Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=STABILITY<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Печуркин Н.С., Брильков А.В.
Заглавие : Популяционные аспекты биотехнологии : научное издание
Место публикации : Abh. Akad. Wiss. DDR Abt. Math., Naturwiss., Techn. - 1982. - N 2. - С. 197-211. - ISSN 0138-1059
ГРНТИ : 34.31.33
Предметные рубрики: БИОТЕХНОЛОГИЯ
ПОПУЛЯЦИОННЫЕ АСПЕКТЫ
МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ
СТАБИЛЬНОСТЬ
ДЛИТЕЛЬНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ
ОБЗОРЫ
BIOTECHNOLOGY
MICROBIOLOGICAL PROCESSES
STABILITY
REVIEW
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Письман Т.И., Луцкая Н.И., Брильков А.В., Печуркин Н.С.
Заглавие : Исследование фенотипической стабильности рекомбинантного штамма Escherichia coli, содержащего гены люминесцентной системы фотобактерий, при длительном культивировании в хемостате : научное издание
Место публикации : Биотехнология. - 1991. - N 5. - С. 29-32. - ISSN 0234-2758
ГРНТИ : 62.37.99
Предметные рубрики: ESCHERICHIA COLI
РЕКОМБИНАНТНЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
ФЕНОТИПИЧЕСКАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ДЛИТЕЛЬНОЕ
ХЕМОСТАТ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ЛЮМИНЕСЦЕНТНОЙ СИСТЕМЫ ФОТОБАКТЕРИЙ
ESCHERICHIA COLI
RECOMBINANT
STABILITY
Аннотация: Изучена стабильность рекомбинантного штамма Escherichia coli Z905, несущего гибридную плазмиду pPHL(Ap{r} Lux{+}), которая содержит гены люминесцентной системы Photobacterium letognathi, клонированные в векторе pUC18. Люминесценция этого штамма подвержена сАМР зависимой катаболитной репрессии. При лимитировании роста популяции бактерий в хемостате как глюкозой, так и глицерином в присутствии антибиотика (50 мкг/мл) доля плазмидсодержащих клеток в популяции за 8-10 генераций резко снижается до 1% и ниже. После 20 генераций обнаружены клетки, образующие несветящиеся, но устойчивые к ампициллину колонки (Ap{r} Lux{-}). При лимитировании роста глюкозой их доля не превышает 0,01%, а глицерином - 18%. Эти клетки содержат плазмиды, размер которых меньше на величину клонированного фрагмента. Библ. 27. Россия Ин-т биофизики СО АН СССР, Красноярск, СНГ.
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Eremeeva E.V., Vysotski E.S., Westphal A.H., van Mierlo CPM, van Berkel WJH
Заглавие : Ligand binding and conformational states of the photoprotein obelin
Колич.характеристики :7 с
Место публикации : FEBS Lett.: ELSEVIER SCIENCE BV, 2012. - Vol. 586, Is. 23. - С. 4173-4179. - ISSN 0014-5793, DOI 10.1016/j.febslet.2012.10.015
Примечания : Cited References: 24. - The work was supported by RFBR grant 12-04-00131, by the Program of the Government of Russian Federation "Measures to Attract Leading Scientists to Russian Educational Institutions" (grant 11.G34.31.058), by the Program "Molecular and Cellular Biology" of RAS. The Wageningen University Sandwich PhD-Fellowship Program supported E.V.E.
Предметные рубрики: RECOMBINANT OBELIN
CRYSTAL-STRUCTURE
LIGHT-EMISSION
APO-AEQUORIN
BIOLUMINESCENCE
COELENTERAZINE
LUMINESCENCE
STABILITY
ANGSTROM
PROTEINS
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): bioluminescence--coelenterazine--photoprotein--thermostability
Аннотация: Many proteins require a non-covalently bound ligand to be functional. How ligand binding affects protein conformation is often unknown. Here we address thermal unfolding of the free and ligand-bound forms of photoprotein obelin. Fluorescence and far-UV circular dichroism ( CD) data show that the various ligand-dependent conformational states of obelin differ significantly in stability against thermal unfolding. Binding of coelenterazine and calcium considerably stabilizes obelin. In solution, all obelin structures are similar, except for apo-obelin without calcium. This latter protein is an ensemble of conformational states, the populations of which alter upon increasing temperature. (C) 2012 Federation of European Biochemical Societies. Published by Elsevier B. V. All rights reserved.
Найти похожие

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Nemtseva, Elena V., Lashchuk, Olesya O., Gerasimova, Marina A., Melnik, Tatiana N., Nagibina, Galina S., Melnik, Bogdan S.
Заглавие : Fluorescence lifetime components reveal kinetic intermediate states upon equilibrium denaturation of carbonic anhydrase II
Колич.характеристики :9 с
Коллективы : Ministry for Science and Education of the Russian Federation [6.7734.2017/BCH]; Russian Science Foundation [N14-24-00157]
Место публикации : Methods Appl. Fluoresc.: IOP PUBLISHING LTD, 2018. - Vol. 6, Is. 1. - Ст.015006. - ISSN 2050-6120, DOI 10.1088/2050-6120/aa994a
Примечания : Cited References:28. - The study of time-resolved protein fluorescence was supported by the Ministry for Science and Education of the Russian Federation (project 6.7734.2017/BCH). Kinetic and genetic engineering studies of carbonic anhydrase II were supported by grant N14-24-00157 from the Russian Science Foundation.
Предметные рубрики: PROTEIN FLUORESCENCE
TRYPTOPHAN PROTEINS
RESIDUES
STABILITY
Ключевые слова (''Своб.индексиров.''): time-resolved fluorescence spectroscopy--carbonic anhydrase ii--protein--intermediate states--comparison of kinetic and equilibrium experiments--protein fluorescence lifetime
Аннотация: In most cases, intermediate states of multistage folding proteins are not 'visible' under equilibrium conditions but are revealed in kinetic experiments. Time-resolved fluorescence spectroscopy was used in equilibrium denaturation studies. The technique allows for detecting changes in the conformation and environment of tryptophan residues in different structural elements of carbonic anhydrase II which in its turn has made it possible to study the intermediate states of carbonic anhydrase II under equilibrium conditions. The results of equilibrium and kinetic experiments using wild-type bovine carbonic anhydrase II and its mutant form with the substitution of leucine for alanine at position 139 (L139A) were compared. The obtained lifetime components of intrinsic tryptophan fluorescence allowed for revealing that, the same as in kinetic experiments, under equilibrium conditions the unfolding of carbonic anhydrase II ensues through formation of intermediate states.
WOS,
Смотреть статью,
Scopus
Найти похожие

Тематический навигатор

Другие библиотеки

Библиотека института физики

Центральная научная библиотека КНЦ СО РАН

Библиотека института химии и химический технологии

Библиотека института вычислительного моделирования

Библиотека института леса

Библиотека СФУ

Краевая научная библиотека

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)