Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

в найденном

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>K=OBELIN<.>)

Общее количество найденных документов : 139
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

Luminescence of Ca(2+)-activated photoprotein obelin initiated by NaOCl and MnCl2. / E. S. Vysotski [et al.] // Journal of bioluminescence and chemiluminescence. - 1993. - Vol. 8, Is. 6. - P301-305 . - ISSN 0884-3996
Кл.слова (ненормированные):
calcium -- chloride -- hypochlorite sodium -- manganese chloride -- manganese derivative -- obelin -- photoprotein -- article -- chemistry -- drug effect -- kinetics -- luminescence -- metabolism -- Calcium -- Chlorides -- Kinetics -- Luminescence -- Luminescent Proteins -- Manganese Compounds -- Sodium Hypochlorite
Аннотация: The luminescence of obelin is initiated by NaOCl in a reaction mixture containing no calcium. The addition of Mn2+ enhances the light emission > 300-fold. Sodium azide and histidine, as singlet oxygen quenchers, inhibit NaOCl-activated obelin luminescence in the presence or absence of Mn2+. This suggests that the addition of NaOCl to the mixture causes singlet oxygen formation (stimulated by Mn2+ ions), and singlet oxygen initiates the light-emitting reaction.

Scopus
Держатели документа:
Laboratory of Photobiology, Russian Academy of Sciences, Krasnoyarsk. : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Vysotski, E.S.; Trofimov, K.P.; Bondar', V.S.; Gitelson, J.I.

Найти похожие

^a314.23.27.07.11^2VINITI
В 93

Высоцкий, Е. С.
Выделение и очистка Ca-зависимого фотопротеина - обелина из гидроидных полипов Obelia longissima [Текст] : научное издание / Е. С. Высоцкий, В. С. Бондарь, В. Н. Летунов // Биохимия. - 1989. - Т. 54, N 6. - С. 965-973 . - ISSN 0320-9725

ГРНТИ

31.23.27

РУБ 314.23.27.07.11
Рубрики:
ФОТОПРОТЕИН
   КАЛЬЦИЙ-ЗАВИСИМЫЙ
   ОБЕЛИН
   ВЫДЕЛЕНИЕ
   ОЧИСТКА
   OBELIA LONGISSIMA
   ПОЛИПЫ ГИДРОИДНЫЕ
   OBELIN
   CA-ACTIVATED PHOTOPROTEIN
   EXTRACTION/PURIFICATION
   HYDROID POLYPS
   BIOLUMINESCENCE
Аннотация: Описан способ выделения и очистки Ca-зависимого фотопротеина - обелина из гидроидных полипов Obelia longissima, включающий: разрушение материала в гипотонич. буфере, фракционирование ПЭГ 6000, фракционирование (NH[4])[2]SO[4] в диапазоне 40-75% насыщения, хроматографию на ДЭАЭ-целлюлозе DE-52, хроматографию на фенил-сефарозе 4В, гель-фильтрацию на сефадексе G-75, гель-фильтрацию на колонке Superose 12 HR 10/30 при помощи системы FPLC. С помощью предложенного метода получен практически чистый обелин с выходом 30-40%. Мол. м. полученного белка, определенная гель-фильтрацией в неденатурирующих условиях, составляет 39,6 кДа, тогда как электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия показывал наличие двух белков с мол. м. 27 и 15,6 кДа соответственно. Библ. 28. Ин-т биофизики СО АН СССР, Красноярск, СССР
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Бондарь, В.С.; Летунов, В.Н.

