Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

в найденном

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>K=Photoprotein<.>)

Общее количество найденных документов : 138
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Boyandin A.N., Kalacheva G.S., Rodicheva E.K., Volova T.G.
Заглавие : Luminous bacteria as potential producers of resorbed polyhydroxyalkanoate polyesters
Место публикации : Doklady Biochemistry and Biophysics. - 2007. - Vol. 416, Is. 1-6. - С. 248-251. - ISSN 16076729 (ISSN) , DOI 10.1134/S1607672907050067
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): photoprotein--polyester--polyhydroxyalkanoic acid--article--bacterium--chemistry--chemoluminescence--classification--genetic procedures--genetics--metabolism--photobacterium--phylogeny--time--bacteria--biosensing techniques--chemiluminescent measurements--luminescent proteins--photobacterium--phylogeny--polyesters--polyhydroxyalkanoates--time factors--bacteria (microorganisms)
Scopus
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Vysotski E.S., Trofimov K.P., Bondar' V.S., Gitelson J.I.
Заглавие : Luminescence of Ca(2+)-activated photoprotein obelin initiated by NaOCl and MnCl2.
Место публикации : Journal of bioluminescence and chemiluminescence. - 1993. - Vol. 8, Is. 6. - С. 301-305. - ISSN 08843996 (ISSN)
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): calcium--chloride--hypochlorite sodium--manganese chloride--manganese derivative--obelin--photoprotein--article--chemistry--drug effect--kinetics--luminescence--metabolism--calcium--chlorides--kinetics--luminescence--luminescent proteins--manganese compounds--sodium hypochlorite
Аннотация: The luminescence of obelin is initiated by NaOCl in a reaction mixture containing no calcium. The addition of Mn2+ enhances the light emission 300-fold. Sodium azide and histidine, as singlet oxygen quenchers, inhibit NaOCl-activated obelin luminescence in the presence or absence of Mn2+. This suggests that the addition of NaOCl to the mixture causes singlet oxygen formation (stimulated by Mn2+ ions), and singlet oxygen initiates the light-emitting reaction.
Scopus
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Высоцкий Е.С., Бондарь В.С., Летунов В.Н.
Заглавие : Выделение и очистка Ca-зависимого фотопротеина - обелина из гидроидных полипов Obelia longissima : научное издание
Место публикации : Биохимия. - 1989. - Т. 54, N 6. - С. 965-973. - ISSN 0320-9725
ГРНТИ : 31.23.27
Предметные рубрики: ФОТОПРОТЕИН
КАЛЬЦИЙ-ЗАВИСИМЫЙ
ОБЕЛИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
OBELIA LONGISSIMA
ПОЛИПЫ ГИДРОИДНЫЕ
OBELIN
CA-ACTIVATED PHOTOPROTEIN
EXTRACTION/PURIFICATION
HYDROID POLYPS
BIOLUMINESCENCE
Аннотация: Описан способ выделения и очистки Ca-зависимого фотопротеина - обелина из гидроидных полипов Obelia longissima, включающий: разрушение материала в гипотонич. буфере, фракционирование ПЭГ 6000, фракционирование (NH[4])[2]SO[4] в диапазоне 40-75% насыщения, хроматографию на ДЭАЭ-целлюлозе DE-52, хроматографию на фенил-сефарозе 4В, гель-фильтрацию на сефадексе G-75, гель-фильтрацию на колонке Superose 12 HR 10/30 при помощи системы FPLC. С помощью предложенного метода получен практически чистый обелин с выходом 30-40%. Мол. м. полученного белка, определенная гель-фильтрацией в неденатурирующих условиях, составляет 39,6 кДа, тогда как электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия показывал наличие двух белков с мол. м. 27 и 15,6 кДа соответственно. Библ. 28. Ин-т биофизики СО АН СССР, Красноярск, СССР
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Бондарь В.С., Высоцкий Е.С., Рожманова О.М., Воронина С.Г.
Заглавие : Ca{2+}-активируемый фотопротеин обелин как индикатор кальциевого транспорта в протеолипосомах, включающих мембраны Т-системы скелетных мышц : научное издание
Место публикации : Биохимия. - 1991. - Т. 56, N 5. - С. 806-811. - ISSN 0320-9725
ГРНТИ : 34.17.27
Предметные рубрики: ФОТОПРОТЕИНЫ
КАЛЬЦИЙ-АКТИВИРУЕМЫЕ
ОБЕЛИН
ТРАНСПОРТ КАЛЬЦИЯ
ПРОТЕОЛИПОСОМЫ
МЕМБРАНЫ Т-СИСТЕМЫ СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦ
PHOTOPROTEIN
CALCIUM TRANSPORT
OBELIN
PROTEOLIPOSOME
MEMBRANE
Аннотация: В работе представлены данные о Ca{2+}-активируемом фотопротеине обелине как индикаторе кальциевого транспорта в протеолипосомах. Показано, что протеолипосомы, сформированные из лецитина и мембран T-системы скелетных мышц кролика, обладают проницаемостью к ионам кальция, активируемой 10{-5 }M BAY K-8644; 5*10{-5 }M нитендипин ингибирует действие BAY K-8644. Липосомы не проявляли чувствительности к исследуемым агентам. Ca{2+}-активируемый фотопротеин обелин является перспективным инструментом для изучения быстрых кальциевых потоков
Найти похожие

