Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Поисковый запрос: (<.>S=APO-AEQUORIN<.>)

Общее количество найденных документов : 1

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Eremeeva E.V., Vysotski E.S., Westphal A.H., van Mierlo CPM, van Berkel WJH
Заглавие : Ligand binding and conformational states of the photoprotein obelin
Колич.характеристики :7 с
Место публикации : FEBS Lett.: ELSEVIER SCIENCE BV, 2012. - Vol. 586, Is. 23. - С. 4173-4179. - ISSN 0014-5793, DOI 10.1016/j.febslet.2012.10.015
Примечания : Cited References: 24. - The work was supported by RFBR grant 12-04-00131, by the Program of the Government of Russian Federation "Measures to Attract Leading Scientists to Russian Educational Institutions" (grant 11.G34.31.058), by the Program "Molecular and Cellular Biology" of RAS. The Wageningen University Sandwich PhD-Fellowship Program supported E.V.E.
Предметные рубрики: RECOMBINANT OBELIN
CRYSTAL-STRUCTURE
LIGHT-EMISSION
APO-AEQUORIN
BIOLUMINESCENCE
COELENTERAZINE
LUMINESCENCE
STABILITY
ANGSTROM
PROTEINS
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): bioluminescence--coelenterazine--photoprotein--thermostability
Аннотация: Many proteins require a non-covalently bound ligand to be functional. How ligand binding affects protein conformation is often unknown. Here we address thermal unfolding of the free and ligand-bound forms of photoprotein obelin. Fluorescence and far-UV circular dichroism ( CD) data show that the various ligand-dependent conformational states of obelin differ significantly in stability against thermal unfolding. Binding of coelenterazine and calcium considerably stabilizes obelin. In solution, all obelin structures are similar, except for apo-obelin without calcium. This latter protein is an ensemble of conformational states, the populations of which alter upon increasing temperature. (C) 2012 Federation of European Biochemical Societies. Published by Elsevier B. V. All rights reserved.
Найти похожие

Тематический навигатор

Другие библиотеки

Библиотека института физики

Центральная научная библиотека КНЦ СО РАН

Библиотека института химии и химический технологии

Библиотека института вычислительного моделирования

Библиотека института леса

Библиотека СФУ

Краевая научная библиотека

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)