Найти похожие

^a343.17.27.07.09.05^2VINITI
C36

Ca{2+}-активируемый фотопротеин обелин как индикатор кальциевого транспорта в протеолипосомах, включающих мембраны Т-системы скелетных мышц [Текст] : научное издание / В. С. Бондарь [и др.] // Биохимия. - 1991. - Т. 56, N 5. - С. 806-811 . - ISSN 0320-9725

ГРНТИ

34.17.27

РУБ 343.17.27.07.09.05
Рубрики:
ФОТОПРОТЕИНЫ
   КАЛЬЦИЙ-АКТИВИРУЕМЫЕ
   ОБЕЛИН
   ТРАНСПОРТ КАЛЬЦИЯ
   ПРОТЕОЛИПОСОМЫ
   МЕМБРАНЫ Т-СИСТЕМЫ СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦ
   PHOTOPROTEIN
   CALCIUM TRANSPORT
   OBELIN
   PROTEOLIPOSOME
   MEMBRANE
Аннотация: В работе представлены данные о Ca{2+}-активируемом фотопротеине обелине как индикаторе кальциевого транспорта в протеолипосомах. Показано, что протеолипосомы, сформированные из лецитина и мембран T-системы скелетных мышц кролика, обладают проницаемостью к ионам кальция, активируемой 10{-5 }M BAY K-8644; 5*10{-5 }M нитендипин ингибирует действие BAY K-8644. Липосомы не проявляли чувствительности к исследуемым агентам. Ca{2+}-активируемый фотопротеин обелин является перспективным инструментом для изучения быстрых кальциевых потоков
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Бондарь, В.С.; Высоцкий, Е.С.; Рожманова, О.М.; Воронина, С.Г.

Найти похожие

^a314.23.27.07.11^2VINITI
В 93

Высоцкий, Евгений Степанович.
Выделение и свойства различных молекулярных форм Ca{2}{+}-активируемого фотопротеина обелина [Текст] : научное издание / Е. С. Высоцкий, В. С. Бондарь, И. И. Гительзон // Докл. АН СССР. - 1991. - Т. 321, N 1. - С. 214-217 . - ISSN 0002-3264

ГРНТИ

31.23.27

РУБ 314.23.27.07.11
Рубрики:
ФОТОПРОТЕИН
   CA-АКТИВИРУЕМЫЙ
   ОБЕЛИН
   ВЫДЕЛЕНИЕ
   СВОЙСТВА
   CA-ACTIVATED PHOTOPROTEIN
   OBELIN
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Бондарь, Владимир Станиславович; Гительзон, Иосиф Исаевич

Найти похожие

^a314.23.27.07.11^2VINITI
П 53

Получение, свойства и применение кальцийчувствительного фотопротеина из гидроида Obelia longissima [Текст] : научное издание / В. С. Бондарь [и др.] // Цитология. - 1991. - Т. 33, N 6. - С. 50-59 . - ISSN 0041-3771

ГРНТИ

31.23.27

РУБ 314.23.27.07.11
Рубрики:
ФОСФОПРОТЕИНЫ
   КАЛЬЦИЙ ЧУВСТВИТЕЛЬНЫЙ
   ВЫДЕЛЕНИЕ
   ГИДРОЛИЗ
   OBELIA LONGISSIMA
   OBELIN
   PHOSPHOMOTEIN
   CHROMATOGRAPHY
Аннотация: С помощью Ca{2}{+} - активируемого протеина белина измеряли конц-ию свободного ионизированного кальция в макрофагах (МФ) в покое и при действии различных стимуляторов. Использовали обелин, выделенный из гидроида Obelia longissima и очищенный с использованием гельфильтрации на Сефадексе, ИОХ на полисиле, гидрофобной хр-фии на фенил-сефарозе, повторной гель-фильтрации на Сефадексе. Нагрузку МФ фотопротеином проводили модифицированным методом "осмотического лизиса пиносом". Фоновое значение конц-ии цитоплазматич. кальция [Ca{2}{+}][j] в покоящихся МФ, зарегистрированное с помощью обелина, соответствует 0,5-0,7 мкМ. Сыворотка крупного рогатого скота (20%) стимулирует периодич. импульсное повышение [Ca{2}{+}][j] до 1,3 мкМ с быстрым падением практически до уровня фона, наблюдаемое в течение не менее 30 мин, NaF (20 мМ), добавленный к суспензии МФ, вызывает быстрое однократное увеличение [Ca{2}{+}][j] до 1,4 мкМ. АТФ (30-60 мкМ) стимулирует повышение [Ca{2}{+}][j] в МФ до 1,5 мкМ. цАМФ (20 мкМ) повышает конц-ию свободного внутриклеточного кальция до 1,5 мкМ с быстрым падением и возвращением за 30 с к уровню фона, при этом ЭГТА (2 мМ) не снимает стимулирующего эффекта цАМФ на МФ. При изменении внутриклеточного рН МФ в щелочную сторону эффект цАМФ качественно сохраняется, однако повышение [Ca{2}{+}][j] менее выражено. Закисление цитоплазмы вызывает качественное и количеств. изменение кальциевого ответа МФ на добавку цАМФ: [Ca{2}{+}][j] не повышается более чем до 1,3 мкМ, время достижения макс. уровня [Ca{2}{+}][j] и возвращения к исходному фону увеличено. Рассматриваются возможные мех-мы действия различных стимуляторов на МФ, сопровождающиеся повышением уровня внутриклеточного свободного кальция. Библ. 38. Россия, Ин-т биофизики СОРАН, Красноярск.
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Бондарь, В.С.; Высоцкий, Е.С.; Гамалей, И.А.; Каулин, А.Б.