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
Шифр издания :
Автор(ы) : Вербов В.Н., Высоцкий Е.С., Бондарь В.С., Артюхов А.И., Летунов В.Н., Мартюшин С.В.
Заглавие : Использование Ca-зависимого фотопротеина обелина в качестве метки в иммунолюминесцентном анализе : научное издание
Место публикации : Актуал. вопр. мед. биотехнол.: Матер. науч. конф., посвящ. 85-летию Том. НИИ вакцине и сывороток НПО "Вирион". - Томск, 1991. - Ч. 2. - С. 39-40
ГРНТИ : 62.41.09
Предметные рубрики: БЕЛОК
ФОТОБЕЛОК
ОБЕЛИН
CA-ЗАВИСИМЫЙ
СОЕДИНЕНИЯ-МЕТКА
ИММУНОХИМИЧЕСКАЯ РЕАКЦИЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
OBELIA LONGISSIMA
PHOTOPROTEIN
Аннотация: В процессе поиска соединений-меток, к-рые при иммунохимической реакции обеспечивают более высокую чувствительность иммунологического анализа, был изучен фотобелок обелин, выделенный из экстрактов люминесцирующего гидроида Obelia longissima. Обелин, взаимодействуя с ионами кальция, способен испускать 4,5* *10{1}{5} кванта света на 1 мг белка, что позволяет обнаружить до 10{-}{2}{0}-10{-}{2}{1} Моль в-ва метки. Россия, НИИ Вакцин и сывороток НПО "Вирион", г. Томск.
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Высоцкий, Евгений Степанович, Бондарь, Владимир Станиславович, Гительзон, Иосиф Исаевич
Заглавие : Выделение и свойства различных молекулярных форм Ca{2}{+}-активируемого фотопротеина обелина : научное издание
Место публикации : Докл. АН СССР. - 1991. - Т. 321, N 1. - С. 214-217. - ISSN 0002-3264
ГРНТИ : 31.23.27
Предметные рубрики: ФОТОПРОТЕИН
CA-АКТИВИРУЕМЫЙ
ОБЕЛИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
CA-ACTIVATED PHOTOPROTEIN
OBELIN
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Бондарь В.С., Трофимов К.П., Высоцкий Е.С.
Заглавие : Физико-химические свойства фотопротеина из гидроидного полипа Obelia longissima : научное издание
Место публикации : Биохимия. - 1992. - Т. 57, N 10. - С. 78. - ISSN 0320-9725
ГРНТИ : 31.23.27
Предметные рубрики: ФОТОПРОТЕИНЫ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ГИДРОИДНЫЕ ПОЛИПЫ
PHOTOPROTEIN PROPERTIES
Аннотация: Из гидроидов вида Obelia longissima по схеме, включающей гель-фильтрацию на Сефадексе G-75 (fine), ИОХ на Полисил СА-300 (10 мкм), гидрофобную хр-фию на фенил-Сефарозе CL-4В, гель-фильтрацию на Сефакриле S-200 (Superfine), ИОХ на колонке Mono Q при pH 7,0, хроматофокусирввание на колонке MonoP (градиент pH 6,0-4,0) ИОХ на колонке Mono Q при pH 5,5; 8,8; 7,0 выделен гомогенный (по данным ЭФ с DDC-Na) фотопротеин обелин. Мол. м. белка в нативных условиях составляет 30 кД, в присутствии DDC-Na-19,8 кД. Уд. акт. обелина равна 4,9*10{1}{5} квант на 1 мг белка; константа псевдопер.З064 вого порядка спада биолюминесценции - 4 с{-}{1}; квантовый выход - 0,16. Интервал измерения ионов кальция составляет 10{-}{7}-10{-}{5} М. Для обелина характерен спектр люминесценции с максимумом при 469 нм, спектральный максимум флуоресценции разряженного фотопротеина находится при 455 нм. Оптимум pH люминесценции обелина приходится на интервал 9,0-10,5. Молек. константы ионизации имеют значения pK[1] 6,8 и pK[2] 12,2; константы ионизации для активного центра - pK[1] 9,1 и pK[2] 10,2 соотв. Библ. 36. Россия, ин-т биофизики СО РАН, Красноярск.
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Medvedeva S.E., Boyandin A.N., Lankin Yu.P., Kotov D.A., Kargatova T.V., Rodicheva E.K., Popova L.Yu.
Заглавие : Database on natural and transgenic luminous microorganisms: "BIOLUMBASE"
Место публикации : Mikrobiologiya. - 2005. - Vol. 74, Is. 2. - С. 278-286. - ISSN 00263656 (ISSN)
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): bioluminescence--database--natural and transgenic luminous microorganisms--photoprotein--article--bacterial gene--bacterium--biotechnology--chemistry--ecology--factual database--genetics--luminescence--transgene--bacteria--biotechnology--databases, factual--ecology--genes, bacterial--luminescence--luminescent proteins--transgenes--bacteria (microorganisms)
Аннотация: The database "BiolumBase" is designed for the selection and systematization of available world information on microorganisms containing bioluminescent systems; it includes two sections: "natural" and "transgenic" luminous microorganisms. At present, logic schemes of divisions, classification of the objects, presentation of characteristics, and the inputs of relative information, as well as the necessary program modules including links to the database, are developed. The database is constructed on the basis of published data and our own experimental results; the subsequent linkage of the database to the Internet is envisaged. Users will be able to obtain not only the catalogues of strains but also information concerning the properties and functions of the known species of luminous bacteria, the structure, regulatory mechanisms, and application of bioluminescent systems and genetically engineered constructions with live genes, as well as to find references and to search strains by using any set of attributes. The database will provide information that is of interest for the development of microbial ecology and biotechnology, in particular, for the prediction of biological hazard from the application of transgenic strains.
Scopus
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Tomilin F.N., Antipina L.Yu., Vysotski E.S., Ovchinnikov S.G., Gitelzon I.I.
Заглавие : Fluorescence of calcium-discharged obelin: The structure and molecular mechanism of emitter formation
Место публикации : Doklady Biochemistry and Biophysics. - 2008. - Vol. 422, Is. 1. - С. 279-284. - ISSN 16076729 (ISSN) , DOI 10.1134/S1607672908050086
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): calcium--obelin--photoprotein--article--chemical model--chemical structure--chemistry--computer simulation--light--protein binding--protein conformation--radiation exposure--calcium--computer simulation--light--luminescent proteins--models, chemical--models, molecular--protein binding--protein conformation
Scopus
Найти похожие

