Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Поисковый запрос: (<.>K=Fre<.>)

Общее количество найденных документов : 1

Functional divergence between evolutionary-related LuxG and Fre oxidoreductases of luminous bacteria / A. A. Deeva [et al.] // Proteins. - 2019. - Vol. 87, Is. 9. - P723-729, DOI 10.1002/prot.25696. - Cited References:39. - The Russian Foundation for Basic Research and Krasnoyarsk Region Science and Technology Support Fund, Grant/Award Number: 18-44-243009; Ministry of Education and Science of the Russian Federation, Grant/Award Numbers: 0356-2019-0019, 6.7734.2017 . - ISSN 0887-3585. - ISSN 1097-0134

РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics
Рубрики:
ESCHERICHIA-COLI
FLAVIN OXIDOREDUCTASE
CRYSTAL-STRUCTURE
Кл.слова (ненормированные):
bacterial bioluminescence -- Fre -- functional divergence -- gene duplication -- LuxG -- NAD(P)H -- flavin-oxidoreductase
Аннотация: In luminous bacteria NAD(P)H:flavin-oxidoreductases LuxG and Fre, there are homologous enzymes that could provide a luciferase with reduced flavin. Although Fre functions as a housekeeping enzyme, LuxG appears to be a source of reduced flavin for bioluminescence as it is transcribed together with luciferase. This study is aimed at providing the basic conception of Fre and LuxG evolution and revealing the peculiarities of the active site structure resulted from a functional variation within the oxidoreductase family. A phylogenetic analysis has demonstrated that Fre and LuxG oxidoreductases have evolved separately after the gene duplication event, and consequently, they have acquired changes in the conservation of functionally related sites. Namely, different evolutionary rates have been observed at the site responsible for specificity to flavin substrate (Arg 46). Also, Tyr 72 forming a part of a mobile loop involved in FAD binding has been found to be conserved among Fre in contrast to LuxG oxidoreductases. The conservation of different amino acid types in NAD(P)H binding site has been defined for Fre (arginine) and LuxG (proline) oxidoreductases.

WOS,
Смотреть статью
Держатели документа:
Siberian Fed Univ, Lab Bioluminescent Biotechnol, Svobodny Prosp 79, Krasnoyarsk 660041, Russia.
RAS, Inst Cell Biophys, Mech Cell Genome Functioning Lab, Pushchino, Moscow Region, Russia.
State Inst Informat Technol & Telecommun SIIT & T, Dept Appl Res Informatizat, Moscow, Russia.
RAS, Fed Res Ctr, Krasnoyarsk Sci Ctr SB, Lab Photobiol,Inst Biophys SB, Krasnoyarsk, Russia.

Доп.точки доступа:
Deeva, Anna A.; Zykova, Evgenia A.; Nemtseva, Elena V.; Kratasyuk, Valentina A.; Nemtseva, Elena; Russian Foundation for Basic Research [18-44-243009]; Ministry of Education and Science of the Russian Federation [0356-2019-0019, 6.7734.2017]; Krasnoyarsk Region Science and Technology [18-44-243009]

Найти похожие

Тематический навигатор

Другие библиотеки

Библиотека института физики

Центральная научная библиотека КНЦ СО РАН

Библиотека института химии и химический технологии

Библиотека института вычислительного моделирования

Библиотека института леса

Библиотека СФУ

Краевая научная библиотека

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)