Найти похожие

^a314.23.27.07.11^2VINITI
В 58

Влияние температуры на активность и стабильность обелина [Текст] : научное издание / В. С. Бондарь [и др.] // Биохимия. - 1992. - Т. 57, N 7. - С. 1039-1048 . - ISSN 0320-9725

ГРНТИ

31.23.27

РУБ 314.23.27.07.11
Рубрики:
ОБЕЛИН
   АКТИВНОСТЬ
   СТАБИЛЬНОСТЬ
   ТЕМПЕРАТУРА
   ВЛИЯНИЕ
   PHOTOPROTEINS
   OBELIN
Аннотация: Исследована зависимость биолюминесцентной активности Ca{2}{+}-активируемого фотопротеина обелина из гидроидного полипа Obelia longissima от т-ры, а также его термостабильность и термоинактивация в присутствии различных концентраций (NH[4])[2]SO[4]. Максимум интенсивности люминесценции обелина наблюдается при 4-15'ГРАДУС'. Фотопротеин при комн. т-ре полностью сохраняет свою активность в течение трех суток. Повышение т-ры до 40'ГРАДУС' приводит к 25-30%-ному снижению активности белка в течение 1 ч. Сульфат аммония стабилизирует активность фотопротеина при термообработке. Обнаружены две точки излома на графике константы скорости псевдопервого порядка спада люминесценции обелина в координатах Аррениуса при т-рах 11'+-'3 и 47'+-'3'ГРАДУС'. В области т-р 10-40'ГРАДУС' обнаружена бифазность биолюминесцентных кривых обелина. Высказано предположение о возможности существования обелина в виде двух кинетически различимых конформеров, относительное содержание к-рых зависит от т-ры. Библ. 15. Россия, ин-т биофизики СО РАН, Красноярск.
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Бондарь, В.С.; Трофимов, К.П.; Сандалова, Т.П.; Высоцкий, Е.С.

Найти похожие

^a314.27.17.07.05^2VINITI
C36

Ca{2}{+}-Активируемый фотопротеин обелин и бактериальная люцифераза в иммунологическом микроанализе [Текст] : научное издание / Л. А. Франк [и др.] ; Ин-т биофиз. СОРАН // Препр. - 1992. - N 113Б. - С. 1-22

ГРНТИ

31.27.17

РУБ 314.27.17.07.05
Рубрики:
ОБЕЛИН
   ФОТОПРОТЕИНЫ
   ЛЮЦИФЕРАЗА
   ИММУННЫЙ МИКРОАНАЛИЗ
   БАКТЕРИИ
   EUCIFERASE
   OBELIN
Аннотация: Описывается получение биотинилированных производных биолюминесцентных белков. Подобраны условия, позволяющие сохранить до 60-70% активности ферментов в процессе биотинилирования. На примере модельной схемы обнаружения биотинилированного БСА показана возможность применения биотинилированных обелина и бактериальной люциферазы в кач-ве биолюминесцентных меток в иммуноферментном анализе.
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Франк, Л.А.; Бондарь, В.С.; Тюлькова, Н.А.; Высоцкий, Е.С.