10.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Frank L.A., Borisova V.V., Vereshchagina T.A., Fomenko E.V., Anshits A.G., Gitelson I.I.
Заглавие : Affine magnetic sorbents supported on coal ash microspheres for recombinant protein isolation
Место публикации : Applied Biochemistry and Microbiology. - 2009. - Vol. 45, Is. 2. - С. 215-220. - ISSN 00036838 (ISSN) , DOI 10.1134/S0003683809020173
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): clytia gregaria--obelia longissima
Аннотация: The results of the development and utilization of an affine magnetic sorbent with Ni2+ ions immobilized on coal ash microspheres are reported. The applicability of the material in the isolation of Histag proteins is demonstrated by examples of the recombinant green fluorescent protein from Clytia gregaria and the Ca2+ regulated photoprotein obelin from Obelia longissima. The specific sorption capacity of the sorbent was 2-7 mg/cm3 for medium-size proteins (20-30 kDa). The particles are suitable for chromatography with the presence of chaotropic agents and EDTA. They are easy to manipulate as isolation of a target protein takes 30-35 min. On the one hand, the elevated affinity of the sorbent to proteins rich in native histidines may result in a high degree of irreversible sorption; on the other hand, it allows isolation of such proteins without the introduction of artificial polyhistidine fragments. В© 2009 Pleiades Publishing, Ltd.
Scopus
Найти похожие

