Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Поисковый запрос: (<.>S=SITE<.>)

Общее количество найденных документов : 1

High-resolution structures of scytalone dehydratase-inhibitor complexes crystallized at physiological pH [Text] / Z. . Wawrzak [et al.] // Proteins. - 1999. - Vol. 35, Is. 4. - P. 425-439, DOI 10.1002/(SICI)1097-0134(19990601)35:4425::AID-PROT63.0.CO;2-1. - Cited References: 33 . - ISSN 0887-3585

РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics
Рубрики:
MAGNAPORTHE-GRISEA
   HEMAGGLUTININ
   GLYCOPROTEIN
   REFINEMENT
   MELANIN
   DISEASE
   SITE
Кл.слова (ненормированные):
structure-based design -- enzyme inhibitors -- X-ray crystallography -- fungicides -- melanin biosynthesis
Аннотация: Scytalone dehydratase is a molecular target of inhibitor design efforts aimed at preventing the fungal disease caused by Magnaporthe grisea. A method for cocrystallization of enzyme with inhibitors at neutral pH has produced several crystal structures of enzyme-inhibitor complexes at resolutions ranging from 1.5 to 2.2 Angstrom Four high resolution structures of different enzyme-inhibitor complexes are described. In contrast to the original X-ray structure of the enzyme, the four new structures have well-defined electron density for the loop region comprising residues 115-119 and a different conformation between residues 154 and 160. The structure of the enzyme complex with an aminoquinazoline inhibitor showed that the inhibitor is in a position to form a hydrogen bond with the amide of the Asn131 side chain and with two water molecules in a fashion similar to the salicylamide inhibitor in the original structure, thus confirming design principles. The aminoquinazoline structure also allows for a more confident assignment of donors and accepters in the hydrogen bonding network, The structures of the enzyme complexes with two dichlorocyclopropane carboxamide inhibitors showed the two chlorine atoms nearly in plane with the amide side chain of Asn131. The positions of Phe53 and Phe158 are significantly altered in the new structures in comparison to the two structures obtained from crystals grown at acidic pH, The multiple structures help define the mobility of active site amino acids critical for catalysis and inhibitor binding. Proteins 1999;35:425-439. (C) 1999 Wiley-Liss, Inc.

WOS
Держатели документа:
Dupont Co, Stine Haskell Res Ctr, Agr Prod, Newark, DE 19714 USA
Dupont Co, Expt Stn, Life Sci, Wilmington, DE USA
Karolinska Inst, Dept Med Biochem & Biophys, Stockholm, Sweden
Russian Acad Sci, Inst Biophys, Krasnoyarsk, Russia
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Wawrzak, Z...; Sandalova, T...; Steffens, J.J.; Basarab, G.S.; Lundqvist, T...; Lindqvist, Y...; Jordan, D.B.

Найти похожие

Тематический навигатор

Другие библиотеки

Библиотека института физики

Центральная научная библиотека КНЦ СО РАН

Библиотека института химии и химический технологии

Библиотека института вычислительного моделирования

Библиотека института леса

Библиотека СФУ

Краевая научная библиотека

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)