Главная
Авторизация
Фамилия
Пароль
 

Базы данных


Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Область поиска
Формат представления найденных документов:
полныйинформационныйкраткий
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=OBELIN<.>)
Общее количество найденных документов : 17
Показаны документы с 1 по 17
1.
^a314.23.27.07.11^2VINITI
В 93


    Высоцкий, Е. С.
    Выделение и очистка Ca-зависимого фотопротеина - обелина из гидроидных полипов Obelia longissima [Текст] : научное издание / Е. С. Высоцкий, В. С. Бондарь, В. Н. Летунов // Биохимия. - 1989. - Т. 54, N 6. - С. 965-973 . - ISSN 0320-9725
ГРНТИ
РУБ 314.23.27.07.11
Рубрики:
ФОТОПРОТЕИН
   КАЛЬЦИЙ-ЗАВИСИМЫЙ

   ОБЕЛИН

   ВЫДЕЛЕНИЕ

   ОЧИСТКА

   OBELIA LONGISSIMA

   ПОЛИПЫ ГИДРОИДНЫЕ

   OBELIN

   CA-ACTIVATED PHOTOPROTEIN

   EXTRACTION/PURIFICATION

   HYDROID POLYPS

   BIOLUMINESCENCE

Аннотация: Описан способ выделения и очистки Ca-зависимого фотопротеина - обелина из гидроидных полипов Obelia longissima, включающий: разрушение материала в гипотонич. буфере, фракционирование ПЭГ 6000, фракционирование (NH[4])[2]SO[4] в диапазоне 40-75% насыщения, хроматографию на ДЭАЭ-целлюлозе DE-52, хроматографию на фенил-сефарозе 4В, гель-фильтрацию на сефадексе G-75, гель-фильтрацию на колонке Superose 12 HR 10/30 при помощи системы FPLC. С помощью предложенного метода получен практически чистый обелин с выходом 30-40%. Мол. м. полученного белка, определенная гель-фильтрацией в неденатурирующих условиях, составляет 39,6 кДа, тогда как электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия показывал наличие двух белков с мол. м. 27 и 15,6 кДа соответственно. Библ. 28. Ин-т биофизики СО АН СССР, Красноярск, СССР
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Бондарь, В.С.; Летунов, В.Н.

Найти похожие
2.
^a343.17.27.07.09.05^2VINITI
C36


   
    Ca{2+}-активируемый фотопротеин обелин как индикатор кальциевого транспорта в протеолипосомах, включающих мембраны Т-системы скелетных мышц [Текст] : научное издание / В. С. Бондарь [и др.] // Биохимия. - 1991. - Т. 56, N 5. - С. 806-811 . - ISSN 0320-9725
ГРНТИ
РУБ 343.17.27.07.09.05
Рубрики:
ФОТОПРОТЕИНЫ
   КАЛЬЦИЙ-АКТИВИРУЕМЫЕ

   ОБЕЛИН

   ТРАНСПОРТ КАЛЬЦИЯ

   ПРОТЕОЛИПОСОМЫ

   МЕМБРАНЫ Т-СИСТЕМЫ СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦ

   PHOTOPROTEIN

   CALCIUM TRANSPORT

   OBELIN

   PROTEOLIPOSOME

   MEMBRANE

Аннотация: В работе представлены данные о Ca{2+}-активируемом фотопротеине обелине как индикаторе кальциевого транспорта в протеолипосомах. Показано, что протеолипосомы, сформированные из лецитина и мембран T-системы скелетных мышц кролика, обладают проницаемостью к ионам кальция, активируемой 10{-5 }M BAY K-8644; 5*10{-5 }M нитендипин ингибирует действие BAY K-8644. Липосомы не проявляли чувствительности к исследуемым агентам. Ca{2+}-активируемый фотопротеин обелин является перспективным инструментом для изучения быстрых кальциевых потоков
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Бондарь, В.С.; Высоцкий, Е.С.; Рожманова, О.М.; Воронина, С.Г.