11.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : BONDAR V.S., TROFIMOV K.P., VYSOTSKII E.S.
Заглавие : PHYSICOCHEMICAL PROPERTIES OF A PHOTOPROTEIN FROM THE HYDROID POLYP OBELIA-LONGISSIMA
Место публикации : Biochem.-Moscow: PLENUM PUBL CORP, 1992. - Vol. 57, Is. 10. - С. 1020-1027. - 8. - ISSN 0006-2979
Примечания : Cited References: 36
Предметные рубрики: CALCIUM-ACTIVATED PHOTOPROTEINS
CTENOPHORES MNEMIOPSIS SP
BEROE-OVATA
AEQUORIN
CA-2+
INDICATORS
PROTEIN
BINDING
PURIFICATION
EXTRACTION
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): bioluminescence--ca2+-activated photoprotein--obelin--chromatography--calcium
Аннотация: The photoprotein obelin was isolated and purified to homogeneity (as indicated by sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis) from hydroids of Obelia longissima by gel filtration on Sephadex G-75 fine, ion exchange chromatography on Polysil CA-300 (10 mum), hydrophobic chromatography on Phenyl-Sepharose CL-4B, gel filtration on Sephacryl S-200 superfine, ion exchange chromatography on a Mono Q column at pH 7.0, chromatofocusing on a Mono P column (pH gradient 6.0-4.0), and ion exchange chromatography on a Mono Q column at pH 5.5, 8.8, and 7.0. The molecular weight of the native protein was 30 kD, and that measured in the presence of SDS was 19.8 kD. The specific activity of obelin is 4.9.10(15) quanta/mg protein, pseudo-first-order constant of bioluminescence decay 4 sec-1, and quantum yield 0.16 The range of measurable Ca2+ concentrations is 10(-7) to 10(-5) M. The luminescence spectrum of obelin peaks at 469 nm, and the fluorescence emission maximum of the discharged protein is at 455 nm. The optimum pH for luminescence is between 9.0 and 10.5. The molecular ionization constants are pK1 6.8 and pK2 12.2, and the ionization constants for the active site are pK1 9.1 and pK2 10.2
Найти похожие

