Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Поисковый запрос: (<.>S=REDUCTASE<.>)

Общее количество найденных документов : 1

Characteristics of enclogenous flavin fluorescence of Photobacterium leiognathi luciferase and Vibrio fischeri NAD(P)H : FMN-oxidoreductase [Text] / E. V. Vetrova [et al.] // Luminescence. - 2005. - Vol. 20: 11th International Symposium on Luminescence Spectrometry - Detection Techniques in Biomedical and Environmental Analysis (MAY 05-08, 2004, Beijing, JAPAN), Is. 3. - P. 205-209, DOI 10.1002/bio.815. - Cited References: 22 . - ISSN 1522-7235

РУБ Biochemistry & Molecular Biology
Рубрики:
FLAVODOXIN
   ANISOTROPY
   REDUCTASE
   DYNAMICS
   SYSTEM
Кл.слова (ненормированные):
bacterial bioluminescence -- flavin fluorescence
Аннотация: The bioluminescent bacterial enzyme system NAD(P)H:FMN-oxidoreductase-luciferase has been used as a test system for ecological monitoring. One of the modes to quench bioluminescence is the interaction of xenobiotics with the enzymes, which inhibit their activity. The use of endogenous flavin fluorescence for investigation of the interactions of non-fluorescent compounds with the bacterial luciferase from Photobacterium leiognathi and NAD(P)H:FMN-oxidoreductase from Vibrio fischeri has been proposed. Fluorescence spectroscopy methods have been used to study characteristics of endogenous flavin fluorescence (fluorophore lifetime, the rotational correlation time). The fluorescence anisotropy behaviour of FMN has been analysed and compared to that of the enzyme-bound flavin. The fluorescence characteristics of endogenous flavin of luciferase and NAD(P)H:FMN-oxidoreductase have been shown to be applicable in studying enzymes' interactions with non-fluorescent compounds. Copyright (c) 2005 John Wiley & Sons, Ltd.

WOS
Держатели документа:
RAS, SB, Inst Biophys, Krasnoyarsk 660036, Russia
Univ Wageningen & Res Ctr, MicroSpect Ctr, NL-6703 HA Wageningen, Netherlands
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Vetrova, E.V.; Kudryasheva, N.S.; Visser, AJWG; van Hoek, A...

Найти похожие

Тематический навигатор

Другие библиотеки

Библиотека института физики

Центральная научная библиотека КНЦ СО РАН

Библиотека института химии и химический технологии

Библиотека института вычислительного моделирования

Библиотека института леса

Библиотека СФУ

Краевая научная библиотека

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)