Найти похожие
3.
^a314.23.27.07.11^2VINITI
В 93


    Высоцкий, Евгений Степанович.
    Выделение и свойства различных молекулярных форм Ca{2}{+}-активируемого фотопротеина обелина [Текст] : научное издание / Е. С. Высоцкий, В. С. Бондарь, И. И. Гительзон // Докл. АН СССР. - 1991. - Т. 321, N 1. - С. 214-217 . - ISSN 0002-3264
ГРНТИ
РУБ 314.23.27.07.11
Рубрики:
ФОТОПРОТЕИН
   CA-АКТИВИРУЕМЫЙ

   ОБЕЛИН

   ВЫДЕЛЕНИЕ

   СВОЙСТВА

   CA-ACTIVATED PHOTOPROTEIN

   OBELIN

: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Бондарь, Владимир Станиславович; Гительзон, Иосиф Исаевич

Найти похожие
4.
^a314.23.27.07.11^2VINITI
П 53


   
    Получение, свойства и применение кальцийчувствительного фотопротеина из гидроида Obelia longissima [Текст] : научное издание / В. С. Бондарь [и др.] // Цитология. - 1991. - Т. 33, N 6. - С. 50-59 . - ISSN 0041-3771
ГРНТИ
РУБ 314.23.27.07.11
Рубрики:
ФОСФОПРОТЕИНЫ
   КАЛЬЦИЙ ЧУВСТВИТЕЛЬНЫЙ

   ВЫДЕЛЕНИЕ

   ГИДРОЛИЗ

   OBELIA LONGISSIMA

   OBELIN

   PHOSPHOMOTEIN

   CHROMATOGRAPHY

Аннотация: С помощью Ca{2}{+} - активируемого протеина белина измеряли конц-ию свободного ионизированного кальция в макрофагах (МФ) в покое и при действии различных стимуляторов. Использовали обелин, выделенный из гидроида Obelia longissima и очищенный с использованием гельфильтрации на Сефадексе, ИОХ на полисиле, гидрофобной хр-фии на фенил-сефарозе, повторной гель-фильтрации на Сефадексе. Нагрузку МФ фотопротеином проводили модифицированным методом "осмотического лизиса пиносом". Фоновое значение конц-ии цитоплазматич. кальция [Ca{2}{+}][j] в покоящихся МФ, зарегистрированное с помощью обелина, соответствует 0,5-0,7 мкМ. Сыворотка крупного рогатого скота (20%) стимулирует периодич. импульсное повышение [Ca{2}{+}][j] до 1,3 мкМ с быстрым падением практически до уровня фона, наблюдаемое в течение не менее 30 мин, NaF (20 мМ), добавленный к суспензии МФ, вызывает быстрое однократное увеличение [Ca{2}{+}][j] до 1,4 мкМ. АТФ (30-60 мкМ) стимулирует повышение [Ca{2}{+}][j] в МФ до 1,5 мкМ. цАМФ (20 мкМ) повышает конц-ию свободного внутриклеточного кальция до 1,5 мкМ с быстрым падением и возвращением за 30 с к уровню фона, при этом ЭГТА (2 мМ) не снимает стимулирующего эффекта цАМФ на МФ. При изменении внутриклеточного рН МФ в щелочную сторону эффект цАМФ качественно сохраняется, однако повышение [Ca{2}{+}][j] менее выражено. Закисление цитоплазмы вызывает качественное и количеств. изменение кальциевого ответа МФ на добавку цАМФ: [Ca{2}{+}][j] не повышается более чем до 1,3 мкМ, время достижения макс. уровня [Ca{2}{+}][j] и возвращения к исходному фону увеличено. Рассматриваются возможные мех-мы действия различных стимуляторов на МФ, сопровождающиеся повышением уровня внутриклеточного свободного кальция. Библ. 38. Россия, Ин-т биофизики СОРАН, Красноярск.
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Бондарь, В.С.; Высоцкий, Е.С.; Гамалей, И.А.; Каулин, А.Б.