12.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : BONDAR V.S., TROFIMOV K.P., SANDALOV T.P., VYSOTSKII E.S.
Заглавие : EFFECT OF TEMPERATURE ON ACTIVITY AND STABILITY OF OBELIN
Место публикации : Biochem.-Moscow: PLENUM PUBL CORP, 1992. - Vol. 57, Is. 7. - С. 717-724. - 8. - ISSN 0006-2979
Примечания : Cited References: 15
Предметные рубрики: CA-2+
PHOTOPROTEINS
INDICATORS
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): photoproteins--obelin--activation energy--thermoinactivation--thermostability
Аннотация: The temperature dependence of bioluminescent activity of the Ca2+-activated photoprotein obelin from the hydroid polyp Obelia longissima and thermoinactivation of this protein at different concentrations of (NH4)2SO4 have been studied. The maximal intensity of luminescence of obelin was observed at 4-15-degrees-C. The activity of the photoprotein is completely stable to storage for 3 days at room temperature. Increasing the temperature to 40-degrees-C resulted in a 25-30% loss of enzyme activity in 1 h. The presence of ammonium sulfate during heating stabilizes the activity of obelin. Two breaks, at 11 +/- 3-degrees-C and 47 +/- 3-degrees-C, are observed in the Arrhenius plot of the first-order rate constant of the luminescence decay. The bioluminescent curves of obelin are biphasic in the temperature range 10-40-degrees-C. It is assumed that obelin may exist in two kinetically distinct conformers (active and inactive) whose ratio is temperature dependent.
Найти похожие

13.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
Шифр издания :
Автор(ы) : Illarionova V.A., Illarionov B.A., Bondar V.S., Vysotski E.S., Blinks J.R.
Заглавие : Removal of essential ligand in N-terminal calcium binding domain of obelin does not inactivate the photoprotein or reduce its calcium sensitivity, but dramatically alters the kinetics of the luminescent reaction
Место публикации : BIOLUMINESCENCE AND CHEMILUMINESCENCE: MOLECULAR REPORTING WITH PHOTONS: JOHN WILEY & SONS LTD, 1997. - 9th International Symposium on Bioluminescence and Chemiluminescence (OCT, 1996, WOODS HOLE, MA). - С. 431-434. - 4. - ISBN 0-471-97502-8
Примечания : Cited References: 0
Найти похожие

14.

Вид документа : Статья из сборника (однотомник)
Шифр издания :
Автор(ы) : Frank L.A., Vysotski E.S.
Заглавие : Bioluminescent immunoassay of alphafetoprotein with Ca2+-activated photoprotein obelin
Место публикации : BIOLUMINESCENCE AND CHEMILUMINESCENCE: MOLECULAR REPORTING WITH PHOTONS: JOHN WILEY & SONS LTD, 1997. - 9th International Symposium on Bioluminescence and Chemiluminescence (OCT, 1996, WOODS HOLE, MA). - С. 439-442. - 4. - ISBN 0-471-97502-8
Примечания : Cited References: 0
Найти похожие

15.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : ILLARIONOV B.A., BONDAR V.S., ILLARIONOVA V.A., VYSOTSKI E.S.
Заглавие : SEQUENCE OF THE CDNA-ENCODING THE CA2+-ACTIVATED PHOTOPROTEIN OBELIN FROM THE HYDROID POLYP OBELIA-LONGISSIMA
Место публикации : Gene: ELSEVIER SCIENCE BV, 1995. - Vol. 153, Is. 2. - С. 273-274. - 2. - ISSN 0378-1119, DOI 10.1016/0378-1119(94)00797-V
Примечания : Cited References: 6
Предметные рубрики: CA-2+-ACTIVATED PHOTOPROTEIN
AEQUORIN
CLONING
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): bioluminescence--calcium--gene--plasmid--marine coelenterates
Аннотация: A cDNA clone encoding the Ca2+-activated photoprotein, obelin (Obl), from Obelia longissima was sequenced. The nucleotide (nt) sequence contained two long overlapping open reading frames (ORFs), one of which encoded apoobelin (apoObl). The deduced amino acid (aa) sequence of apoObl revealed that this 195-aa protein has three EF-hand structures that are characteristic for Ca2+-binding domains. Strong aa homology was shown among apoObl, apoaequorin and apoclytin. The second ORF present in the obl cDNA consists of 139 codons and encodes a very basic protein with a calculated pI of 10.56 and a molecular mass of 16153 Da.
Найти похожие

