Главная
Авторизация
Фамилия
Пароль
 

Базы данных


Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Область поиска
в найденном
 Найдено в других БД:Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН (7)Каталог диссертаций ИБФ СО РАН (1)
Формат представления найденных документов:
полныйинформационныйкраткий
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>K=pH<.>)
Общее количество найденных документов : 59
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-59 
1.


   
    EFFECT OF INHIBITING SODIUM-CHLORIDE CONCENTRATIONS ON THE GROWTH OF CANDIDA-TROPICALIS UNDER CONTINUOUS PH-STAT CULTURING CONDITIONS [Text] / A. V. FURYAEVA [et al.] // Microbiology. - 1985. - Vol. 54, Is. 6. - P708-713. - Cited References: 18 . - ISSN 0026-2617
РУБ Microbiology

: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50
Доп.точки доступа:
FURYAEVA, A.V.; SAUBENOVA, M.G.; PUZYREVSKAYA, O.M.; MUKHAMEDIEVA, U.S.; TUSHKOVA, G.I.; PISMAN, T.I.; PECHURKIN, N.S.

Найти похожие
2.
^a343.27.51^2VINITI
К 41


   
    Кинетика роста дрожжей С. tropicalis 29-10 pH-стате при адаптации к хлористому натрию [Текст] : научное издание / Н. С. Печуркин [и др.] // Контроль и упр. биотехнол. процессами. Тез. Всес. конф., Горький, 20-24 мая, 1985. - Горький, 1985. - С. 30-31
ГРНТИ
РУБ 343.27.51
Рубрики:
CANDIDA TROPICALIS 29-10
   РЕЗИСТЕНТНОСТЬ К NACL

   КИНЕТИКА РОСТА

   ДРОЖЖИ

: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Печуркин, Н.С.; Фуряева, А.В.; Тушкова, Г.И.; Псьман, Т.И.; Саубенова, М.Г.; Мухамедиева, У.С.; Пузыревская, О.М.

Найти похожие
3.


   
    INFLUENCE OF THE PH OF THE MEDIUM ON THE GROWTH AND PHYSIOLOGY OF HYDROGEN OXIDIZING BACTERIA [Text] / T. G. VOLOVA [et al.] // Microbiology. - 1986. - Vol. 55, Is. 5. - P585-589. - Cited References: 20 . - 5. - ISSN 0026-2617
РУБ Microbiology

: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50
Доп.точки доступа:
VOLOVA, T.G.; TERESHKOVA, G.M.; KALACHEVA, G.S.; SALNIKOV, M.V.

Найти похожие
4.


   
    The effect of temperature on the growth kinetics of Candida tropicalis 29-10 continuously cultivated in the pH-stat at different growth-limiting conditions / A. V. Furyaeva, V. T. Shevchenko, N. S. Pechurkin // Prikladnaya Biokhimiya i Mikrobiologiya. - 1986. - Vol. 22, Is. 2. - С. 243-247 . - ISSN 0555-1099
Кл.слова (ненормированные):
candida tropicalis -- continuous culture -- fungus -- growth -- nonhuman -- ph -- temperature

Scopus
Держатели документа:
Institute of Biophysics, Siberian Branch of the USSR Academy of Sciences, Krasnoyarsk, Russia : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Furyaeva, A.V.; Shevchenko, V.T.; Pechurkin, N.S.

Найти похожие
5.


   
    INFLUENCE OF THE PH OF THE MEDIUM ON THE GROWTH AND PHYSIOLOGY OF HYDROGEN OXIDIZING BACTERIA [Text] / T. G. VOLOVA [et al.] // Microbiology. - 1986. - Vol. 55, Is. 5. - P. 585-589. - Cited References: 20 . - ISSN 0026-2617
РУБ Microbiology


WOS : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50
Доп.точки доступа:
VOLOVA, T.G.; TERESHKOVA, G.M.; KALACHEVA, G.S.; SALNIKOV, M.V.

