Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Поисковый запрос: (<.>S=FOLIC-ACID<.>)

Общее количество найденных документов : 1

Biosynthesis of tetrahydrofolate in plants: Crystal structure of 7,8-dihydroneopterin aldolase from Arabidopsis thaliana reveals a novel adolase class [Text] / S. . Bauer [et al.] // J. Mol. Biol. - 2004. - Vol. 339, Is. 4. - P. 967-979, DOI 10.1016/j.jmb.2004.04.034. - Cited References: 66 . - ISSN 0022-2836

РУБ Biochemistry & Molecular Biology
Рубрики:
GTP CYCLOHYDROLASE-I
   GUANOSINE TRIPHOSPHATE CYCLOHYDROLASE
   6-PYRUVOYL TETRAHYDROPTERIN SYNTHASE
   ESCHERICHIA-COLI
   DIHYDRONEOPTERIN ALDOLASE
   FOLIC-ACID
   ENZYMATIC SYNTHESIS
   DIHYDROPTEROATE SYNTHASE
   REACTION-MECHANISM
   3-DIMENSIONAL STRUCTURE
Кл.слова (ненормированные):
tetrahydrofolate biosynthesis -- aldolase classes -- retroaldol reaction -- purin binding -- Schiff base
Аннотация: Dihydroneopterin aldolase (DHNA) catalyses a retroaldol reaction yielding 6-hydroxymethyl-7,8-dihydropterin, a biosynthetic precursor of the vitamin, tetrahydrofolate. The enzyme is a potential target for antimicrobial and anti-parasite chemotherapy. A gene specifying a dihydroneopterin aldolase from Arabidopsis thaliana was expressed in a recombinant Escherichia coli strain. The recombinant protein was purified to apparent homogeneity and crystallised using polyethylenglycol as the precipitating agent. The crystal structure was solved by X-ray diffraction analysis at 2.2 Angstrom resolution. The enzyme forms a D-4-symmetric homo-octamer. Each polypeptide chain is folded into a single domain comprising an antiparallel four-stranded beta-sheet and two long alpha-helices. Four monomers are arranged in a tetrameric ring, and two of these rings form a hollow cylinder. Well defined purine derivatives are found at all eight topologically equivalent active sites. The subunit fold of the enzyme is related to substructures of dihydroneopterin triphosphate epimerase, GTP cyclohydrolase I, and pyruvoyltetrahydropterin synthase, which are all involved in the biosynthesis of pteridine type cofactors, and to urate oxidase, although some members of that superfamily have no detectable sequence similarity Due to structural and mechanistical differences of DHNA in comparison with class I and class II aldolases, a new aldolase class is proposed. (C) 2004 Elsevier Ltd. All rights reserved.

WOS
Держатели документа:
Max Planck Inst Biochem, Abt Strukturforsch, D-82152 Martinsried, Germany
Tech Univ Munich, Lehrstuhl Organ Chem & Biochem, D-85747 Garching, Germany
Russian Acad Sci, Inst Biophys, Krasnoyarsk 660036, Russia
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Bauer, S...; Schott, A.K.; Illarionova, V...; Bacher, A...; Huber, R...; Fischer, M...

Найти похожие

Тематический навигатор

Другие библиотеки

Библиотека института физики

Центральная научная библиотека КНЦ СО РАН

Библиотека института химии и химический технологии

Библиотека института вычислительного моделирования

Библиотека института леса

Библиотека СФУ

Краевая научная библиотека

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)