Найти похожие
5.
^a314.23.27.07.11^2VINITI
В 58


   
    Влияние температуры на активность и стабильность обелина [Текст] : научное издание / В. С. Бондарь [и др.] // Биохимия. - 1992. - Т. 57, N 7. - С. 1039-1048 . - ISSN 0320-9725
ГРНТИ
РУБ 314.23.27.07.11
Рубрики:
ОБЕЛИН
   АКТИВНОСТЬ

   СТАБИЛЬНОСТЬ

   ТЕМПЕРАТУРА

   ВЛИЯНИЕ

   PHOTOPROTEINS

   OBELIN

Аннотация: Исследована зависимость биолюминесцентной активности Ca{2}{+}-активируемого фотопротеина обелина из гидроидного полипа Obelia longissima от т-ры, а также его термостабильность и термоинактивация в присутствии различных концентраций (NH[4])[2]SO[4]. Максимум интенсивности люминесценции обелина наблюдается при 4-15'ГРАДУС'. Фотопротеин при комн. т-ре полностью сохраняет свою активность в течение трех суток. Повышение т-ры до 40'ГРАДУС' приводит к 25-30%-ному снижению активности белка в течение 1 ч. Сульфат аммония стабилизирует активность фотопротеина при термообработке. Обнаружены две точки излома на графике константы скорости псевдопервого порядка спада люминесценции обелина в координатах Аррениуса при т-рах 11'+-'3 и 47'+-'3'ГРАДУС'. В области т-р 10-40'ГРАДУС' обнаружена бифазность биолюминесцентных кривых обелина. Высказано предположение о возможности существования обелина в виде двух кинетически различимых конформеров, относительное содержание к-рых зависит от т-ры. Библ. 15. Россия, ин-т биофизики СО РАН, Красноярск.
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Бондарь, В.С.; Трофимов, К.П.; Сандалова, Т.П.; Высоцкий, Е.С.

Найти похожие
6.
^a314.27.17.07.05^2VINITI
C36


   
    Ca{2}{+}-Активируемый фотопротеин обелин и бактериальная люцифераза в иммунологическом микроанализе [Текст] : научное издание / Л. А. Франк [и др.] ; Ин-т биофиз. СОРАН // Препр. - 1992. - N 113Б. - С. 1-22
ГРНТИ
РУБ 314.27.17.07.05
Рубрики:
ОБЕЛИН
   ФОТОПРОТЕИНЫ

   ЛЮЦИФЕРАЗА

   ИММУННЫЙ МИКРОАНАЛИЗ

   БАКТЕРИИ

   EUCIFERASE

   OBELIN

Аннотация: Описывается получение биотинилированных производных биолюминесцентных белков. Подобраны условия, позволяющие сохранить до 60-70% активности ферментов в процессе биотинилирования. На примере модельной схемы обнаружения биотинилированного БСА показана возможность применения биотинилированных обелина и бактериальной люциферазы в кач-ве биолюминесцентных меток в иммуноферментном анализе.
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Франк, Л.А.; Бондарь, В.С.; Тюлькова, Н.А.; Высоцкий, Е.С.

Найти похожие
7.


   
    Fast kinetics of bioluminescent emitting species / E. V. Eremeeva [et al.] // Luminescence. - 2012. - Vol. 27, Is. 2. - P113-114. - Cited References: 4 . - ISSN 1522-7235
РУБ Biochemistry & Molecular Biology
Рубрики:
EMISSION
   OBELIN


Держатели документа:
[Eremeeva, E. V.
Markova, S. V.
Vysotski, E. S.] Inst Biophys SB RAS, Photobiol Lab, Krasnoyarsk 660036, Russia
[Eremeeva, E. V.
Markova, S. V.
Vysotski, E. S.] Siberian Fed Univ, Krasnoyarsk 660041, Russia
[Eremeeva, E. V.
Leferink, N. G. H.
Visser, A. J. W. G.
van Berkel, W. J. H.] Wageningen Univ, Biochem Lab, NL-6703 HA Wageningen, Netherlands
[Leferink, N. G. H.] Univ Manchester, Manchester Interdisciplinary Bioctr, Manchester M1 7DN, Lancs, England
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Eremeeva, E.V.; Leferink, NGH; Visser, AJWG; Markova, S.V.; van Berkel, WJH; Vysotski, E.S.

Найти похожие
8.


