomolecule exposures. The paper reviews experimental and theoretical studies of spectral-luminescent and photochemical properties of CLM-CFPs, as well as their variation under different exposures – chemicals, temperature, and ionizing radiation. Application of CLM-CFPs as toxicity bioassays of a new type is justified. © 2017
Scopus,
Смотреть статью,
WOS
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Frank L.A., Illarionova V.A., Vysotski E.S.
Заглавие : Use of proZZ-obelin fusion protein in bioluminescent immunoassay
Место публикации : Biochem. Biophys. Res. Commun.: ACADEMIC PRESS INC JNL-COMP SUBSCRIPTIONS, 1996. - Vol. 219, Is. 2. - С. 475-479. - 5. - ISSN 0006-291X, DOI 10.1006/bbrc.1996.0258
Примечания : Cited References: 21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA-COLI
EXPRESSION
AEQUORIN
PURIFICATION
SYSTEM
Аннотация: Obelin is a photoprotein that emits light by Ca2+-binding. To develop a bioluminescent immunoassay based on the light emission property of obelin, we have expressed the apoobelin fusion protein with ZZ-domain of S. aureus protein A in E. coil by recombinant DNA techniques. The pro2Z-obelin expressed was purified by one-step affinity chromatography on IgG-Agarose. The purified proZZ-obelin has both the luminescent activity of obelin and the IgG-binding ability of ZZ-domain. The specific activity of fusion protein was 8.5 x 10(15) photons per mg of protein. (C) 1996 Academic Press, Inc.
Найти похожие

10.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Burakova, Ludmila P., Lyakhovich, Maria S., Mineev, Konstantin S., Petushkov, Valentin N., Zagitova, Renata, I, Tsarkova, Aleksandra S., Kovalchuk, Sergey, I, Yampolsky, Ilia, V, Vysotski, Eugene S., Kaskova, Zinaida M.
Заглавие : Unexpected Coelenterazine Degradation Products of Beroe abyssicola Photoprotein Photoinactivation
Колич.характеристики :4 с
Коллективы : Russian Foundation for Basic ResearchRussian Foundation for Basic Research (RFBR) [20-04-00085]; Russian Foundation for Basic Research, Krasnoyarsk Territory [20-44-242003]; Krasnoyarsk Regional Fund of Science in part of purification and spectral characterization of native compounds; Russian Science FoundationRussian Science Foundation (RSF) [17-1401169p]; Russian FederationRussian Federation [LS-2605.2020.4]
Место публикации : Org. Lett.: AMER CHEMICAL SOC, 2021. - Vol. 23, Is. 17. - С. 6846-6849. - ISSN 1523-7060, DOI 10.1021/acs.orglett.1c02410. - ISSN 1523-7052(eISSN)
Примечания : Cited References:20. - This work was supported by grant 20-04-00085 of the Russian Foundation for Basic Research, grant 20-44-242003 of the Russian Foundation for Basic Research, Krasnoyarsk Territory, and Krasnoyarsk Regional Fund of Science in part of purification and spectral characterization of native compounds, grant 17-1401169p of the Russian Science Foundation, and the President of Russian Federation grant for Leading Scientific Schools LS-2605.2020.4 in part of structural elucidation of native products and organic synthesis. We thank Konstantin Antonov (IBCh RAS) and Igor Ivanov (IBCh RAS) for the registration of HRMS spectra.
Предметные рубрики: CRYSTAL-STRUCTURE
BIOLUMINESCENCE
OBELIN
RESIDUES
BINDING
Аннотация: Ca2+-regulated photoproteins of ctenophores lose bioluminescence activity when exposed to visible light. Little is known about the chemical nature of chromophore photo-inactivation. Using a total synthesis strategy, we have established the structures of two unusual coelenterazine products, isolated from recombinant berovin of the ctenophore Beroe abyssicola, which are Z/E isomers. We propose that during light irradiation, these derivatives are formed from 2-hydroperoxycoelenterazine via the intermediate 8a-peroxide by a mechanism reminiscent of that previously described for the auto-oxidation of green-fluorescent-protein-like chromophores.
WOS
Найти похожие