Найти похожие
6.
^a341.27.17.09.07.23.19^2VINITI
Г 51


    Гительзон, И. И.
    Регуляция биолюминесцентной системы бактерий и ее экологическая функция [Текст] : научное издание / И. И. Гительзон, Б. А. Илларионов // Всес. конф. Регуляция микроб. метаболизма, Пущино, 12-14 июня, 1989. - Пущино, 1989. - С. 144
ГРНТИ
РУБ 341.27.17.09.07.23.19
Рубрики:
СВЕТЯЩИЕСЯ БАКТЕРИИ
   БИОЛЮМИНЕСЦЕНЦИЯ

   БИОЛЮМИНЕСЦЕНТНАЯ СИСТЕМА

   ЭКОЛОГИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ

   ЛЮЦИФЕРАЗА

   РЕГУЛЯЦИЯ

   РЕГУЛЯТОРНЫЕ ГЕНЫ

   LUX-ГЕНЫ

   КОНФЕРЕНЦИИ

   СССР

   ПУЩИНО

   1989

   ИЮНЬ

Аннотация: Способность фотобактерий излучать свет при соокислении восстановленного FMHH[2] и длинноцепочечного альдегида (C[1][0]-С[1][6]) обеспечена специфическим ферментом - люциферазой, представляющим собой гетеродимер с массой для 'ню'-субъединицы около 40 кДа и 'бета' - около 36 кД с незначительными межродовыми различиями. Гены, относящиеся к люминесцентной системе, тесно сцеплены, что позволило клонировать их в одном фрагменте ДНК. Lux-гены организованы в два оперона, расположенные в хромосоме рядом. Оперон L содержит ген Lux R, продукт которого участвует в регуляции биолюминесценции. Оперон R содержит пять генов: Lux I (регуляция биолюминесценции), Lux A и Lux B ('альфа'- и 'бета'-субъединицы люциферазы). У Ph. leiognathi нами обнаружен после Lux B ген Lux G, функция которого пока не выяснена, кодируемый им белок имеет 26% гомологию с 'бета'-субъединицей люциферазы. У светящихся бактерий обнаружена своеобразная, практически нигде более не встреченная система регуляции синтеза люциферазы через аутоиндукцию видоспецифическим метаболитом. Для N. fischeri это N-('бета'-кетакапроил) гомосеринлактон, его синтез определяется Lux I геном. В Кл аутоиндуктор связывается с рецепторным белком, продуктом Lux R-гена. При достижении пороговой конц-ии этот комплекс активирует транскрипцию R-оперона. Аутоиндуктор свободно проникает через клеточную мембрану. Т. обр., синтез люциферазы регулируется плотностью культуры бактерий. Показано, что светящиеся бактерии в море встречаются преимущественно в форме агрегаций, то есть в культурах высокой плотности; в этих условиях их свечение, стимулированное аутоиндуктором, привлекает потенциального хозяина - рыб, моллюсков, в кишечнике к-рых они наиболее часто встречаются в роли факультативных симбионтов. Свечение бактерий, благодаря легкости его регистрации, представляет собой исключительно благородный объект для изучения регуляции бактериального метаболизма.


Доп.точки доступа:
Илларионов, Б.А.

Найти похожие
7.
^a314.23.27.07.11^2VINITI
Б 81


    Бондарь, В. С.
    Физико-химические свойства фотопротеина из гидроидного полипа Obelia longissima [Текст] : научное издание / В. С. Бондарь, К. П. Трофимов, Е. С. Высоцкий // Биохимия. - 1992. - Т. 57, N 10. - С. 78 . - ISSN 0320-9725
ГРНТИ
РУБ 314.23.27.07.11
Рубрики:
ФОТОПРОТЕИНЫ
   ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

