Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Поисковый запрос: (<.>S=CA2+-REGULATED PHOTOPROTEIN<.>)

Общее количество найденных документов : 1

Hydrogen-bond networks between the C-terminus and Arg from the first alpha-helix stabilize photoprotein molecules [Text] / E. V. Eremeeva [et al.] // Photochem. Photobiol. Sci. - 2014. - Vol. 13, Is. 3. - P541-547, DOI 10.1039/c3pp50369k. - Cited References: 22. - The work was supported by RFBR grant 12-04-00753-a, by the Program of the Government of Russian Federation "Measures to Attract Leading Scientists to Russian Educational Institutions" (grant 11.G34.31.0058). . - ISSN 1474-905X. - ISSN 1474-9092

РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics + Chemistry, Physical
Рубрики:
GREEN FLUORESCENT PROTEIN
   CA2+-REGULATED PHOTOPROTEIN
   BIOLUMINESCENT IMMUNOASSAY
   COELENTERAZINE BINDING
   ANGSTROM RESOLUTION
   ENERGY-TRANSFER
   FUSION PROTEIN
   APO-OBELIN
   AEQUORIN
   EXPRESSION
Аннотация: Previous studies have stated that aequorin loses most of its bioluminescence activity upon modification of the C-terminus, thus limiting the production of photoprotein fusion proteins at its N-terminus. In the present work, we investigate the importance of the C-terminal proline and the hydrogen bonds it forms for photoprotein active complex formation, stability and functional activity. According to the crystal structures of obelin and aequorin, two Ca2+-regulated photoproteins, the carboxyl group of the C-terminal Pro forms two hydrogen bonds with the side chain of Arg21 (Arg15 in aequorin case) situated in the first a-helix. Whereas, deletion or substitution of the C-terminal proline could noticeably change the bioluminescence activity, stability or the yield of an active photoprotein complex. Therefore, modifications of the first alpha-helix Arg has a clear destructive effect on the main photoprotein properties. A C-terminal hydrogen-bond network is proposed to be important for the stability of photoprotein molecules towards external disturbances, when taking part in the formation of locked protein conformations and isolation of coelenterazine-binding cavities.

WOS
Держатели документа:
[Eremeeva, Elena V.
Burakova, Ludmila P.
Krasitskaya, Vasilisa V.
Kudryavtsev, Alexander N.
Frank, Ludmila A.] Russian Acad Sci, Inst Biophys, Siberian Branch, Photobiol Lab, Krasnoyarsk 660036, Russia
[Eremeeva, Elena V.
Burakova, Ludmila P.
Krasitskaya, Vasilisa V.
Kudryavtsev, Alexander N.
Shimomura, Osamu
Frank, Ludmila A.] Siberian Fed Univ, Inst Fundamental Biol & Biotechnol, Lab Bioluminescence Biotechnol, Krasnoyarsk 660041, Russia
[Shimomura, Osamu] Marine Biol Lab, Woods Hole, MA 02543 USA
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Eremeeva, E.V.; Burakova, L.P.; Krasitskaya, V.V.; Kudryavtsev, A.N.; Shimomura, O...; Frank, L.A.; RFBR [12-04-00753-a]; Government of Russian Federation [11.G34.31.0058]

Найти похожие

Тематический навигатор

Другие библиотеки

Библиотека института физики

Центральная научная библиотека КНЦ СО РАН

Библиотека института химии и химический технологии

Библиотека института вычислительного моделирования

Библиотека института леса

Библиотека СФУ

Краевая научная библиотека

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)