16.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : VYSOTSKI E.S., TROFIMOV C.P., BONDAR V.S., FRANK L.A., MARKOVA S.V., ILLARIONOV B.A.
Заглавие : MN2+-ACTIVATED LUMINESCENCE OF THE PHOTOPROTEIN OBELIN
Место публикации : Arch. Biochem. Biophys.: ACADEMIC PRESS INC JNL-COMP SUBSCRIPTIONS, 1995. - Vol. 316, Is. 1. - С. 92-99. - 8. - ISSN 0003-9861, DOI 10.1006/abbi.1995.1014
Примечания : Cited References: 38
Предметные рубрики: CALCIUM-ACTIVATED PHOTOPROTEINS
CTENOPHORES MNEMIOPSIS SP
CA-2+-ACTIVATED PHOTOPROTEIN
MESSENGER-RNA
BEROE-OVATA
AEQUORIN
PURIFICATION
PROTEIN
CDNA
EXTRACTION
Аннотация: The light emission of obelin may be initiated by Mn2+ under alkaline conditions. The luminescence takes place in a pH range from 7 to 12 with a sharp optimum at 11.75. The first-order rate constant for Mn2+-activated luminescence decay is more than 9 s(-1), while that for Ca2+-activated luminescence decay is only 6.9 s(-1). The Mn2+ concentration-effect curve for obelin determined with simple dilutions of manganese salt is a sigmoid curve, The slope of the curve is moderately dependent on the pH and was not more than 1 within the pH range tested. The maximal light emission, which is initiated by 3.6 X 10(-5) M Mn2+ at pH 11.75 was about 10% of the maximal Ca2+-activated luminescence. Mg2+ ions inhibit the Mn2+-activated luminescence of obelin. The addition of OH. and O-2(-) scavengers did not influence the Mn2+-activated luminescence, but when singlet oxygen quenchers were added, the Mn2+-dependent light emission was inhibited. This suggests that the O-1(2) might be formed and itself be responsible for chromophore oxidation attended with light emission. NEM and Na2S2O4 inhibit the Mn2+-initiated light emission of obelin completely, showing that endogenous hydroperoxide and SH-group(s) of the photoprotein are essential for both Ca2+-activated and Mn2+-activated light emission of obelin. (C) 1995 Academic Press, Inc.
Найти похожие

17.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Frank L.A., Illarionova V.A., Vysotski E.S.
Заглавие : Use of proZZ-obelin fusion protein in bioluminescent immunoassay
Место публикации : Biochem. Biophys. Res. Commun.: ACADEMIC PRESS INC JNL-COMP SUBSCRIPTIONS, 1996. - Vol. 219, Is. 2. - С. 475-479. - 5. - ISSN 0006-291X, DOI 10.1006/bbrc.1996.0258
Примечания : Cited References: 21
Предметные рубрики: ESCHERICHIA-COLI
EXPRESSION
AEQUORIN
PURIFICATION
SYSTEM
Аннотация: Obelin is a photoprotein that emits light by Ca2+-binding. To develop a bioluminescent immunoassay based on the light emission property of obelin, we have expressed the apoobelin fusion protein with ZZ-domain of S. aureus protein A in E. coil by recombinant DNA techniques. The pro2Z-obelin expressed was purified by one-step affinity chromatography on IgG-Agarose. The purified proZZ-obelin has both the luminescent activity of obelin and the IgG-binding ability of ZZ-domain. The specific activity of fusion protein was 8.5 x 10(15) photons per mg of protein. (C) 1996 Academic Press, Inc.
Найти похожие

18.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : ILLARIONOV B.A., MARKOVA S.V., BONDAR V.S., VYSOTSKY E.S., GITELSON J.I.
Заглавие : ISOLATION AND EXPRESSION OF CDNA CODING FOR PHOTOPROTEIN OBELIN FROM HYDROID OBELIA-LONGISSIMA
Место публикации : Dokl. Akad. Nauk: MEZHDUNARODNAYA KNIGA, 1992. - Vol. 326, Is. 5. - С. 911-913. - 3. - ISSN 0869-5652
Примечания : Cited References: 12
Предметные рубрики: AEQUORIN
PROTEIN
PHIALIDIN
CLONING
CA-2+
Найти похожие

