Главная
Авторизация
Фамилия
Пароль
 

Базы данных


Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Область поиска
Формат представления найденных документов:
полный информационныйкраткий
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=PHOTOPROTEINS<.>)
Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5
1.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Бондарь В.С., Трофимов К.П., Сандалова Т.П., Высоцкий Е.С.
Заглавие : Влияние температуры на активность и стабильность обелина : научное издание
Место публикации : Биохимия. - 1992. - Т. 57, N 7. - С. 1039-1048. - ISSN 0320-9725
ГРНТИ : 31.23.27
Предметные рубрики: ОБЕЛИН
АКТИВНОСТЬ
СТАБИЛЬНОСТЬ
ТЕМПЕРАТУРА
ВЛИЯНИЕ
PHOTOPROTEINS
OBELIN
Аннотация: Исследована зависимость биолюминесцентной активности Ca{2}{+}-активируемого фотопротеина обелина из гидроидного полипа Obelia longissima от т-ры, а также его термостабильность и термоинактивация в присутствии различных концентраций (NH[4])[2]SO[4]. Максимум интенсивности люминесценции обелина наблюдается при 4-15'ГРАДУС'. Фотопротеин при комн. т-ре полностью сохраняет свою активность в течение трех суток. Повышение т-ры до 40'ГРАДУС' приводит к 25-30%-ному снижению активности белка в течение 1 ч. Сульфат аммония стабилизирует активность фотопротеина при термообработке. Обнаружены две точки излома на графике константы скорости псевдопервого порядка спада люминесценции обелина в координатах Аррениуса при т-рах 11'+-'3 и 47'+-'3'ГРАДУС'. В области т-р 10-40'ГРАДУС' обнаружена бифазность биолюминесцентных кривых обелина. Высказано предположение о возможности существования обелина в виде двух кинетически различимых конформеров, относительное содержание к-рых зависит от т-ры. Библ. 15. Россия, ин-т биофизики СО РАН, Красноярск.
Найти похожие
2.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : BONDAR V.S., TROFIMOV K.P., SANDALOV T.P., VYSOTSKII E.S.
Заглавие : EFFECT OF TEMPERATURE ON ACTIVITY AND STABILITY OF OBELIN
Место публикации : Biochem.-Moscow: PLENUM PUBL CORP, 1992. - Vol. 57, Is. 7. - С. 717-724. - 8. - ISSN 0006-2979
Примечания : Cited References: 15
Предметные рубрики: CA-2+
PHOTOPROTEINS
INDICATORS
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): photoproteins--obelin--activation energy--thermoinactivation--thermostability
Аннотация: The temperature dependence of bioluminescent activity of the Ca2+-activated photoprotein obelin from the hydroid polyp Obelia longissima and thermoinactivation of this protein at different concentrations of (NH4)2SO4 have been studied. The maximal intensity of luminescence of obelin was observed at 4-15-degrees-C. The activity of the photoprotein is completely stable to storage for 3 days at room temperature. Increasing the temperature to 40-degrees-C resulted in a 25-30% loss of enzyme activity in 1 h. The presence of ammonium sulfate during heating stabilizes the activity of obelin. Two breaks, at 11 +/- 3-degrees-C and 47 +/- 3-degrees-C, are observed in the Arrhenius plot of the first-order rate constant of the luminescence decay. The bioluminescent curves of obelin are biphasic in the temperature range 10-40-degrees-C. It is assumed that obelin may exist in two kinetically distinct conformers (active and inactive) whose ratio is temperature dependent.
Найти похожие
3.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Markova S.V., Burakova L.P., Vysotski E.S.
Заглавие : High-active truncated luciferase of copepod Metridia longa
Колич.характеристики :6 с
Место публикации : Biochem. Biophys. Res. Commun.: ACADEMIC PRESS INC ELSEVIER SCIENCE, 2012. - Vol. 417, Is. 1. - С. 98-103. - ISSN 0006-291X, DOI 10.1016/j.bbrc.2011.11.063
Примечания : Cited References: 31. - This study was supported by the Grants 16.512.11.2141 and 64987.2010.4 of the Ministry of Education and Science of Russian Federation.
Предметные рубрики: COELENTERAZINE-BINDING PROTEIN
REPORTER-GENE-EXPRESSION
RENILLA LUCIFERASE
GAUSSIA LUCIFERASE
LIGHT-EMITTER
IN-VIVO
BIOLUMINESCENCE
PHOTOPROTEINS
CDNA
SUBSTRATE
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): bioluminescence--coelenterazine--mammalian expression--secretion