   ГИДРОИДНЫЕ ПОЛИПЫ

   PHOTOPROTEIN PROPERTIES

Аннотация: Из гидроидов вида Obelia longissima по схеме, включающей гель-фильтрацию на Сефадексе G-75 (fine), ИОХ на Полисил СА-300 (10 мкм), гидрофобную хр-фию на фенил-Сефарозе CL-4В, гель-фильтрацию на Сефакриле S-200 (Superfine), ИОХ на колонке Mono Q при pH 7,0, хроматофокусирввание на колонке MonoP (градиент pH 6,0-4,0) ИОХ на колонке Mono Q при pH 5,5; 8,8; 7,0 выделен гомогенный (по данным ЭФ с DDC-Na) фотопротеин обелин. Мол. м. белка в нативных условиях составляет 30 кД, в присутствии DDC-Na-19,8 кД. Уд. акт. обелина равна 4,9*10{1}{5} квант на 1 мг белка; константа псевдопер.З064 вого порядка спада биолюминесценции - 4 с{-}{1}; квантовый выход - 0,16. Интервал измерения ионов кальция составляет 10{-}{7}-10{-}{5} М. Для обелина характерен спектр люминесценции с максимумом при 469 нм, спектральный максимум флуоресценции разряженного фотопротеина находится при 455 нм. Оптимум pH люминесценции обелина приходится на интервал 9,0-10,5. Молек. константы ионизации имеют значения pK[1] 6,8 и pK[2] 12,2; константы ионизации для активного центра - pK[1] 9,1 и pK[2] 10,2 соотв. Библ. 36. Россия, ин-т биофизики СО РАН, Красноярск.
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Трофимов, К.П.; Высоцкий, Е.С.

Найти похожие
8.


   
    PHYSICOCHEMICAL PROPERTIES OF A PHOTOPROTEIN FROM THE HYDROID POLYP OBELIA-LONGISSIMA [Text] / V. S. BONDAR, K. P. TROFIMOV, E. S. VYSOTSKII // Biochem.-Moscow. - 1992. - Vol. 57, Is. 10. - P1020-1027. - Cited References: 36 . - 8. - ISSN 0006-2979
РУБ Biochemistry & Molecular Biology
Рубрики:
CALCIUM-ACTIVATED PHOTOPROTEINS
   CTENOPHORES MNEMIOPSIS SP

   BEROE-OVATA

   AEQUORIN

   CA-2+

   INDICATORS

   PROTEIN

   BINDING

   PURIFICATION

   EXTRACTION

Кл.слова (ненормированные):
BIOLUMINESCENCE -- CA2+-ACTIVATED PHOTOPROTEIN -- OBELIN -- CHROMATOGRAPHY -- CALCIUM
Аннотация: The photoprotein obelin was isolated and purified to homogeneity (as indicated by sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis) from hydroids of Obelia longissima by gel filtration on Sephadex G-75 fine, ion exchange chromatography on Polysil CA-300 (10 mum), hydrophobic chromatography on Phenyl-Sepharose CL-4B, gel filtration on Sephacryl S-200 superfine, ion exchange chromatography on a Mono Q column at pH 7.0, chromatofocusing on a Mono P column (pH gradient 6.0-4.0), and ion exchange chromatography on a Mono Q column at pH 5.5, 8.8, and 7.0. The molecular weight of the native protein was 30 kD, and that measured in the presence of SDS was 19.8 kD. The specific activity of obelin is 4.9.10(15) quanta/mg protein, pseudo-first-order constant of bioluminescence decay 4 sec-1, and quantum yield 0.16 The range of measurable Ca2+ concentrations is 10(-7) to 10(-5) M. The luminescence spectrum of obelin peaks at 469 nm, and the fluorescence emission maximum of the discharged protein is at 455 nm. The optimum pH for luminescence is between 9.0 and 10.5. The molecular ionization constants are pK1 6.8 and pK2 12.2, and the ionization constants for the active site are pK1 9.1 and pK2 10.2
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
BONDAR, V.S.; TROFIMOV, K.P.; VYSOTSKII, E.S.

Найти похожие
9.