19.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : BONDAR V.S., VYSOTSKII E.S., ROZHMANOVA O.M., VORONINA S.G.
Заглавие : THE CA2+-ACTIVATED PHOTOPROTEIN OBELIN AS AN INDICATOR OF CALCIUM-TRANSPORT IN PROTEOLIPOSOMES CONTAINING MEMBRANES OF THE T-SYSTEM OF SKELETAL-MUSCLES
Колич.характеристики :5 с
Место публикации : Biochem.-Moscow: PLENUM PUBL CORP, 1991. - Vol. 56, Is. 5. - С. 546-550. - ISSN 0006-2979
Примечания : Cited References: 12
Предметные рубрики: CHANNEL
CA-2+
MODULATION
BINDING
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): ca2+-transport--ca2+-activated photoprotein obelin--t-system--1,4-dihydropyridines--liposomes
Аннотация: Data are presented on the Ca2+-activated photoprotein obelin as an indicator of calcium transport in proteoliposomes. Proteoliposomes formed from lecithin and membranes of the T-system of rabbit skeletal muscles were found to exhibit permeability to calcium ions activated by 10(-5) M BAU K-8644; 5.10(-5) M nitrendipine inhibits the action of BAU K-8644. Liposomes did not exhibit sensitivity to the investigated agents. The Ca2+-activated photoprotein obelin is a promising tool for studying fast calcium currents.
Найти похожие

20.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Antipina L.Y., Tomilin F.N., Vysotskii E.S., Ovchinnikov S.G.
Заглавие : A QUANTUM CHEMICAL STUDY OF THE FORMATION OF 2-HYDROPEROXY-COELENTERAZINE IN THE Ca2+-REGULATED PHOTOPROTEIN OBELIN
Колич.характеристики :6 с
Место публикации : J. Struct. Chem.: SPRINGER, 2011. - Vol. 52, Is. 5. - С. 870-875. - ISSN 0022-4766
Примечания : Cited References: 19. - The work was supported by RFBR (07-04-00930-a), the "Molecular and Cell Biology" Program of the Presidium of the Russian Academy of Sciences, and the Program of the Siberian Division of the Russian Academy of Sciences (project No. 2) within the implementation of the Federal Targeted Program "Scientific and Scientific Pedagogical Personnel of Innovative Russia, 2010" (P333 and P213).
Предметные рубрики: CALCIUM-DISCHARGED OBELIN
SEMIEMPIRICAL METHODS
1.7 ANGSTROM
OPTIMIZATION
PARAMETERS
MECHANISM
FLUORESCENCE
ELEMENTS
PROTEIN
EMITTER
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): coelenterazine--2-hydroperoxy-coelenterazine--obelia longissima--renilla muelleri
Аннотация: The Ca2+-regulated photoprotein obelin determines the luminescence of the marine hydroid Obelia longissima. Bioluminescence is initiated by calcium and appears as a result of the oxidative decarboxylation related to the coelenterazine substrate. The luciferase of the luminescent marine coral Renilla muelleri (RM) also uses coelenterazine as a substrate. However, three proteins are involved in the in vivo bioluminescence of these animals: luciferase, green fluorescent protein, and Ca2+-regulated coelenterazine-binding protein (CBP). In fact, CBP that contains one strongly bound coelenterazine molecule is the RM luciferase substrate in the in vivo bioluminescent reaction. Coelenterazine becomes available for oxygen and the reaction with luciferase only after binding CBP with calcium ions. Unlike Ca2+-regulated photoproteins, the coelenterazine molecule is not activated by oxygen in the CBP molecule. In this work, by means of quantum chemical methods the behavior of substrates in these proteins is analyzed. It is shown that coelenterazine can form different tautomers: CLZ(2H) and CLZ(7H). The formation of 2-hydroperoxy-coelenterazine is studied. According to the obtained data, these proteins use different forms of the substrates for the reaction. In obelin, the substrate is in the CLZ(2H) form that affords hydrogen peroxide. In RM, coelenterazine is in the CLZ(7H) form, and therefore, CBP is not activated by oxygen.
Найти похожие