Найти похожие

Fluorescence of calcium-discharged obelin: The structure and molecular mechanism of emitter formation / F. N. Tomilin [et al.] // Doklady Biochemistry and Biophysics. - 2008. - Vol. 422, Is. 1. - P279-284, DOI 10.1134/S1607672908050086 . - ISSN 1607-6729
Кл.слова (ненормированные):
calcium -- obelin -- photoprotein -- article -- chemical model -- chemical structure -- chemistry -- computer simulation -- light -- protein binding -- protein conformation -- radiation exposure -- Calcium -- Computer Simulation -- Light -- Luminescent Proteins -- Models, Chemical -- Models, Molecular -- Protein Binding -- Protein Conformation

Scopus
Держатели документа:
Kirensky Institute of Physics, Siberian Branch, Russian Academy of Sciences, Akademgorodok, Krasnoyarsk 660036, Russian Federation
Institute of Biophysics, Siberian Branch, Russian Academy of Sciences, Akademgorodok, Krasnoyarsk 660036, Russian Federation
Siberian Federal University, Krasnoyarsk 660062, Russian Federation : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Tomilin, F.N.; Antipina, L.Yu.; Vysotski, E.S.; Ovchinnikov, S.G.; Gitelzon, I.I.

Найти похожие

Affine magnetic sorbents supported on coal ash microspheres for recombinant protein isolation / L. A. Frank [et al.] // Applied Biochemistry and Microbiology. - 2009. - Vol. 45, Is. 2. - P215-220, DOI 10.1134/S0003683809020173 . - ISSN 0003-6838
Кл.слова (ненормированные):
Clytia gregaria -- Obelia longissima
Аннотация: The results of the development and utilization of an affine magnetic sorbent with Ni2+ ions immobilized on coal ash microspheres are reported. The applicability of the material in the isolation of Histag proteins is demonstrated by examples of the recombinant green fluorescent protein from Clytia gregaria and the Ca2+ regulated photoprotein obelin from Obelia longissima. The specific sorption capacity of the sorbent was 2-7 mg/cm3 for medium-size proteins (20-30 kDa). The particles are suitable for chromatography with the presence of chaotropic agents and EDTA. They are easy to manipulate as isolation of a target protein takes 30-35 min. On the one hand, the elevated affinity of the sorbent to proteins rich in native histidines may result in a high degree of irreversible sorption; on the other hand, it allows isolation of such proteins without the introduction of artificial polyhistidine fragments. В© 2009 Pleiades Publishing, Ltd.

Scopus
Держатели документа:
Institute of Biophysics, Siberian Branch, Russian Academy of Sciences, Krasnoyarsk, 660036, Russian Federation
Institute of Chemistry and Chemical Technology, Siberian Branch, Russian Academy of Sciences, Krasnoyarsk, 660049, Russian Federation
Siberian Federal University, Krasnoyarsk, 660041, Russian Federation : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Frank, L.A.; Borisova, V.V.; Vereshchagina, T.A.; Fomenko, E.V.; Anshits, A.G.; Gitelson, I.I.

Найти похожие

10.

PHYSICOCHEMICAL PROPERTIES OF A PHOTOPROTEIN FROM THE HYDROID POLYP OBELIA-LONGISSIMA [Text] / V. S. BONDAR, K. P. TROFIMOV, E. S. VYSOTSKII // Biochem.-Moscow. - 1992. - Vol. 57, Is. 10. - P1020-1027. - Cited References: 36 . - 8. - ISSN 0006-2979