   
    CADMIUM-INDUCED LUMINESCENCE OF RECOMBINANT PHOTOPROTEIN OBELIN [Text] / V. S. BONDAR [et al.] // Biochim. Biophys. Acta-Bioenerg. - 1995. - Vol. 1231, Is. 1. - P29-32, DOI 10.1016/0005-2728(95)00059-R. - Cited References: 21 . - ISSN 0005-2728
РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics
Рубрики:
AEQUORIN
Кл.слова (ненормированные):
PHOTOPROTEIN -- OBELIN -- CADMIUM -- BIOLUMINESCENCE
Аннотация: It has been shown for the first time that Cd2+ ions induce substantial bioluminescence of a Ca2+-binding photoprotein: recombinant obelin. The optimum pH for the bioluminescent rr:action in the presence of Cd2+ ions is pH 6. The intensity, L, of the light emission for the Cd2+ ions is 75% of the intensity of the signal in the presence of Ca2+. The quantum yields of the reactions in the presence of Cd2+ and Ca2+ are 0.18 and 0.24 respectively. The slope of the straight line (between 5 and 90% of L,,) in the coordinates of log(L/(L(max) - L)) vs. log([Cd2+]) is 1.75 +/- 0.06, which indicates positive cooperative character of this reaction. At a concentration exceeding 1 . 10(-3) M, Cd2+ inhibits the bioluminescent reaction.

Держатели документа:
AGR UNIV WAGENINGEN,DEPT BIOCHEM,6703 HA WAGENINGEN,NETHERLANDS
RUSSIAN ACAD SCI,INST BIOPHYS,KRASNOYARSK 660036,RUSSIA
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
BONDAR, V.S.; SERGEEV, A.G.; ILLARIONOV, B.A.; VERVOORT, J...; HAGEN, W.R.

Найти похожие
10.


   
    MN2+-ACTIVATED LUMINESCENCE OF THE PHOTOPROTEIN OBELIN [Text] / E. S. VYSOTSKI [et al.] // Arch. Biochem. Biophys. - 1995. - Vol. 316, Is. 1. - P92-99, DOI 10.1006/abbi.1995.1014. - Cited References: 38 . - 8. - ISSN 0003-9861
РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics
Рубрики:
CALCIUM-ACTIVATED PHOTOPROTEINS
   CTENOPHORES MNEMIOPSIS SP

   CA-2+-ACTIVATED PHOTOPROTEIN

   MESSENGER-RNA

   BEROE-OVATA

   AEQUORIN

   PURIFICATION

   PROTEIN

   CDNA

   EXTRACTION

Аннотация: The light emission of obelin may be initiated by Mn2+ under alkaline conditions. The luminescence takes place in a pH range from 7 to 12 with a sharp optimum at 11.75. The first-order rate constant for Mn2+-activated luminescence decay is more than 9 s(-1), while that for Ca2+-activated luminescence decay is only 6.9 s(-1). The Mn2+ concentration-effect curve for obelin determined with simple dilutions of manganese salt is a sigmoid curve, The slope of the curve is moderately dependent on the pH and was not more than 1 within the pH range tested. The maximal light emission, which is initiated by 3.6 X 10(-5) M Mn2+ at pH 11.75 was about 10% of the maximal Ca2+-activated luminescence. Mg2+ ions inhibit the Mn2+-activated luminescence of obelin. The addition of OH. and O-2(-) scavengers did not influence the Mn2+-activated luminescence, but when singlet oxygen quenchers were added, the Mn2+-dependent light emission was inhibited. This suggests that the O-1(2) might be formed and itself be responsible for chromophore oxidation attended with light emission. NEM and Na2S2O4 inhibit the Mn2+-initiated light emission of obelin completely, showing that endogenous hydroperoxide and SH-group(s) of the photoprotein are essential for both Ca2+-activated and Mn2+-activated light emission of obelin. (C) 1995 Academic Press, Inc.
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
VYSOTSKI, E.S.; TROFIMOV, C.P.; BONDAR, V.S.; FRANK, L.A.; MARKOVA, S.V.; ILLARIONOV, B.A.

Найти похожие
11.


