Главная
Авторизация
Фамилия
Пароль
 

Базы данных


Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Область поиска
Формат представления найденных документов:
полный информационныйкраткий
Поисковый запрос: (<.>S=ROOM-TEMPERATURE<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Sablin N. V., Gerasimova M. A., Nemtseva E. V.
Заглавие : Spectral Changes of Erythrosin B Luminescence Upon Binding to Bovine Serum Albumin
Колич.характеристики :7 с
Коллективы : Russian Academy of Sciences [6.8]; Ministry of Education and Science of the Russian Federation [1762]; Federal Agency of scientific organizations of the Russian Federation [VI 57.1.1]
Место публикации : Russ. Phys. J.: SPRINGER, 2016. - Vol. 58, Is. 12. - С. 1797-1803. - ISSN 1064-8887, DOI 10.1007/s11182-016-0719-6. - ISSN 1573-9228(eISSN)
Примечания : Cited References:16. - This work was supported in part by the Russian Academy of Sciences (The program "Molecular and Cell Biology", project No. 6.8), the Ministry of Education and Science of the Russian Federation (project No. 1762), and the Federal Agency of scientific organizations of the Russian Federation (project No. VI 57.1.1).
Предметные рубрики: ROOM-TEMPERATURE
AQUEOUS-SOLUTION
PHOSPHORESCENCE
FLUORESCENCE
EOSIN
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): erythrosin b--phosphorescence--delayed fluorescence--quantum yield--phosphorescence lifetime--bovine serum albumin
Аннотация: Changes in absorption, fluorescence, phosphorescence, and delayed fluorescence spectra of erythrosin B are studied in the presence of bovine serum albumin at room temperature. Spectral and chronoscopic characteristics of the observed photophysical processes are defined. The binding of erythrosin B with the protein followed by spectral changes is demonstrated. Absorption and fluorescence spectra of the dye in the bound state are described, the binding mechanism is analyzed. The binding parameters of the dye-protein complex are estimated.
WOS,
Смотреть статью
Найти похожие
 

Другие библиотеки

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)