   
    Ca2+-regulated photoproteins: structure, bioluminescent reaction mechanism, engineering, and application [Text] / E. S. Vysotski [et al.] // Luminescence. - 2010. - Vol. 25, Is. 2. - P212-212. - Cited References: 6 . - ISSN 1522-7235
РУБ Biochemistry & Molecular Biology
Рубрики:
CRYSTAL-STRUCTURE
   OBELIN


Держатели документа:
[Vysotski, E. S.
Markova, S., V
Frank, L. A.
Malikova, N. P.
Stepanyuk, G. A.
Burakova, L. P.
Eremeeva, E., V] Russian Acad Sci, Inst Biophys, Siberian Branch, Krasnoyarsk, Russia
[Golz, S.] Bayer Schering Pharma AG, BSP GDD GTR TD GT, Wuppertal, Germany
[Lee, J.] Univ Georgia, Dept Biochem & Mol Biol, Athens, GA 30602 USA
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Vysotski, E.S.; Markova, S.V.; Frank, L.A.; Malikova, N.P.; Stepanyuk, G.A.; Burakova, L.P.; Eremeeva, E.V.; Golz, S...; Lee, J...

Найти похожие
9.


   
    Green-fluorescent protein from the bioluminescent jellyfish Clytia gregaria: cDNA cloning, expression, and characterization of novel recombinant protein [Text] / S. V. Markova [et al.] // Photochem. Photobiol. Sci. - 2010. - Vol. 9, Is. 6. - P757-765, DOI 10.1039/c0pp00023j. - Cited References: 42. - We thank Dr John Lee (University of Georgia) for constructive suggestions. This work was supported by the Russian Foundation for Basic Research (Grants: 08-04-92209 and 09-04-12022), "Molecular and Cell Biology" program of RAS, and Bayer AG (Germany). . - ISSN 1474-905X
РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics + Chemistry, Physical
Рубрики:
ENERGY-TRANSFER
   CA2+-REGULATED PHOTOPROTEINS

   RENILLA BIOLUMINESCENCE

   ANGSTROM RESOLUTION

   SEQUENCE-ANALYSIS

   CRYSTAL-STRUCTURE

   EXCITED-STATE

   AEQUORIN

   PURIFICATION

   OBELIN

Аннотация: The bioluminescent systems of many marine organisms are comprised of two proteins - the Ca2+-regulated photoprotein and green-fluorescent protein (GFP). This work reports the cloning of the full-size cDNA encoding GFP (cgreGFP) from jellyfish Clytia gregaria, its expression and properties of the recombinant protein. The overall degree of identity between the amino acid sequence of the novel cgreGFP and the sequence of GFP (avGFP) from Aequorea victoria is 42% (similarity - 64%) despite these GFPs originating from jellyfish that both belong to the same class, Hydrozoa. However although the degree of identity is low, three residues, Ser-Tyr-Gly, which form the chromophore are identical in both GFPs. The cgreGFP displayed two absorption peaks at 278 and 485 nm, and the fluorescence maximum at 500 nm. The fluorescence quantum yield was determined to be 0.86, the brightness to be 54 mM(-1) cm(-1). For the first time we have also demonstrated an efficient radiationless energy transfer in vitro between clytin and cgreGFP in solution at micromolar concentrations. The cgreGFP may be a useful intracellular fluorescent marker, as it was able to be expressed in mammalian cells.

Держатели документа:
[Markova, Svetlana V.
Burakova, Ludmila P.
Frank, Ludmila A.
Korostileva, Kseniya A.
Vysotski, Eugene S.] Russian Acad Sci, Inst Biophys, Siberian Branch, Photobiol Lab, Krasnoyarsk 660036, Russia
[Markova, Svetlana V.
Frank, Ludmila A.
Korostileva, Kseniya A.] Siberian Fed Univ, Krasnoyarsk 660041, Russia
[Golz, Stefan] Bayer Schering Pharma AG, BSP GDD GTR TD GT, D-42096 Wuppertal, Germany
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Markova, S.V.; Burakova, L.P.; Frank, L.A.; Golz, S...; Korostileva, K.A.; Vysotski, E.S.

Найти похожие
10.