РУБ Biochemistry & Molecular Biology
Рубрики:
CALCIUM-ACTIVATED PHOTOPROTEINS
   CTENOPHORES MNEMIOPSIS SP
   BEROE-OVATA
   AEQUORIN
   CA-2+
   INDICATORS
   PROTEIN
   BINDING
   PURIFICATION
   EXTRACTION
Кл.слова (ненормированные):
BIOLUMINESCENCE -- CA2+-ACTIVATED PHOTOPROTEIN -- OBELIN -- CHROMATOGRAPHY -- CALCIUM
Аннотация: The photoprotein obelin was isolated and purified to homogeneity (as indicated by sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis) from hydroids of Obelia longissima by gel filtration on Sephadex G-75 fine, ion exchange chromatography on Polysil CA-300 (10 mum), hydrophobic chromatography on Phenyl-Sepharose CL-4B, gel filtration on Sephacryl S-200 superfine, ion exchange chromatography on a Mono Q column at pH 7.0, chromatofocusing on a Mono P column (pH gradient 6.0-4.0), and ion exchange chromatography on a Mono Q column at pH 5.5, 8.8, and 7.0. The molecular weight of the native protein was 30 kD, and that measured in the presence of SDS was 19.8 kD. The specific activity of obelin is 4.9.10(15) quanta/mg protein, pseudo-first-order constant of bioluminescence decay 4 sec-1, and quantum yield 0.16 The range of measurable Ca2+ concentrations is 10(-7) to 10(-5) M. The luminescence spectrum of obelin peaks at 469 nm, and the fluorescence emission maximum of the discharged protein is at 455 nm. The optimum pH for luminescence is between 9.0 and 10.5. The molecular ionization constants are pK1 6.8 and pK2 12.2, and the ionization constants for the active site are pK1 9.1 and pK2 10.2
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
BONDAR, V.S.; TROFIMOV, K.P.; VYSOTSKII, E.S.

Найти похожие

11.

EFFECT OF TEMPERATURE ON ACTIVITY AND STABILITY OF OBELIN [Text] / V. S. BONDAR [et al.] // Biochem.-Moscow. - 1992. - Vol. 57, Is. 7. - P717-724. - Cited References: 15 . - 8. - ISSN 0006-2979

РУБ Biochemistry & Molecular Biology
Рубрики:
CA-2+
PHOTOPROTEINS
INDICATORS
Кл.слова (ненормированные):
PHOTOPROTEINS -- OBELIN -- ACTIVATION ENERGY -- THERMOINACTIVATION -- THERMOSTABILITY
Аннотация: The temperature dependence of bioluminescent activity of the Ca2+-activated photoprotein obelin from the hydroid polyp Obelia longissima and thermoinactivation of this protein at different concentrations of (NH4)2SO4 have been studied. The maximal intensity of luminescence of obelin was observed at 4-15-degrees-C. The activity of the photoprotein is completely stable to storage for 3 days at room temperature. Increasing the temperature to 40-degrees-C resulted in a 25-30% loss of enzyme activity in 1 h. The presence of ammonium sulfate during heating stabilizes the activity of obelin. Two breaks, at 11 +/- 3-degrees-C and 47 +/- 3-degrees-C, are observed in the Arrhenius plot of the first-order rate constant of the luminescence decay. The bioluminescent curves of obelin are biphasic in the temperature range 10-40-degrees-C. It is assumed that obelin may exist in two kinetically distinct conformers (active and inactive) whose ratio is temperature dependent.
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
BONDAR, V.S.; TROFIMOV, K.P.; SANDALOV, T.P.; VYSOTSKII, E.S.

Найти похожие

12.

Characterization of recombinant obelin as an intracellular Ca++ indicator [Text] / V. A. Illarionova [et al.] ; ed.: JW Hastings, LJ Kricka, J Kricka, // BIOLUMINESCENCE AND CHEMILUMINESCENCE: MOLECULAR REPORTING WITH PHOTONS : JOHN WILEY & SONS LTD, 1997. - 9th International Symposium on Bioluminescence and Chemiluminescence (OCT, 1996, WOODS HOLE, MA). - P427-430. - Cited References: 0 . - 4. - ISBN 0-471-97502-8

РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics + Chemistry, Physical

: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50
Доп.точки доступа:
Illarionova, V.A.; Illarionov, B.A.; Bondar, V.S.; Vysotski, E.S.; Blinks, J.R.; Hastings, JW \ed.\; Kricka, LJ \ed.\; Kricka,, J \ed.\

Найти похожие

13.

