Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Поисковый запрос: (<.>S=INHIBITION<.>)

Общее количество найденных документов : 1

Interaction of Photobacterium leiognathi and Vibrio fischeri Y1 luciferases with fluorescent (Antenna) proteins: Bioluminescence effects of the aliphatic additive [Text] / V. N. Petushkov [et al.] // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, Is. 37. - P12086-12093, DOI 10.1021/bi9608931. - Cited References: 41 . - ISSN 0006-2960

РУБ Biochemistry & Molecular Biology
Рубрики:
BACTERIAL LUCIFERASE
   LUMAZINE PROTEIN
   FLAVIN INTERMEDIATE
   ANGSTROM RESOLUTION
   RIBOFLAVIN PROTEIN
   PURIFICATION
   MECHANISM
   EMISSION
   ALDEHYDE
   INHIBITION
Аннотация: The kinetics of the bacterial bioluminescence reaction is altered in the presence of the fluorescent (antenna) proteins, lumazine protein (LumP) from Photobacterium or the yellow fluorescence proteins (YFP) having FMN or Rf bound, from Vibrio fischeri strain Y1, Depending on reaction conditions, the bioluminescence intensity and its decay rate may be either enhanced or strongly quenched in the presence of the fluorescent proteins. These effects call be simply explained on the basis of the same protein-protein complex model that accounts for the bioluminescence spectral shifts induced by these fluorescent proteins. In such a complex, when the fluorophore evidently is in proximity to the luciferase active site, it is expected that the on-off rate of certain aliphatic components of the reaction should be altered with a consequent shift in the equilibria among the luciferase intermediates, as recently elaborated in a kinetic scheme, These aliphatic components are the bioluminescence reaction substrate, tetradecanal or other long-chain aldehyde, its carboxylic acid product, or dodecanol used as a stabilizer of the luciferase peroxyflavin. No evidence can be found or the protein-protein interaction in the absence of the aliphatic component.

Держатели документа:
UNIV GEORGIA,DEPT BIOCHEM & MOL BIOL,ATHENS,GA 30602
RUSSIAN ACAD SCI,INST BIOPHYS,SIBERIAN BRANCH,KRASNOYARSK 660036,RUSSIA
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Petushkov, V.N.; Ketelaars, M...; Gibson, B.G.; Lee, J...

Найти похожие

Тематический навигатор

Другие библиотеки

Библиотека института физики

Центральная научная библиотека КНЦ СО РАН

Библиотека института химии и химический технологии

Библиотека института вычислительного моделирования

Библиотека института леса

Библиотека СФУ

Краевая научная библиотека

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)