   
    Comparative study of temperature effects on bacterial luciferases [Text] / N. A. Tyulkova, T. P. Sandalova // Biochem.-Moscow. - 1996. - Vol. 61, Is. 2. - P. 205-214. - Cited References: 23 . - ISSN 0006-2979
РУБ Biochemistry & Molecular Biology
Рубрики:
BIOLUMINESCENCE
Кл.слова (ненормированные):
bacterial luciferase -- temperature -- activation energy
Аннотация: Effects of temperature on bioluminescent patterns of luciferases from luminescent bacteria Vibrio harveyi, Vibrio fischeri, Photobacterium leiognathi, and Photobacterium phosphoreum were studied. The highest luminescence level was observed at 15-25 degrees C for the luciferase from P. phosphoreum, at 20-30 degrees C for the V. fischeri and P. leiognathi enzymes, and at 30-37 degrees C for the enzyme from V. harveyi. All the luciferases were significantly stabilized at increased salt concentrations, at low pH values, or in the presence of dithiothreitol (DTT) and EDTA. The addition of DTT and EDTA affected the reversible stage of enzyme inactivation, while salts reduced the rate of the irreversible stage. A peak corresponding to aggregated protein was detected by gel chromatography of irreversibly inactivated luciferase. Activation energies were calculated for each luciferase in bioluminescent reactions with decanal, dodecanal, tetradecanal, and without aldehydes. The activation energy of the reaction with tetradecanal was much lower than those with the other aldehydes. The temperature dependence of the lifetime of the long-lived reaction intermediate showed that in the 10-30 degrees C interval all the luciferases, except for the enzyme from V. harveyi, have only one active form.

WOS : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Tyulkova, N.A.; Sandalova, T.P.

Найти похожие
12.


   
    Effect of the intracellular poly-?-hydroxybutyrate pool on the growth of a hydrogen-oxidizing bacterium under nonoptimum conditions / T. G. Volova, G. S. Kalacheva, A. P. Puzyr // Mikrobiologiya. - 1996. - Vol. 65, Is. 5. - P594-598 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: -Growth of the hydrogen-oxidizing bacterium Alcaligenes eutrophus under nonoptimum conditions (acidic and alkaline pH, elevated and lowered temperatures, absence of exogenous sources of carbon and energy) was studied in relation to the initial intracellular concentration of poly-?-hydroxybutyrate (PHB), which varied from virtually zero, to 60-70% of the dry biomass. An initial PHB pool of greater than 30-40% provided for a 2- to 2.5-fold higher biomass yield in acidic and alkaline media or at nonoptimum temperatures as compared with cultures initially containing no pommer. The intracellular PHB pool also provides for the growth of the culture in the absence of exogenous carbon sources and its survival (without growth) with no exogenous energy supply.

Scopus
Держатели документа:
Institute of Biophysics, Siberian Division, Russian Academy of Sciences, Krasnoyarsk, 660036, Russian Federation : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Volova, T.G.; Kalacheva, G.S.; Puzyr, A.P.

Найти похожие
13.


   
    Effect of the intracellular poly-beta-hydroxybutyrate pool on the growth of a hydrogen-oxidizing bacterium under nonoptimum conditions [Text] / T. G. Volova, G. S. Kalacheva, A. P. Puzyr // Microbiology. - 1996. - Vol. 65, Is. 5. - P521-524. - Cited References: 16 . - 4. - ISSN 0026-2617
РУБ Microbiology
Рубрики:
MEMBRANES
Аннотация: Growth of the hydrogen-oxidizing bacterium Alcaligenes eutrophus under nonoptimum conditions (acidic and alkaline pH, elevated and lowered temperatures, absence of exogenous sources of carbon and energy) was studied in relation to the initial intracellular concentration of poly-beta-hydroxybutyrate (PHB), which varied from virtually zero to 60-70% of the dry biomass. An initial PHB pool of greater than 30-40% provided for a 2- to 2.5-fold higher biomass yield in acidic and alkaline media or at nonoptimum temperatures as compared with cultures initially containing no polymer. The intracellular PHB pool also provides for the growth of the culture in the absence of exogenous carbon sources and its survival (without growth) with no exogenous energy supply.
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Volova, T.G.; Kalacheva, G.S.; Puzyr, A.P.

Найти похожие
14.


