Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Поисковый запрос: (<.>S=DIELECTRIC-RELAXATION<.>)

Общее количество найденных документов : 1

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Petushkov V.N., van Stokkum IHM, Gobets B..., van Mourik F..., Lee J..., van Grondelle R..., Visser AJWG
Заглавие : Ultrafast fluorescence relaxation spectroscopy of 6,7-dimethyl-(8-ribityl)-lumazine and riboflavin, free and bound to antenna proteins from bioluminescent bacteria
Колич.характеристики :6 с
Место публикации : J. Phys. Chem. B: AMER CHEMICAL SOC, 2003. - Vol. 107, Is. 39. - P10934-10939. - ISSN 1520-6106, DOI 10.1021/jp034266e
Примечания : Cited References: 52
Предметные рубрики: TIME-RESOLVED FLUORESCENCE
VIBRIO-FISCHERI Y1
FEMTOSECOND SOLVATION DYNAMICS
FLAVIN ADENINE-DINUCLEOTIDE
PHOTOBACTERIUM-LEIOGNATHI
BIOLOGICAL WATER
SOLVENT DYNAMICS
DIELECTRIC-RELAXATION
MOLECULAR-DYNAMICS
TRYPTOPHAN
Аннотация: The solvation dynamics of interesting bioluminescent chromophores have been determined, using subpicosecond and wavelength-resolved fluorescence spectroscopy, in combination with global analysis of the multidimensional data sets. The systems investigated comprise the free ligands 6,7-dimethyl-(8-ribityl)-lumazine (lumazine) and riboflavin in an aqueous buffer and both ligands when noncovalently bound to two bacterial bioluminescent antenna proteins: lumazine protein (from Photobacterium leiognathi) and the blue fluorescent protein (from Vibrio fischeri Y1). Fluorescence spectral relaxation of the free ligands is complete within a few picoseconds. Subsequently, the fluorescence intensity increases by similar to7% on a time scale of 15-30 ps. Fluorescence spectral relaxation of the protein-bound ligands is largely complete within 1 ps but reveals a small red shift with a minor, but distinctly longer, relaxation time than that of the free ligands, which is tentatively assigned to the relaxation of protein-bound water in the vicinity of the excited chromophore.
WOS
Найти похожие

Тематический навигатор

Другие библиотеки

Библиотека института физики

Центральная научная библиотека КНЦ СО РАН

Библиотека института химии и химический технологии

Библиотека института вычислительного моделирования

Библиотека института леса

Библиотека СФУ

Краевая научная библиотека

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)