   
    Recombinant Metridia luciferase isoforms: expression, refolding and applicability for in vitro assay [Text] / V. V. Borisova [et al.] // Photochem. Photobiol. Sci. - 2008. - Vol. 7, Is. 9. - P1025-1031, DOI 10.1039/b807271j. - Cited References: 19. - The work was supported by Bayer AG, by the Russian Foundation for Basic Research grants 05-04-48271 and 06-04-08076, by the joint grant 06-04-89502 of the Russian Foundation for Basic Research and Taiwan National Science Council, and by the "Molecular and Cellular Biology" program of the Russian Academy of Sciences. . - ISSN 1474-905X
РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics + Chemistry, Physical
Рубрики:
BIOLUMINESCENT REPORTER
   GAUSSIA LUCIFERASE

   CDNA

   PROTEINS

   CLONING

   OVEREXPRESSION

   PURIFICATION

   MUTAGENESIS

   ENZYME

   OBELIN

Аннотация: The recombinant coelenterazine-dependent luciferases (isoforms MLuc 164 and MLuc39) from the marine copepod Metridia longa were expressed as inclusion bodies in E. coli cells, dissolved in 6 M guanidinium chloride and folded in conditions developed for proteins containing intramolecular disulfide bonds. One of them (MLuc09) was obtained in an active monomeric form with a high yield. The luciferase bioluminescence is found to be initiated not only by free coelenterazine, but also by Ca2+-dependent coelenterazine-binding protein (CBP) of Renilla muelleri on Ca2+ addition. The use of CBP as a "substrate" provides higher light emission and simultaneously the lower level of background. The high purity MLuc39 can be detected down to attomol with a linear range extending over 5 orders of magnitude. The MLuc39 reveals also a high stability towards heating and chemical modification; the chemically synthesized biotinylated derivatives of the luciferase preserve 35-40% of the initial activity The luciferase applicability as an in vitro bioluminescent reporter is demonstrated in model tandem bioluminescent solid-phase microassay combining the Ca2+-regulated photoprotein obelin and the Metridia luciferase.

Держатели документа:
[Borisova, Vasillisa V.
Frank, Ludmila A.
Markova, Svetlana V.
Burakova, Ludmilla P.
Vysotski, Eugene S.] Russian Acad Sci, Inst Biophys, Photobiol Lab, Siberian Branch, Krasnoyarsk 660036, Russia
[Frank, Ludmila A.] Siberian Fed Univ, Krasnoyarsk 660041, Russia
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Borisova, V.V.; Frank, L.A.; Markova, S.V.; Burakova, L.P.; Vysotski, E.S.

Найти похожие
11.


   
    Applications of nanodiamonds for separation and purification of proteins [Text] / V. S. Bondar', I. O. Pozdnyakova, A. P. Puzyr' // Phys. Solid State. - 2004. - Vol. 46, Is. 4. - P758-760, DOI 10.1134/1.1711468. - Cited References: 11 . - ISSN 1063-7834
РУБ Physics, Condensed Matter
Рубрики:
ESCHERICHIA-COLI
   OBELIN

Аннотация: Recombinant apoobelin and recombinant luciferase are separated from bacterial cells of Escherichia coli with the use of detonation nanodiamonds. The application of nanodiamonds has a number of points in its favor, namely, (i) simplifies the procedures for purifying the proteins, (ii) decreases the time of their separation to 30-40 min, (iii) eliminates the necessity of using special chromatographic equipment, and (iv) makes it possible to prepare high-purity apoobelin and luciferase materials with protein yields of 35-45 and 45-60%, respectively. The possible mechanisms of interaction of protein molecules and nanodiamond particles are analyzed. (C) 2004 MAIK "Nauka / Interperiodica".

Держатели документа:
Russian Acad Sci, Inst Biophys, Siberian Div, Krasnoyarsk 660036, Russia
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Bondar', V.S.; Pozdnyakova, I.O.; Puzyr', A.P.

Найти похожие
12.


