Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Поисковый запрос: (<.>K=apyrase<.>)

Общее количество найденных документов : 1

Role of Hsp90 and ATP in modulating apyrase activity and firefly luciferase kinetics / M. A. Kirillova [et al.] // Int. J. Biol. Macromol. - 2019. - Vol. 131. - P691-696, DOI 10.1016/j.ijbiomac.2019.03.110 . - ISSN 0141-8130
Кл.слова (ненормированные):
Bioluminescence -- Heat shock protein 90 -- High-throughput screening -- adenosine triphosphate -- apyrase -- bovine serum albumin -- firefly luciferase -- heat shock protein 90 -- stabilizing agent -- Article -- bioluminescence -- clinical study -- conformation -- controlled study -- denaturation -- enzyme activity -- enzyme kinetics -- high throughput screening -- incubation time -- nonhuman -- protein protein interaction -- protein refolding -- temperature -- thermal denaturation -- time
Аннотация: The present manuscript describes a novel bioassay consisting of apyrase and heat shock protein 90 (Hsp90) without additional co-chaperone supplementation; intended for high-throughput screening of anti-cancer drugs and prognosis of stress. In this regard, Hsp90 and adenosine 5?-triphosphate (ATP) mediated firefly luciferase (FLuc) kinetics was investigated using apyrase and FLuc as client proteins. Bioluminescent assay containing Hsp90, ATP, and apyrase led to complete loss of luminescence at 50 °C which indicates the protective role of Hsp90 against thermal denaturation. Similarly, the assay sample comprising Hsp90, ATP, and FLuc showed 2 fold increments in luminescence than their counterparts. Introduction of bovine serum albumin (BSA) to the pre-incubated assay mixture led to an initial rise in the luminescence (28%) in comparison to the sample containing Hsp90, ATP and FLuc. Therefore, FLuc based HTS assays are not suitable for clinical samples which may contain stabilizing agents. However, thermally denatured FLuc and apyrase could not regain their active conformation even when Hsp90 and ATP were introduced in the assay system. This observation justifies the role of Hsp90 to be protective rather than a reparation agent when acts without co-chaperones. © 2019

Scopus,
Смотреть статью,
WOS
Держатели документа:
Laboratory of Bioluminescent Biotechnologies, Department of Biophysics, Institute of Fundamental Biology and Biotechnology, Siberian Federal University, 79 Svobodny Prospect, Krasnoyarsk, 660041, Russian Federation
Institute of Biophysics SB RAS, Federal Research Center ‘Krasnoyarsk Science Center SB RAS’, Akademgorodok 50/50, Krasnoyarsk, 660036, Russian Federation

Доп.точки доступа:
Kirillova, M. A.; Ranjan, R.; Esimbekova, E. N.; Kratasyuk, V. A.

Найти похожие

Тематический навигатор

Другие библиотеки

Библиотека института физики

Центральная научная библиотека КНЦ СО РАН

Библиотека института химии и химический технологии

Библиотека института вычислительного моделирования

Библиотека института леса

Библиотека СФУ

Краевая научная библиотека

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)