Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ANGSTROM<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Eremeeva E.V., Vysotski E.S., Westphal A.H., van Mierlo CPM, van Berkel WJH
Заглавие : Ligand binding and conformational states of the photoprotein obelin
Колич.характеристики :7 с
Место публикации : FEBS Lett.: ELSEVIER SCIENCE BV, 2012. - Vol. 586, Is. 23. - С. 4173-4179. - ISSN 0014-5793, DOI 10.1016/j.febslet.2012.10.015
Примечания : Cited References: 24. - The work was supported by RFBR grant 12-04-00131, by the Program of the Government of Russian Federation "Measures to Attract Leading Scientists to Russian Educational Institutions" (grant 11.G34.31.058), by the Program "Molecular and Cellular Biology" of RAS. The Wageningen University Sandwich PhD-Fellowship Program supported E.V.E.
Предметные рубрики: RECOMBINANT OBELIN
CRYSTAL-STRUCTURE
LIGHT-EMISSION
APO-AEQUORIN
BIOLUMINESCENCE
COELENTERAZINE
LUMINESCENCE
STABILITY
ANGSTROM
PROTEINS
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): bioluminescence--coelenterazine--photoprotein--thermostability
Аннотация: Many proteins require a non-covalently bound ligand to be functional. How ligand binding affects protein conformation is often unknown. Here we address thermal unfolding of the free and ligand-bound forms of photoprotein obelin. Fluorescence and far-UV circular dichroism ( CD) data show that the various ligand-dependent conformational states of obelin differ significantly in stability against thermal unfolding. Binding of coelenterazine and calcium considerably stabilizes obelin. In solution, all obelin structures are similar, except for apo-obelin without calcium. This latter protein is an ensemble of conformational states, the populations of which alter upon increasing temperature. (C) 2012 Federation of European Biochemical Societies. Published by Elsevier B. V. All rights reserved.
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Stepanyuk G.A., Liu Z.J., Vysotski E.S., Lee J..., Rose J.P., Wang B.C.
Заглавие : Structure based mechanism of the Ca2+ -induced release of coelenterazine from the Renilla binding protein
Колич.характеристики :11 с
Место публикации : Proteins: WILEY-BLACKWELL, 2009. - Vol. 74, Is. 3. - С. 583-593. - ISSN 0887-3585, DOI 10.1002/prot.22173
Примечания : Cited References: 26
Предметные рубрики: GREEN-FLUORESCENT PROTEIN
CRYSTAL-STRUCTURES
RENIFORMIS
LUCIFERASE
BIOLUMINESCENCE
PURIFICATION
ANGSTROM
MUELLERI
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): bioluminescence--ef-hand--coelenteramider--luciferase--ca2+-binding protein
Аннотация: The crystal structure of the Ca2+-loaded coelenterazine binding protein from Renilla muelleri in its apo-state has been determined at resolution 1.8 angstrom. Although calcium binding hardly affects the compact scaffold and overall fold of the structure before calcium addition, there are easily discerned shifts in the residues that were interacting with the coelenterazine and a repositioning of helices, to expose a cavity to the external solvent. Altogether these changes offer a straightforward explanation for how following the addition of Ca2+, the coelenterazine could escape and become available for bioluminescence on Renilla luciferase. A docking computation supports the possibility of a luciferase-binding protein complex.
Найти похожие

Тематический навигатор

Другие библиотеки

Библиотека института физики

Центральная научная библиотека КНЦ СО РАН

Библиотека института химии и химический технологии

Библиотека института вычислительного моделирования

Библиотека института леса

Библиотека СФУ

Краевая научная библиотека

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)