Аннотация: The technology of real-time imaging in living cells is crucial for understanding of intracellular events. For this purpose, bioluminescent reporters have been introduced as sensitive and convenient tools. Metridia luciferase (MLuc) from the copepod Metridia longa is a coelenterazine-dependent luciferase containing a natural signal peptide for secretion. We report the high-active MLuc mutants with deletion of the N-terminal variable part of amino acid sequence. The MLuc variants were produced in Escherichia coil cells, converted to an active protein, and characterized. We demonstrate that the truncated MLucs have significantly increased bioluminescent activity as against the wild type enzyme but substantially retain other properties. One of the truncated variants of MLuc was transiently expressed in HEK 293 cells. The results clearly suggest that the truncated Metridia luciferase is well suited as a secreted reporter ensuring higher detection sensitivity in comparison with a wild type enzyme. (C) 2011 Elsevier Inc. All rights reserved.
Найти похожие
4.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Markova S.V., Golz S..., Frank L.A., Kalthof B..., Vysotski E.S.
Заглавие : Cloning and expression of cDNA for a luciferase from the marine copepod Metridia longa - A novel secreted bioluminescent reporter enzyme
Колич.характеристики :6 с
Место публикации : J. Biol. Chem.: AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC, 2004. - Vol. 279, Is. 5. - С. 3212-3217. - ISSN 0021-9258, DOI 10.1074/jbc.M309639200
Примечания : Cited References: 37
Предметные рубрики: VARGULA-HILGENDORFII LUCIFERASE
GREEN FLUORESCENT PROTEIN
GENE-EXPRESSION
FIREFLY LUCIFERASE
PROMOTER ACTIVITY
MAMMALIAN-CELLS
RECEPTOR
CANCER
PHOTOPROTEINS
LUMINESCENCE
Аннотация: Metridia longa is a marine copepod from which a blue bioluminescence originates as a secretion from epidermal glands in response to various stimuli. We demonstrate that Metridia luciferase is specific for coelenterazine to produce blue light (lambda(max)=480 nm). Using an expression cDNA library and functional screening, we cloned and sequenced the cDNA encoding the Metridia luciferase. The cDNA is an 897-bp fragment with a 656-bp open reading frame, which encodes a 219-amino acid polypeptide with a molecular weight of 23,885. The polypeptide contains an N-terminal signal peptide of 17 amino acid residues for secretion. On expression of the Metridia luciferase gene in mammalian Chinese hamster ovary cells the luciferase is detected in the culture medium confirming the existence of a naturally occurring signal peptide for secretion in the cloned luciferase. The novel secreted luciferase was tested in a practical assay application in which the activity of A2a and NPY2 G-protein-coupled receptors was detected. These results clearly suggest that the secreted Metridia luciferase is well suited as a reporter for monitoring gene expression and, in particular, for the development of novel ultra-high throughput screening technologies.
Найти похожие
5.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : GITELZON I.I., SANDALOVA T.P.
Заглавие : PROSPECTS FOR APPLICATION OF BIOLUMINESCENCE METHOD IN MEDICINE
Колич.характеристики :5 с
Место публикации : VESTNIK AKADEMII MEDITSINSKIKH NAUK SSSR: IZD VO MEDITSINA, 1990. - Is. 9. - С. 31-35. - ISSN 0002-3027
Примечания : Cited References: 41
Предметные рубрики: AMINO-ACID SEQUENCE
NUCLEOTIDE-SEQUENCE
VIBRIO-HARVEYI
BACTERIAL LUCIFERASE
FIREFLY LUCIFERASE
SUBUNIT
CELLS
GENE
PHOTOPROTEINS
EXPRESSION
Аннотация: Major advances in the development and application of the bioluminescent analysis to detect certain biologically active substances are discussed. The main merit of the method lies in its high sensitivity and specificity along with its simplicity and rapid performance. The available methodologies allow for detection of substances of varying nature: Ca2+, ATP, FMN, NAD(P), long-chain aldehydes, ATP- and NAD(P)-dependent enzymes and their substrates, many xenobiotics and antibiotics, and mutagens. The bioluminescence methodologies may be widely applied in clinical laboratory diagnosis.
Найти похожие
 

Другие библиотеки

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)