   
    Studies of biodegradation of microbial polyhydroxyalkanoates / T. G. Volova [et al.] // Applied Biochemistry and Microbiology. - 1998. - Vol. 34, Is. 5. - P488-492 . - ISSN 0003-6838
Аннотация: Biodegradation of polyhydroxyalkanoates (PHA) - polymers of hydroxylated fatty acids - differing in chemical composition, crystallinity, melting temperature, and molecular weight was studied in soil and water environments under conditions of varying ambient temperature and pH. Under similar conditions, homogeneous films of polyhydroxybutyrate (PHB) with different initial properties were degraded at virtually equal rates. Hydroxybutyrate-hydroxyvalerate copolymers with a lower crystallinity and different microstructure in comparison to PHB were degraded at a 20 to 30% higher rate on average. The ambient temperature significantly influenced the rate of PHA biodegradation.

Scopus
Держатели документа:
Institute of Biophysics, Siberian Branch, Russian Academy of Sciences, Krasnoyarsk, 660036, Russian Federation : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Volova, T.G.; Belyaeva, O.G.; Plotnikov, V.F.; Puzyr', A.P.

Найти похожие
15.


   
    Studies of Biodegradation of Microbial Polyhydroxyalkanoates / T. G. Volova [и др.] // Prikladnaya Biokhimiya i Mikrobiologiya. - 1998. - Vol. 34, Is. 5. - С. 543 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Biodegradation of polyhydroxyalkanoates (PHA) - polymers of hydroxylated fatty acids - differing in chemical composition, crystallinity, melting temperature, and molecular weight was studied in soil and water environments under conditions of varying ambient temperature and pH. Under similar conditions, homogeneous films of polyhydroxybutyrate (PHB) with different initial properties were degraded at virtually equal rates. Hydroxybutyrate-hydroxyvalerate copolymers with a lower crystallinity and different microstructure in comparison to PHB were degraded at a 20 to 30% higher rate on average. The ambient temperature significantly influenced the rate of PHA biodegradation.

Scopus
Держатели документа:
Institute of Biophysics, Siberian Branch, Russian Academy of Sciences, Krasnoyarsk, 660036, Russian Federation : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Volova, T.G.; Belyaeva, O.G.; Plotnikov, V.F.; Puzyr', A.P.

Найти похожие
16.


   
    High-resolution structures of scytalone dehydratase-inhibitor complexes crystallized at physiological pH [Text] / Z. . Wawrzak [et al.] // Proteins. - 1999. - Vol. 35, Is. 4. - P. 425-439, DOI 10.1002/(SICI)1097-0134(19990601)35:4425::AID-PROT63.0.CO;2-1. - Cited References: 33 . - ISSN 0887-3585
РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics
Рубрики:
MAGNAPORTHE-GRISEA
   HEMAGGLUTININ

   GLYCOPROTEIN

   REFINEMENT

   MELANIN

   DISEASE

   SITE

Кл.слова (ненормированные):
structure-based design -- enzyme inhibitors -- X-ray crystallography -- fungicides -- melanin biosynthesis
Аннотация: Scytalone dehydratase is a molecular target of inhibitor design efforts aimed at preventing the fungal disease caused by Magnaporthe grisea. A method for cocrystallization of enzyme with inhibitors at neutral pH has produced several crystal structures of enzyme-inhibitor complexes at resolutions ranging from 1.5 to 2.2 Angstrom Four high resolution structures of different enzyme-inhibitor complexes are described. In contrast to the original X-ray structure of the enzyme, the four new structures have well-defined electron density for the loop region comprising residues 115-119 and a different conformation between residues 154 and 160. The structure of the enzyme complex with an aminoquinazoline inhibitor showed that the inhibitor is in a position to form a hydrogen bond with the amide of the Asn131 side chain and with two water molecules in a fashion similar to the salicylamide inhibitor in the original structure, thus confirming design principles. The aminoquinazoline structure also allows for a more confident assignment of donors and accepters in the hydrogen bonding network, The structures of the enzyme complexes with two dichlorocyclopropane carboxamide inhibitors showed the two chlorine atoms nearly in plane with the amide side chain of Asn131. The positions of Phe53 and Phe158 are significantly altered in the new structures in comparison to the two structures obtained from crystals grown at acidic pH, The multiple structures help define the mobility of active site amino acids critical for catalysis and inhibitor binding. Proteins 1999;35:425-439. (C) 1999 Wiley-Liss, Inc.