   
    Bioluminescent signal system: bioluminescence immunoassay of pathogenic organisms [Text] / L. . Frank [et al.] // Luminescence. - 2007. - Vol. 22, Is. 3. - P215-220, DOI 10.1002/bio.952. - Cited References: 14 . - ISSN 1522-7235
РУБ Biochemistry & Molecular Biology
Рубрики:
AEQUORIN
   AGENTS

   OBELIN

   ASSAYS

   LABEL

Кл.слова (ненормированные):
obelin -- bioluminescence immunoassay -- infective agents
Аннотация: The Ca2+-regulated photoprotein obelin has been examined as a label for bioluminescence immunoassay of infective agents. The hepatitis B virus (HbsAg) and the bacteria Escherichia coli and Shigella sonnei lipopolysaccharide (LPS) were chosen as model antigens. Chemically synthesized obelin-corresponding antibody conjugates were used in a solid-phase microplate immunoassay. The sensitivities achieved by the assay were 0.25 ng/mL for S. sonnei LPS and 0.375 ng/mL for HbsAg. A novel, filter-based immunoassay to determine bacterial admixtures in the environment was proposed. The NanoCeram filters were effectively applied to 'trap' and pre-concentrate pathogens from samples under study for the purposes of further detection and measurement of the absorbed material by bioluminescence immunoassay. Copyright (C) 2007 John Wiley & Sons, Ltd.

Держатели документа:
Russian Acad Sci, Inst Biophys, Siberian Branch, Krasnoyarsk 660036, Russia
Krasnoyarsk State Univ, Krasnoyarsk 660041, Russia
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Frank, L...; Markova, S...; Remmel, N...; Vysotski, E...; Gitelson, I...

Найти похожие
13.


   
    Ca2+-triggered coelenterazine-binding protein from Renilla as an enzyme-dependent label for binding assay [Text] / V. V. Krasitskaya [et al.] // Anal. Bioanal. Chem. - 2011. - Vol. 401, Is. 8. - P2573-2579, DOI 10.1007/s00216-011-5343-2. - Cited References: 17. - The work was supported by a "Leading Scientific School" (N 64987.2010.4) grant from the President of the Russian Federation and the "Molecular and Cell Biology" Program from the RAS. . - ISSN 1618-2642
РУБ Biochemical Research Methods + Chemistry, Analytical
Рубрики:
BIOLUMINESCENT IMMUNOASSAY
   LUCIFERASE

   PURIFICATION

   RENIFORMIS

   MUELLERI

   OBELIN

   PHOTOPROTEIN

   EXPRESSION

   SUBSTRATE

   CLONING

Кл.слова (ненормированные):
Ca2+-triggered coelenterazine-binding protein (CBP) -- Renilla muelleri luciferase -- Bioluminescent solid-phase microassay
Аннотация: The recombinant Ca2+-triggered coelenterazine-binding protein (CBP) from Renilla muelleri was investigated as a biospecifically labeled molecule for in vitro assay applications. The protein was shown to be stable in solutions in the frozen state, as well as stable under heating and to chemical modifications. Conjugates with biotin, oligonucleotide, and proteins were obtained and applied as biospecific molecules in a solid-phase microassay. CBP detection was performed with intact (no modifications were made) Renilla luciferase in the presence of calcium, and the detection limit was found to be 75 amol. Model experiments indicate that this approach shows much promise, especially with regard to the development of multianalytical systems.

Держатели документа:
[Korneeva, S. I.
Kudryavtsev, A. N.
Frank, L. A.] Siberian Fed Univ, Krasnoyarsk 660041, Russia
[Krasitskaya, V. V.
Markova, S. V.
Stepanyuk, G. A.
Frank, L. A.] Russian Acad Sci SB, Inst Biophys, Krasnoyarsk 660036, Russia
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Krasitskaya, V.V.; Korneeva, S.I.; Kudryavtsev, A.N.; Markova, S.V.; Stepanyuk, G.A.; Frank, L.A.

Найти похожие
14.


