Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Поисковый запрос: (<.>S=PEROXIDASE-ACTIVITY<.>)

Общее количество найденных документов : 1

Extracellular Oxidases of Basidiomycete Neonothopanus nambi: Isolation and Some Properties / N. O. Ronzhin, O. A. Mogilnaya, K. S. Artemenko [et al.] // Dokl. Biochem. Biophys. - 2020. - Vol. 490, Is. 1. - P38-42, DOI 10.1134/S1607672920010135. - Cited References:15 . - ISSN 1607-6729. - ISSN 1608-3091

РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics
Рубрики:
PEROXIDASE-ACTIVITY
LIGHT-EMISSION
Кл.слова (ненормированные):
extracellular oxidases -- basidiomycete Neonothopanus nambi -- beta-glucosidase -- gel-filtration chromatography -- veratryl alcohol -- phenol -- FAD
Аннотация: Using the original technique of treating biomass with beta-glucosidase, a pool of extracellular fungal enzymes was obtained for the first time from the mycelium of basidiomycete Neonothopanus nambi. Two protein fractions containing enzymes with oxidase activity were isolated from the extract by gel-filtration chromatography and conventionally called F1 and F2. Enzyme F1 has a native molecular weight of 80-85 kDa and does not contain chromophore components; however, it catalyzes the oxidation of veratryl alcohol with K-m = 0.52 mM. Probably, this enzyme is an alcohol oxidase. Enzyme F2 with a native molecular weight of approximately 60 kDa is a FAD-containing protein. It catalyzes the cooxidation of phenol with 4-aminoantipyrine without the addition of exogenous hydrogen peroxide, which distinguishes it from the known peroxidases. It was assumed that this enzyme may be a mixed-function oxidase. F2 oxidase has K-m value 0.27 mM for phenol. The temperature optimums for oxidases F1 and F2 are 22-35 and 55-70 degrees C, and pH optimums are 6 and 5, respectively.

WOS
Держатели документа:
Russian Acad Sci, Siberian Branch, Krasnoyarsk Sci, Inst Biophys,Fed Res Ctr, Krasnoyarsk, Russia.
Siberian Fed Univ, Krasnoyarsk, Russia.

Доп.точки доступа:
Ronzhin, N. O.; Mogilnaya, O. A.; Artemenko, K. S.; Posokhina, E. D.; Bondar, V. S.

Найти похожие

Тематический навигатор

Другие библиотеки

Библиотека института физики

Центральная научная библиотека КНЦ СО РАН

Библиотека института химии и химический технологии

Библиотека института вычислительного моделирования

Библиотека института леса

Библиотека СФУ

Краевая научная библиотека

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)