Removal of essential ligand in N-terminal calcium binding domain of obelin does not inactivate the photoprotein or reduce its calcium sensitivity, but dramatically alters the kinetics of the luminescent reaction [Text] / V. A. Illarionova [et al.] ; ed.: JW Hastings, LJ Kricka, J Kricka, // BIOLUMINESCENCE AND CHEMILUMINESCENCE: MOLECULAR REPORTING WITH PHOTONS : JOHN WILEY & SONS LTD, 1997. - 9th International Symposium on Bioluminescence and Chemiluminescence (OCT, 1996, WOODS HOLE, MA). - P431-434. - Cited References: 0 . - 4. - ISBN 0-471-97502-8

14.

Bioluminescent immunoassay of alphafetoprotein with Ca2+-activated photoprotein obelin [Text] / L. A. Frank, E. S. Vysotski ; ed.: JW Hastings, LJ Kricka, J Kricka, // BIOLUMINESCENCE AND CHEMILUMINESCENCE: MOLECULAR REPORTING WITH PHOTONS : JOHN WILEY & SONS LTD, 1997. - 9th International Symposium on Bioluminescence and Chemiluminescence (OCT, 1996, WOODS HOLE, MA). - P439-442. - Cited References: 0 . - 4. - ISBN 0-471-97502-8

РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics + Chemistry, Physical

: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50
Доп.точки доступа:
Frank, L.A.; Vysotski, E.S.; Hastings, JW \ed.\; Kricka, LJ \ed.\; Kricka,, J \ed.\

Найти похожие

15.

SEQUENCE OF THE CDNA-ENCODING THE CA2+-ACTIVATED PHOTOPROTEIN OBELIN FROM THE HYDROID POLYP OBELIA-LONGISSIMA [Text] / B. A. ILLARIONOV [et al.] // Gene. - 1995. - Vol. 153, Is. 2. - P273-274, DOI 10.1016/0378-1119(94)00797-V. - Cited References: 6 . - 2. - ISSN 0378-1119

РУБ Genetics & Heredity
Рубрики:
CA-2+-ACTIVATED PHOTOPROTEIN
AEQUORIN
CLONING
Кл.слова (ненормированные):
BIOLUMINESCENCE -- CALCIUM -- GENE -- PLASMID -- MARINE COELENTERATES
Аннотация: A cDNA clone encoding the Ca2+-activated photoprotein, obelin (Obl), from Obelia longissima was sequenced. The nucleotide (nt) sequence contained two long overlapping open reading frames (ORFs), one of which encoded apoobelin (apoObl). The deduced amino acid (aa) sequence of apoObl revealed that this 195-aa protein has three EF-hand structures that are characteristic for Ca2+-binding domains. Strong aa homology was shown among apoObl, apoaequorin and apoclytin. The second ORF present in the obl cDNA consists of 139 codons and encodes a very basic protein with a calculated pI of 10.56 and a molecular mass of 16153 Da.
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
ILLARIONOV, B.A.; BONDAR, V.S.; ILLARIONOVA, V.A.; VYSOTSKI, E.S.

Найти похожие

16.

MN2+-ACTIVATED LUMINESCENCE OF THE PHOTOPROTEIN OBELIN [Text] / E. S. VYSOTSKI [et al.] // Arch. Biochem. Biophys. - 1995. - Vol. 316, Is. 1. - P92-99, DOI 10.1006/abbi.1995.1014. - Cited References: 38 . - 8. - ISSN 0003-9861

РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics
Рубрики:
CALCIUM-ACTIVATED PHOTOPROTEINS
   CTENOPHORES MNEMIOPSIS SP
   CA-2+-ACTIVATED PHOTOPROTEIN
   MESSENGER-RNA
   BEROE-OVATA
   AEQUORIN
   PURIFICATION
   PROTEIN
   CDNA
   EXTRACTION
Аннотация: The light emission of obelin may be initiated by Mn2+ under alkaline conditions. The luminescence takes place in a pH range from 7 to 12 with a sharp optimum at 11.75. The first-order rate constant for Mn2+-activated luminescence decay is more than 9 s(-1), while that for Ca2+-activated luminescence decay is only 6.9 s(-1). The Mn2+ concentration-effect curve for obelin determined with simple dilutions of manganese salt is a sigmoid curve, The slope of the curve is moderately dependent on the pH and was not more than 1 within the pH range tested. The maximal light emission, which is initiated by 3.6 X 10(-5) M Mn2+ at pH 11.75 was about 10% of the maximal Ca2+-activated luminescence. Mg2+ ions inhibit the Mn2+-activated luminescence of obelin. The addition of OH. and O-2(-) scavengers did not influence the Mn2+-activated luminescence, but when singlet oxygen quenchers were added, the Mn2+-dependent light emission was inhibited. This suggests that the O-1(2) might be formed and itself be responsible for chromophore oxidation attended with light emission. NEM and Na2S2O4 inhibit the Mn2+-initiated light emission of obelin completely, showing that endogenous hydroperoxide and SH-group(s) of the photoprotein are essential for both Ca2+-activated and Mn2+-activated light emission of obelin. (C) 1995 Academic Press, Inc.
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
VYSOTSKI, E.S.; TROFIMOV, C.P.; BONDAR, V.S.; FRANK, L.A.; MARKOVA, S.V.; ILLARIONOV, B.A.

Найти похожие

17.

Use of proZZ-obelin fusion protein in bioluminescent immunoassay [Text] / L. A. Frank, V. A. Illarionova, E. S. Vysotski // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 219, Is. 2. - P475-479, DOI 10.1006/bbrc.1996.0258. - Cited References: 21 . - 5. - ISSN 0006-291X

РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics
Рубрики:
ESCHERICHIA-COLI
   EXPRESSION
   AEQUORIN
   PURIFICATION
   SYSTEM
Аннотация: Obelin is a photoprotein that emits light by Ca2+-binding. To develop a bioluminescent immunoassay based on the light emission property of obelin, we have expressed the apoobelin fusion protein with ZZ-domain of S. aureus protein A in E. coil by recombinant DNA techniques. The pro2Z-obelin expressed was purified by one-step affinity chromatography on IgG-Agarose. The purified proZZ-obelin has both the luminescent activity of obelin and the IgG-binding ability of ZZ-domain. The specific activity of fusion protein was 8.5 x 10(15) photons per mg of protein. (C) 1996 Academic Press, Inc.
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Frank, L.A.; Illarionova, V.A.; Vysotski, E.S.

Найти похожие

18.

ISOLATION AND EXPRESSION OF CDNA CODING FOR PHOTOPROTEIN OBELIN FROM HYDROID OBELIA-LONGISSIMA [Текст] / B. A. ILLARIONOV [и др.] // Dokl. Akad. Nauk. - 1992. - Vol. 326, Is. 5. - С. 911-913. - Cited References: 12 . - 3. - ISSN 0869-5652

РУБ Multidisciplinary Sciences
Рубрики:
AEQUORIN
   PROTEIN
   PHIALIDIN
   CLONING
   CA-2+
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
ILLARIONOV, B.A.; MARKOVA, S.V.; BONDAR, V.S.; VYSOTSKY, E.S.; GITELSON, J.I.

Найти похожие

19.

THE CA2+-ACTIVATED PHOTOPROTEIN OBELIN AS AN INDICATOR OF CALCIUM-TRANSPORT IN PROTEOLIPOSOMES CONTAINING MEMBRANES OF THE T-SYSTEM OF SKELETAL-MUSCLES [Text] / V. S. BONDAR [et al.] // Biochem.-Moscow. - 1991. - Vol. 56, Is. 5. - P546-550. - Cited References: 12 . - ISSN 0006-2979

РУБ Biochemistry & Molecular Biology
Рубрики:
CHANNEL
   CA-2+
   MODULATION
   BINDING
Кл.слова (ненормированные):
CA2+-TRANSPORT -- CA2+-ACTIVATED PHOTOPROTEIN OBELIN -- T-SYSTEM -- 1,4-DIHYDROPYRIDINES -- LIPOSOMES
Аннотация: Data are presented on the Ca2+-activated photoprotein obelin as an indicator of calcium transport in proteoliposomes. Proteoliposomes formed from lecithin and membranes of the T-system of rabbit skeletal muscles were found to exhibit permeability to calcium ions activated by 10(-5) M BAU K-8644; 5.10(-5) M nitrendipine inhibits the action of BAU K-8644. Liposomes did not exhibit sensitivity to the investigated agents. The Ca2+-activated photoprotein obelin is a promising tool for studying fast calcium currents.