11.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Alieva R. R., Tomilin F. N., Kuzubov A. A., Ovchinnikov S. G., Kudryasheva N. S.
Заглавие : Ultraviolet fluorescence of coelenteramide and coelenteramide-containing fluorescent proteins. Experimental and theoretical study
Место публикации : J. Photochem. Photobiol. B Biol. - 2016. - Vol. 162. - С. 318-323. - ISSN 10111344 (ISSN) , DOI 10.1016/j.jphotobiol.2016.07.004
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): aequorin--b3lyp--coelenteramide--discharged photoproteins--excitation energy--fluorescence--fluorescent protein--obelin
Аннотация: Coelenteramide-containing fluorescent proteins are products of bioluminescent reactions of marine coelenterates. They are called ‘discharged photoproteins’. Their light-induced fluorescence spectra are variable, depending considerably on external conditions. Current work studies a dependence of light-induced fluorescence spectra of discharged photoproteins obelin, aequorin, and clytin on excitation energy. It was demonstrated that photoexcitation to the upper electron-excited states (260–300 nm) of the discharged photoproteins initiates a fluorescence peak in the near UV region, in addition to the blue-green emission. To characterize the UV fluorescence, the light-induced fluorescence spectra of coelenteramide (CLM), fluorophore of the discharged photoproteins, were studied in methanol solution. Similar to photoproteins, the CLM spectra depended on photoexcitation energy; the additional peak (330 nm) in the near UV region was observed in CLM fluorescence at higher excitation energy (260–300 nm). Quantum chemical calculations by time depending method with B3LYP/cc-pVDZ showed that the conjugated pyrazine-phenolic fragment and benzene moiety of CLM molecule are responsible for the additional UV fluorescence peak. Quantum yields of CLM fluorescence in methanol were 0.028 ± 0.005 at 270–340 nm photoexcitation. A conclusion was made that the UV emission of CLM might contribute to the UV fluorescence of the discharged photoproteins. The study develops knowledge on internal energy transfer in biological structures – complexes of proteins with low-weight aromatic molecules. © 2016 Elsevier B.V.
Scopus,
Смотреть статью,
WOS
Найти похожие

12.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Larionova, Marina D., Markova, Svetlana V., Vysotski, Eugene S.
Заглавие : Tyr72 and Tyr80 are Involved in the Formation of an Active Site of a Luciferase of Copepod Metridia longa
Колич.характеристики :8 с
Коллективы : Russian Science Foundation [14-14-01119]
Место публикации : Photochem. Photobiol.: WILEY, 2017. - Vol. 93, Is. 2. - С. 503-510. - ISSN 0031-8655, DOI 10.1111/php.12694. - ISSN 1751-1097(eISSN)
Примечания : Cited References:41. - This work was supported by the grant 14-14-01119 of the Russian Science Foundation.
Предметные рубрики: CA2+-REGULATED PHOTOPROTEIN OBELIN
COELENTERAZINE-BINDING PROTEIN
Аннотация: Luciferase of copepod Metridia longa (MLuc) is a naturally secreted enzyme catalyzing the oxidative decarboxylation of coelenterazine with the emission of light. To date, three nonallelic isoforms of different lengths (17-24 kDa) for M. longa luciferase have been cloned. All the isoforms are single-chain proteins consisting of a 17-residue signal peptide for secretion, variable N-terminal part and conservative C-terminus responsible for luciferase activity. In contrast to other bioluminescent proteins containing a lot of aromatic residues which are frequently involved in light emission reaction, the C-terminal part of MLuc contains only four Phe, two Tyr, one Trp and two His residues. To figure out whether Tyr residues influence bioluminescence, we constructed the mutants with substitution of Tyr to Phe (Y72F and Y80F). Tyrosine substitutions do not eliminate the ability of luciferase to bioluminescence albeit significantly reduce relative specific activity and change bioluminescence kinetics. In addition, the Tyr replacements have no effect on bioluminescence spectrum, thereby indicating that tyrosines are not involved in the emitter formation. However, as it was found that the intrinsic fluorescence caused by Tyr residues is quenched by a reaction substrate, coelenterazine, in concentration-dependent manner, we infer that both tyrosine residues are located in the luciferase substrate-binding cavity.
WOS,
Смотреть статью
Найти похожие