   
    Ca2+-Regulated Photoproteins: Effective Immunoassay Reporters [Text] / L. A. Frank // Sensors. - 2010. - Vol. 10, Is. 12. - P11287-11300, DOI 10.3390/s101211287. - Cited References: 70. - This work was supported by the grant No. 76 of the Russian Academy of Sciences, Siberian Branch. . - ISSN 1424-8220
РУБ Chemistry, Analytical + Electrochemistry + Instruments & Instrumentation
Рубрики:
POLYMERASE-CHAIN-REACTION
   CYTOKINE MESSENGER-RNA

   BIOLUMINESCENT IMMUNOASSAY

   MYCOBACTERIUM-TUBERCULOSIS

   BIOTINYLATED AEQUORIN

   RECOMBINANT AEQUORIN

   ANGSTROM RESOLUTION

   FUSION PROTEIN

   PCR ASSAY

   OBELIN

Кл.слова (ненормированные):
bioluminescence -- Ca2+-regulated photoprotein -- immunoassay -- PCR-ELISA -- multiplex assay -- re-engineered photoproteins
Аннотация: Ca2+-regulated photoproteins of luminous marine coelenterates are of interest and a challenge for researchers as a unique bioluminescent system and as a promising analytical instrument for both in vivo and in vitro applications. The proteins are comprehensively studied as to biochemical properties, tertiary structures, bioluminescence mechanism, etc. This knowledge, along with available recombinant proteins serves the basis for development of unique bioluminescent detection systems that are "self-contained", triggerable, fast, highly sensitive, and non-hazardous. In the paper, we focus on the use of photoproteins as reporters in binding assays based on immunological recognition element-bioluminescent immunoassay and hybridization immunoassay, their advantages and prospects.

Держатели документа:
Russian Acad Sci, Inst Biophys, Siberian Branch, Krasnoyarsk 660036, Russia
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Frank, L.A.

Найти похожие
15.


   
    Insight into bioluminescence mechanism of Ca2+-regulated photoproteins from spatial structures and site-directed mutagenesis [Text] / E. . Vysotski, J. . Lee // Luminescence. - 2014. - Vol. 29. - P51-52. - Cited References: 5 . - ISSN 1522-7235. - ISSN 1522-7243
Рубрики:
OBELIN

WOS
Держатели документа:
[Vysotski, Eugene] Russian Acad Sci, Inst Biophys, Photobiol Lab, Siberian Branch, Krasnoyarsk, Russia
[Lee, John] Univ Georgia, Dept Biochem & Mol Biol, Athens, GA 30602 USA
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Vysotski, E...; Lee, J...

Найти похожие
16.


   
    Reporter-recruiting bifunctional aptasensor for bioluminescent analytical assays / A. Davydova, V. Krasitskaya, P. Vorobjev [et al.] // RSC Adv. - 2020. - Vol. 10, Is. 54. - P32393-32399, DOI 10.1039/d0ra05117a. - Cited References:33. - The work was supported by the Russian Science Foundation (grant #16-14-10296), Russian State funded budget projects #AAAA-A17-117020210021-7 to ICBFM SB RAS and #AAAA-A19-119031890015-0 to IBP SB RAS. . - ISSN 2046-2069
РУБ Chemistry, Multidisciplinary
Рубрики:
DNA APTAMER
   RNA APTAMER

   OBELIN

   PURIFICATION

   EXPRESSION

   SEQUENCES

Аннотация: We report a novel bioluminescent aptasensor, which consists of 2 '-F-RNA aptamer modules joined into a bi-specific aptamer construct. One aptamer module binds the analyte, then after structural rearrangement the second module recruits non-covalently Ca2+-dependent photoprotein obelin from the solution, thus providing a bioluminescent signal. This concept allows using free protein as a reporter, which brings such advantages as no need for aptamer-protein conjugation, a possibility of thermal re-folding of aptamer component with no harm to a protein, and simpler detection protocol. We developed the new 2 '-F-RNA aptamer for obelin, and proposed the strategy for engineering structure-switching bi-modular aptamer constructs which bind the analyte and the obelin in a sequential manner. With the use of hemoglobin as a model analyte, we showed the feasibility of utilizing the aptasensor in a fast and straightforward bioluminescent microplate assay. With a proper design of a secondary structure, this strategy of aptasensor engineering might be further extended to bi-specific aptamer-based bioluminescent sensors for other analytes of interest.