Держатели документа:
ACAD SCI USSR,INST BIOPHYS,KRASNOYARSK,USSR
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
BONDAR, V.S.; VYSOTSKII, E.S.; ROZHMANOVA, O.M.; VORONINA, S.G.

Найти похожие

20.

A QUANTUM CHEMICAL STUDY OF THE FORMATION OF 2-HYDROPEROXY-COELENTERAZINE IN THE Ca2+-REGULATED PHOTOPROTEIN OBELIN [Text] / L. Y. Antipina [et al.] // J. Struct. Chem. - 2011. - Vol. 52, Is. 5. - P870-875. - Cited References: 19. - The work was supported by RFBR (07-04-00930-a), the "Molecular and Cell Biology" Program of the Presidium of the Russian Academy of Sciences, and the Program of the Siberian Division of the Russian Academy of Sciences (project No. 2) within the implementation of the Federal Targeted Program "Scientific and Scientific Pedagogical Personnel of Innovative Russia, 2010" (P333 and P213). . - ISSN 0022-4766

РУБ Chemistry, Inorganic & Nuclear + Chemistry, Physical
Рубрики:
CALCIUM-DISCHARGED OBELIN
   SEMIEMPIRICAL METHODS
   1.7 ANGSTROM
   OPTIMIZATION
   PARAMETERS
   MECHANISM
   FLUORESCENCE
   ELEMENTS
   PROTEIN
   EMITTER
Кл.слова (ненормированные):
coelenterazine -- 2-hydroperoxy-coelenterazine -- Obelia longissima -- Renilla muelleri
Аннотация: The Ca2+-regulated photoprotein obelin determines the luminescence of the marine hydroid Obelia longissima. Bioluminescence is initiated by calcium and appears as a result of the oxidative decarboxylation related to the coelenterazine substrate. The luciferase of the luminescent marine coral Renilla muelleri (RM) also uses coelenterazine as a substrate. However, three proteins are involved in the in vivo bioluminescence of these animals: luciferase, green fluorescent protein, and Ca2+-regulated coelenterazine-binding protein (CBP). In fact, CBP that contains one strongly bound coelenterazine molecule is the RM luciferase substrate in the in vivo bioluminescent reaction. Coelenterazine becomes available for oxygen and the reaction with luciferase only after binding CBP with calcium ions. Unlike Ca2+-regulated photoproteins, the coelenterazine molecule is not activated by oxygen in the CBP molecule. In this work, by means of quantum chemical methods the behavior of substrates in these proteins is analyzed. It is shown that coelenterazine can form different tautomers: CLZ(2H) and CLZ(7H). The formation of 2-hydroperoxy-coelenterazine is studied. According to the obtained data, these proteins use different forms of the substrates for the reaction. In obelin, the substrate is in the CLZ(2H) form that affords hydrogen peroxide. In RM, coelenterazine is in the CLZ(7H) form, and therefore, CBP is not activated by oxygen.

Держатели документа:
[Antipina, L. Yu
Tomilin, F. N.
Ovchinnikov, S. G.] Russian Acad Sci, LV Kirensky Phys Inst, Siberian Div, Krasnoyarsk, Russia
[Vysotskii, E. S.] Russian Acad Sci, Inst Biophys, Siberian Div, Krasnoyarsk, Russia
[Antipina, L. Yu
Ovchinnikov, S. G.] MF Reshetnev Siberian State Aerosp Univ, Krasnoyarsk, Russia
ИФ СО РАН
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Antipina, L.Y.; Tomilin, F.N.; Vysotskii, E.S.; Ovchinnikov, S.G.

Найти похожие