13.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Eremeeva, Elena V., van Berkel, Willem J. H., Vysotski, Eugene S.
Заглавие : Transient-state kinetic analysis of complex formation between photoprotein clytin and GFP from jellyfish Clytia gregaria
Колич.характеристики :10 с
Коллективы : Russian Science Foundation [14-14-01119]
Место публикации : FEBS Lett.: WILEY-BLACKWELL, 2016. - Vol. 590, Is. 3. - С. 307-316. - ISSN 0014-5793, DOI 10.1002/1873-3468.12052. - ISSN 1873-3468(eISSN)
Примечания : Cited References:34. - This study was supported by the grant 14-14-01119 of the Russian Science Foundation.
Предметные рубрики: GREEN-FLUORESCENT PROTEIN
ENERGY-TRANSFER
CA2+-REGULATED
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): aequorin--bioluminescence--coelenterazine--fret--obelin--protein-protein--interaction
Аннотация: Luminous organisms use different protein-mediated strategies to modulate light emission color. Here, we report the transient-state kinetic studies of the interaction between photoprotein clytin from Clytia gregaria and its antenna protein, cgreGFP. We propose that cgreGFP forms a transient complex with Ca2+-bound clytin before the excited singlet state of the coelenteramide product is formed. From the spectral distribution and donor-acceptor separation distance, we infer that clytin reaction intermediates may interact only with the middle side part of cgreGFP.
WOS,
Scopus
Найти похожие

14.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Natashin P..., Vysotski E..., Liu Z.J.
Заглавие : Three-dimensional structures of mutants of Ca2+-regulated photoprotein obelin provide insight into molecular mechanisms underlying changes in bioluminescent properties
Колич.характеристики :1 с
Место публикации : Luminescence: WILEY-BLACKWELL, 2014. - Vol. 29. - С. 36-36. - ISSN 1522-7235. - ISSN 1522-7243
Примечания : Cited References: 2
WOS
Найти похожие

15.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Tomilin F.N., Antipina L.U., Ovchinnikov S.G., Vysotski E.S.
Заглавие : The theoretical studies of light emitters in bioluminescence of Ca2+-regulated photoprothin obelin
Колич.характеристики :1 с
Место публикации : Luminescence: JOHN WILEY & SONS LTD, 2008. - Vol. 23, Is. 2. - С. 96-96. - ISSN 1522-7235
Примечания : Cited References: 0
Найти похожие

16.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Markova S.V., Natashin P.V., Vysotski E.S.
Заглавие : The photoprotein obelin as a bioluminescent reporter to monitor protein-protein interactions in vivo and in vitro by protein-fragment complementation assays
Колич.характеристики :1 с
Место публикации : J. Biotechnol.: ELSEVIER SCIENCE BV, 2010. - Vol. 150: 14th International Biotechnology Symposium and Exhibition (IBS-2008) (SEP 14-18, 2010, Rimini, ITALY). - С. S93-S93. - ISSN 0168-1656, DOI 10.1016/j.jbiotec.2010.08.241
Примечания : Cited References: 0
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): bioluminescence--reporter--obelin--protein-protein interactions
Найти похожие

17.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Eremeeva E.V., Markova S.V., Frank L.A., Lee J..., Vysotski E.S.
Заглавие : The main function of His175, Trp179, and Tyr190 residues of the obelin-binding site is to stabilize the hydroperoxycoelenterazine intermediate
Колич.характеристики :2 с
Место публикации : Luminescence: WILEY-BLACKWELL, 2006. - Vol. 21, Is. 5. - С. 275-276. - ISSN 1522-7235
Примечания : Cited References: 0
Найти похожие