WOS
Держатели документа:
Dupont Co, Stine Haskell Res Ctr, Agr Prod, Newark, DE 19714 USA
Dupont Co, Expt Stn, Life Sci, Wilmington, DE USA
Karolinska Inst, Dept Med Biochem & Biophys, Stockholm, Sweden
Russian Acad Sci, Inst Biophys, Krasnoyarsk, Russia
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Wawrzak, Z...; Sandalova, T...; Steffens, J.J.; Basarab, G.S.; Lundqvist, T...; Lindqvist, Y...; Jordan, D.B.

Найти похожие
17.


   
    Practical enzymology course based on bioluminescence [Text] / V. A. Kratasyuk, I. Y. Kudinova // Luminescence. - 1999. - Vol. 14: 10th International Symposium on Bioluminescence and Chemiluminescence (1998, BOLOGNA, ITALY), Is. 4. - P. 189-192, DOI 10.1002/(SICI)1522-7243(199907/08)14:4189::AID-BIO5273.0.CO;2-E. - Cited References: 7 . - ISSN 1522-7235
РУБ Biochemistry & Molecular Biology

Кл.слова (ненормированные):
enzyme -- science education -- luciferase -- bioluminescence
Аннотация: We describe our experience with laboratory courses in enzymology based on the phenomenon of bioluminescence. The soluble and immobilized enzymes of luminous bacteria are used and the practical enzymological course consists of four main courses: (1) training in measuring the activities of soluble and immobilized enzymes; (2) the investigation of kinetic characteristics (kinetic constants) and enzyme-substrate and enzyme-inhibitor interactions in the bacterial bioluminescent reaction; (3) The testing of physico-chemical characteristics of enzymes (pH, temperature, ion strength, etc.); (4) the effect of inhibitors on enzymes. Training is possible in groups of about ten persons. Our practice work has been introduced in the biological, pedagogical and physical departments of Krasnoyarsk State University. Students of the pedagogical department have created a popular and interesting series of laboratory works for high school children aged 14-17 years. Copyright (C) 1999 John Wiley & Sons, Ltd.

WOS
Держатели документа:
Russian Acad Sci, Inst Biophys, Siberian Branch, Krasnoyarsk 660036, Russia
Krasnoyarsk State Univ, Krasnoyarsk 660041, Russia
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Kratasyuk, V.A.; Kudinova, I.Y.

Найти похожие
18.


   
    Growth and survival of cyanobacteria in water from blooming and nonblooming ponds under experimental conditions. / M. I. Gladyshev [et al.] // Doklady Biological Sciences. - 2000. - Vol. 375. - P607-609 . - ISSN 0012-4966
Кл.слова (ненормированные):
chlorophyll -- fresh water -- phosphorus -- Anabaena -- Arctic -- article -- biomass -- comparative study -- Cyanobacterium -- growth, development and aging -- microbiology -- pH -- plant -- Russian Federation -- season -- Anabaena -- Arctic Regions -- Biomass -- Chlorophyll -- Cyanobacteria -- Fresh Water -- Hydrogen-Ion Concentration -- Phosphorus -- Plants -- Russia -- Seasons

Scopus
Держатели документа:
Institute of Biophysics, Siberian Division, Russian Academy of Sciences, Akademgorodok, Krasnoyarsk, 660036 Russia. : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Gladyshev, M.I.; Kolmakov, V.I.; Kravchuk, E.S.; Ivanova, E.A.; Trusova, M.Y.; Gribovskaya, I.V.; Zhilenkov, M.D.

