Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Поисковый запрос: (<.>K=poly(3 hydroxyalkanoic acid) depolymerase<.>)

Общее количество найденных документов : 1

Dynamics of activity of the key enzymes of polyhydroxyalkanoate metabolism in Ralstonia eutropha / T. G. Volova [и др.] // Prikladnaia biokhimiia i mikrobiologiia. - 2004. - Vol. 40, Is. 2. - С. 201-209 . - ISSN 0555-1099
Кл.слова (ненормированные):
acetoacetyl coenzyme a reductase -- acetoacetyl-CoA reductase -- acetyl coenzyme A acyltransferase -- acyltransferase -- alcohol dehydrogenase -- carboxylesterase -- hydroxybutyrate dehydrogenase -- hydroxybutyric acid -- poly(3 hydroxyalkanoic acid) depolymerase -- poly(3-hydroxyalkanoic acid) depolymerase -- poly(3-hydroxyalkanoic acid) synthase -- polyhydroxyalkanoate synthase -- polymer -- article -- chemistry -- comparative study -- culture medium -- enzymology -- growth, development and aging -- metabolism -- Wautersia eutropha -- Acetyl-CoA C-Acyltransferase -- Acyltransferases -- Alcohol Oxidoreductases -- Carboxylic Ester Hydrolases -- Culture Media -- Cupriavidus necator -- Hydroxybutyrate Dehydrogenase -- Hydroxybutyrates -- Polymers
Аннотация: The dynamics of accumulation of polyhydroxybutyrate (PHB) and the activities of the key enzymes of PHB metabolism (beta-ketothiolase, acetoacetyl-CoA reductase, PHA synthase, D-hydroxybutyrate dehydrogenase, and PHA depolymerase) in the hydrogen bacterium Ralstonia eutropha B5786 were studied under various conditions of carbon nutrition and substrate availability. The highest activities of beta-ketothiolase, acetoacetyl-CoA reductase, and PHA synthase were recorded at the stage of acceleration of PHB synthesis. The activities of enzymes catalyzing PHB depolymerization (PHB depolymerase and D-hydroxybutyrate dehydrogenase) were low, being expressed only at stimulated endogenous PHB degradation. The change of carbon source (CO2 or fructose) did not cause any marked changes in the time course of enzyme activity.

Scopus
Держатели документа:
Institute of Biophysics, Siberian Division, Russian Academy of Sciences, Akademgorodok, Krasnoyarsk, 660036 Russia. : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Volova, T.G.; Kalacheva, G.S.; Gorbunova, O.V.; Zhila, N.O.

Найти похожие

Тематический навигатор

Другие библиотеки

Библиотека института физики

Центральная научная библиотека КНЦ СО РАН

Библиотека института химии и химический технологии

Библиотека института вычислительного моделирования

Библиотека института леса

Библиотека СФУ

Краевая научная библиотека

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)