18.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
Шифр издания :
Автор(ы) : Eremeeva E.V., Markova S.V., Frank L.A., Vysotski E.S.
Заглавие : THE MAIN FUNCTION OF HIS175, TRP179, AND TYR190 RESIDUES OF THE OBELIN BINDING SITE IS TO STABILIZE THE HYDROPEROXYCOELENTERAZINE INTERMEDIATE
Колич.характеристики :4 с
Место публикации : BIOLUMINESCENCE AND CHEMILUMINESCENCE: CHEMISTRY, BIOLOGY AND APPLICATIONS: WORLD SCIENTIFIC PUBL CO PTE LTD, 2007. - 14th International Symposium on Bioluminescence and Chemiluminescence (OCT 15-19, 2006, San Diego, CA). - С. 7-10. - ISBN 978-981-270-816-8, DOI 10.1142/9789812770196_0002
Примечания : Cited References: 7
Предметные рубрики: PHOTOPROTEIN OBELIN
BIOLUMINESCENCE
Найти похожие

19.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Markova S.V., Burakova L.P., Golz S..., Malikova N.P., Frank L.A., Vysotski E.S.
Заглавие : The light-sensitive photoprotein berovin from the bioluminescent ctenophore Beroe abyssicola: a novel type of Ca2+-regulated photoprotein
Колич.характеристики :15 с
Место публикации : FEBS J.: WILEY-BLACKWELL, 2012. - Vol. 279, Is. 5. - С. 856-870. - ISSN 1742-464X, DOI 10.1111/j.1742-4658.2012.08476.x
Примечания : Cited References: 63. - The authors thank Natalia Chervyakova from Department of Zoology of Invertebrates of Moscow State University for the photo of the White Sea ctenophore Beroe abyssicola. This work was supported by RFBR grant 09-04-00172, by grant 64987.2010.4, Molecular and Cellular Biology program of RAS, and Bayer Pharma AG (Germany).
Предметные рубрики: CALCIUM-ACTIVATED PHOTOPROTEINS
C-TERMINAL PROLINE
SEQUENCE-ANALYSIS
MNEMIOPSIS-SP
COELENTERAZINE-BINDING
ANGSTROM RESOLUTION
RECOMBINANT OBELIN
CRYSTAL-STRUCTURES
EXCITED-STATE
CDNA CLONING
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): bioluminescence--calcium--coelenterazine--luciferase--mammalian expression
Аннотация: Light-sensitive Ca2+-regulated photoproteins are responsible for the bright bioluminescence of ctenophores. Using functional screening, four full-size cDNA genes encoding the same 208-amino-acid polypeptide were isolated from two independent cDNA libraries prepared from two Beroe abyssicola specimens. Sequence analysis revealed three canonical EF-hand calcium-binding sites characteristic of Ca2+-regulated photoproteins, but a very low degree of sequence identity (2729%) with aequorin-type photoproteins, despite functional similarities. Recombinant berovin was expressed in Escherichia coli cells, purified, converted to active photoprotein and characterized. Active berovin has absorption maxima at 280 and 437 nm. The Ca2+-discharged protein loses visible absorption, but exhibits a new absorption maximum at 335 nm. The berovin bioluminescence is blue (?max = 491 nm) and a change in pH over the range 6.09.5 has no significant effect on the light emission spectrum. By contrast, the fluorescence of Ca2+-discharged protein (?ex = 350 nm) is pH sensitive: at neutral pH the maximum is at 420 nm and at alkaline pH there are two maxima at 410 and 485 nm. Like native ctenophore photoproteins, recombinant berovin is also inactivated by light. The Ca2+ concentrationeffect curve is a sigmoid with a slope on a loglog plot of similar to 2.5. Although this curve for berovin is very similar to those obtained for obelin and aequorin, there are evident distinctions: berovin responds to calcium changes at lower concentrations than jellyfish photoproteins and its Ca2+-independent luminescence is low. Recombinant berovin was successfully expressed in mammalian cells, thereby demonstrating potential for monitoring intracellular calcium.
Найти похожие

20.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Eremeeva E.V., Markova S.V., Frank L.A., Lee J..., van Berkel WJH, Visser AJWG, Vysotski E.S.
Заглавие : The kinetics of coelenterazine binding with apo-obelin and apo-aequorin
Колич.характеристики :2 с
Место публикации : Luminescence: JOHN WILEY & SONS LTD, 2008. - Vol. 23, Is. 2. - С. 66-67. - ISSN 1522-7235
Примечания : Cited References: 0
Найти похожие