WOS
Держатели документа:
SB RAS, Inst Chem Biol & Fundamental Med, Novosibirsk 630090, Russia.
SB RAS, Inst Biophys, Fed Res Ctr, Krasnoyarsk Sci Ctr, Krasnoyarsk 660036, Russia.
Novosibirsk State Univ, Pimgova St 2, Novosibirsk 630090, Russia.
Siberian Fed Univ, Krasnoyarsk 660041, Russia.

Доп.точки доступа:
Davydova, Anna; Krasitskaya, Vasilisa; Vorobjev, Pavel; Timoshenko, Valentina; Tupikin, Alexey; Kabilov, Marsel; Frank, Ludmila; Venyaminova, Alya; Vorobyeva, Mariya; Russian Science FoundationRussian Science Foundation (RSF) [16-14-10296]; Russian State funded budget projects [AAAA-A17-117020210021-7, AAAA-A19-119031890015-0]

Найти похожие
17.


   
    Unexpected Coelenterazine Degradation Products of Beroe abyssicola Photoprotein Photoinactivation / L. P. Burakova, M. S. Lyakhovich, K. S. Mineev [et al.] // Org. Lett. - 2021. - Vol. 23, Is. 17. - P6846-6849, DOI 10.1021/acs.orglett.1c02410. - Cited References:20. - This work was supported by grant 20-04-00085 of the Russian Foundation for Basic Research, grant 20-44-242003 of the Russian Foundation for Basic Research, Krasnoyarsk Territory, and Krasnoyarsk Regional Fund of Science in part of purification and spectral characterization of native compounds, grant 17-1401169p of the Russian Science Foundation, and the President of Russian Federation grant for Leading Scientific Schools LS-2605.2020.4 in part of structural elucidation of native products and organic synthesis. We thank Konstantin Antonov (IBCh RAS) and Igor Ivanov (IBCh RAS) for the registration of HRMS spectra. . - ISSN 1523-7060. - ISSN 1523-7052
РУБ Chemistry, Organic
Рубрики:
CRYSTAL-STRUCTURE
   BIOLUMINESCENCE

   OBELIN

   RESIDUES

   BINDING

Аннотация: Ca2+-regulated photoproteins of ctenophores lose bioluminescence activity when exposed to visible light. Little is known about the chemical nature of chromophore photo-inactivation. Using a total synthesis strategy, we have established the structures of two unusual coelenterazine products, isolated from recombinant berovin of the ctenophore Beroe abyssicola, which are Z/E isomers. We propose that during light irradiation, these derivatives are formed from 2-hydroperoxycoelenterazine via the intermediate 8a-peroxide by a mechanism reminiscent of that previously described for the auto-oxidation of green-fluorescent-protein-like chromophores.

WOS
Держатели документа:
Fed Res Ctr Krasnoyarsk Sci Ctr SB RAS, Inst Biophys SB RAS, Photo Biol Lab, Krasnoyarsk 660036, Russia.
Russian Acad Sci, Shemyakin Ovchinnikov Inst Bioorgan Chem, Moscow 117997, Russia.
Moscow Inst Phys & Technol, Dolgoprudnyi 141701, Russia.
Pirogov Russian Natl Res Med Univ, Moscow 117997, Russia.

Доп.точки доступа:
Burakova, Ludmila P.; Lyakhovich, Maria S.; Mineev, Konstantin S.; Petushkov, Valentin N.; Zagitova, Renata, I; Tsarkova, Aleksandra S.; Kovalchuk, Sergey, I; Yampolsky, Ilia, V; Vysotski, Eugene S.; Kaskova, Zinaida M.; Mineev, Konstantin; Tsarkova, Aleksandra; Vysotski, Eugene; Kaskova, Zinaida; Burakova, Lyudmila; Russian Foundation for Basic ResearchRussian Foundation for Basic Research (RFBR) [20-04-00085]; Russian Foundation for Basic Research, Krasnoyarsk Territory [20-44-242003]; Krasnoyarsk Regional Fund of Science in part of purification and spectral characterization of native compounds; Russian Science FoundationRussian Science Foundation (RSF) [17-1401169p]; Russian FederationRussian Federation [LS-2605.2020.4]

Найти похожие
 

Другие библиотеки

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)