Найти похожие
19.
^a341.27.39.09.25^2VINITI
М 42


   
    Медико-биологические свойства полиоксиалканоатов - биодеградируемых бактериальных полимеров [Текст] : научное издание / В. И. Севастьянов [и др.] // Перспект. матер. - 2001. - N 5. - С. 46-55 . - ISSN 1028-978X
ГРНТИ
РУБ 341.27.39.09.25
Рубрики:
БИОПОЛИМЕРЫ
   БИОДЕГРАДИРУЕМЫЕ БИОПОЛИМЕРЫ

   БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ПОЛИМЕРЫ

   ПОЛИОКСИАЛКАНОАТЫ

   МЕДИКО-БИОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

   ИЗУЧЕНИЕ

   ПРИМЕНЕНИЕ В МЕДИЦИНЕ

   БИОМЕДИЦИНСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

   ALCALIGENES EUTROPHUS (BACT.)

   ШТАММ B5786

Аннотация: Исследованы медико-биологические свойства отечественных полиоксиалканоатов - гомогенного полиоксибутирата и сополимеров оксибутирата с оксивалератом, синтезированных водородными бактериями Alcaligenes eutrophus B5786. По изученным показателям не обнаружено принципиальных отличий санитарно-химических и токсикологических свойств у гомо- и сополимерных полиоксиалканоатов. Имеющийся значительный разброс данных в ходе санитарно-химических тестов водных вытяжек полимеров при регистрации pH и УФ-поглощения, наличие активации ферментных систем крови образцами ПОА (in vitro) и воспалительных реакций при имплантации материала в переднюю камеру глаза (in vitro) позволяют предположить присутствие в образцах примесей биологически активных веществ. Доказано, что фактором, активирующим системы гемостаза, могут быть длинноцепочные жирные кислоты, входящие в состав липидной фракции ЛПС мембран клеток продуцента. Проведенный in vitro экспресс-анализ гемосовместимых свойств очищенных по специальной схеме полиоксиалканоатов дает возможность отнести гомогенный полиоксибутират, а также сополимеры оксибутирата с оксивалератом не только к биосовместимым, но и к гемосовместимым материалам. Библ. 31
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Севастьянов, В.И.; Перова, Н.В.; Довжик, И.А.; Титушкин, И.А.; Немец, Е.А.; Беломестная, З.М.; Шишацкая, Е.И.; Волова, Т.Г.

Найти похожие
20.
^a341.57.21^2VINITI
Б 63


   
    Биодеградация шовных нитей на основе полиоксиалканоатов в биологических средах [Текст] : научное издание / Е. И. Шишацкая [и др.] // Перспект. матер. - 2002. - N 2. - С. 56-62 . - ISSN 1028-978X
ГРНТИ
РУБ 341.57.21
Рубрики:
БИОПОЛИМЕРЫ
   ПОЛИОКСИАЛКАНОАТЫ

   БИОМАТЕРИАЛЫ

   ШОВНЫЕ НИТИ

   БИОДЕГРАДАЦИЯ

   БИОЛОГИЧЕСКИЕ СРЕДЫ

   IN VITRO

   IN VIVO

Аннотация: Исследована биодеградация экспериментальных образцов шовных нитей, изготовленных из полиоксиалканоатов (ПОА) (полиоксибутирата, ПОБ, и сополимеров полиоксибутирата и оксивалерата, ПОБ/ПОВ) в буферных растворах, биологических средах in vitro и in vivo. Биодеструкция волокон in vitro в крови и сыворотке и in vivo сопровождается уменьшением массы нитей и незначительными изменениями микроструктуры без существенной потери прочности в течение длительного времени (до 180 суток). Скорость биодеградации нитей у менее кристалличного гетерогенного ПОБ/ПОВ выше, чем у гомогенного ПОБ. В биодеструкции нитей in vivo участвуют как ферменты тканевой жидкости, так и клетки (макрофаги и гигантские клетки инородных тел). Разрушению подвергается поверхность нитей без образования грубых дефектов и значительной потери прочности. Полимерные волокна устойчивы к гидролитической деградации в буферных растворах при 38'ГРАДУС'C в диапазоне pH 4,5-7,0. Россия, Ин-т биофизики СО РАН. Библ. 19
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Шишацкая, Е.И.; Волова, Т.Г.; Гордеев, С.А.; Пузырь, А.П.

Найти похожие
 1-20    21-40   41-59 
 

Другие библиотеки

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)