Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=STABILITY<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

^a343.31.33^2VINITI
П 31

Печуркин, Н. С.
Популяционные аспекты биотехнологии [Текст] : научное издание / Н. С. Печуркин, А. В. Брильков // Abh. Akad. Wiss. DDR Abt. Math., Naturwiss., Techn. - 1982. - N 2. - С. 197-211 . - ISSN 0138-1059

ГРНТИ

34.31.33

РУБ 343.31.33
Рубрики:
БИОТЕХНОЛОГИЯ
   ПОПУЛЯЦИОННЫЕ АСПЕКТЫ
   МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ
   СТАБИЛЬНОСТЬ
   ДЛИТЕЛЬНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ
   ОБЗОРЫ
   BIOTECHNOLOGY
   MICROBIOLOGICAL PROCESSES
   STABILITY
   REVIEW
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Брильков, А.В.

Найти похожие

^a621.37.99^2VINITI
И 88

Исследование фенотипической стабильности рекомбинантного штамма Escherichia coli, содержащего гены люминесцентной системы фотобактерий, при длительном культивировании в хемостате [Текст] : научное издание / Т. И. Письман [и др.] // Биотехнология. - 1991. - N 5. - С. 29-32 . - ISSN 0234-2758

ГРНТИ

62.37.99

РУБ 621.37.99
Рубрики:
ESCHERICHIA COLI
   РЕКОМБИНАНТНЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
   ФЕНОТИПИЧЕСКАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
   КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
   ДЛИТЕЛЬНОЕ
   ХЕМОСТАТ
   ГЕНЫ
   ГЕНЫ ЛЮМИНЕСЦЕНТНОЙ СИСТЕМЫ ФОТОБАКТЕРИЙ
   ESCHERICHIA COLI
   RECOMBINANT
   STABILITY
Аннотация: Изучена стабильность рекомбинантного штамма Escherichia coli Z905, несущего гибридную плазмиду pPHL(Ap{r} Lux{+}), которая содержит гены люминесцентной системы Photobacterium letognathi, клонированные в векторе pUC18. Люминесценция этого штамма подвержена сАМР зависимой катаболитной репрессии. При лимитировании роста популяции бактерий в хемостате как глюкозой, так и глицерином в присутствии антибиотика (50 мкг/мл) доля плазмидсодержащих клеток в популяции за 8-10 генераций резко снижается до 1% и ниже. После 20 генераций обнаружены клетки, образующие несветящиеся, но устойчивые к ампициллину колонки (Ap{r} Lux{-}). При лимитировании роста глюкозой их доля не превышает 0,01%, а глицерином - 18%. Эти клетки содержат плазмиды, размер которых меньше на величину клонированного фрагмента. Библ. 27. Россия Ин-т биофизики СО АН СССР, Красноярск, СНГ.
: 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Письман, Т.И.; Луцкая, Н.И.; Брильков, А.В.; Печуркин, Н.С.

Найти похожие

Ligand binding and conformational states of the photoprotein obelin / E. V. Eremeeva [et al.] // FEBS Lett. - 2012. - Vol. 586, Is. 23. - P4173-4179, DOI 10.1016/j.febslet.2012.10.015. - Cited References: 24. - The work was supported by RFBR grant 12-04-00131, by the Program of the Government of Russian Federation "Measures to Attract Leading Scientists to Russian Educational Institutions" (grant 11.G34.31.058), by the Program "Molecular and Cellular Biology" of RAS. The Wageningen University Sandwich PhD-Fellowship Program supported E.V.E. . - ISSN 0014-5793

РУБ Biochemistry & Molecular Biology + Biophysics + Cell Biology
Рубрики:
RECOMBINANT OBELIN
   CRYSTAL-STRUCTURE
   LIGHT-EMISSION
   APO-AEQUORIN
   BIOLUMINESCENCE
   COELENTERAZINE
   LUMINESCENCE
   STABILITY
   ANGSTROM
   PROTEINS
Кл.слова (ненормированные):
Bioluminescence -- Coelenterazine -- Photoprotein -- Thermostability
Аннотация: Many proteins require a non-covalently bound ligand to be functional. How ligand binding affects protein conformation is often unknown. Here we address thermal unfolding of the free and ligand-bound forms of photoprotein obelin. Fluorescence and far-UV circular dichroism ( CD) data show that the various ligand-dependent conformational states of obelin differ significantly in stability against thermal unfolding. Binding of coelenterazine and calcium considerably stabilizes obelin. In solution, all obelin structures are similar, except for apo-obelin without calcium. This latter protein is an ensemble of conformational states, the populations of which alter upon increasing temperature. (C) 2012 Federation of European Biochemical Societies. Published by Elsevier B. V. All rights reserved.

Держатели документа:
[Eremeeva, Elena V.
Westphal, Adrie H.
van Mierlo, Carlo P. M.
van Berkel, Willem J. H.] Wageningen Univ, Biochem Lab, NL-6703 HA Wageningen, Netherlands
[Eremeeva, Elena V.
Vysotski, Eugene S.] Russian Acad Sci, Photobiol Lab, Inst Biophys, Siberian Branch, Krasnoyarsk 660036, Russia
[Eremeeva, Elena V.
Vysotski, Eugene S.] Siberian Fed Univ, Lab Bioluminescence Biotechnol, Inst Fundamental Biol & Biotechnol, Krasnoyarsk 660041, Russia
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Eremeeva, E.V.; Vysotski, E.S.; Westphal, A.H.; van Mierlo, CPM; van Berkel, WJH

Найти похожие

Fluorescence lifetime components reveal kinetic intermediate states upon equilibrium denaturation of carbonic anhydrase II / E. V. Nemtseva [et al.] // Methods Appl. Fluoresc. - 2018. - Vol. 6, Is. 1. - Ст. 015006, DOI 10.1088/2050-6120/aa994a. - Cited References:28. - The study of time-resolved protein fluorescence was supported by the Ministry for Science and Education of the Russian Federation (project 6.7734.2017/BCH). Kinetic and genetic engineering studies of carbonic anhydrase II were supported by grant N14-24-00157 from the Russian Science Foundation. . - ISSN 2050-6120

РУБ Chemistry, Analytical + Chemistry, Physical
Рубрики:
PROTEIN FLUORESCENCE
   TRYPTOPHAN PROTEINS
   RESIDUES
   STABILITY
Кл.слова (ненормированные):
time-resolved fluorescence spectroscopy -- carbonic anhydrase II -- protein -- intermediate states -- comparison of kinetic and equilibrium experiments -- protein fluorescence lifetime
Аннотация: In most cases, intermediate states of multistage folding proteins are not 'visible' under equilibrium conditions but are revealed in kinetic experiments. Time-resolved fluorescence spectroscopy was used in equilibrium denaturation studies. The technique allows for detecting changes in the conformation and environment of tryptophan residues in different structural elements of carbonic anhydrase II which in its turn has made it possible to study the intermediate states of carbonic anhydrase II under equilibrium conditions. The results of equilibrium and kinetic experiments using wild-type bovine carbonic anhydrase II and its mutant form with the substitution of leucine for alanine at position 139 (L139A) were compared. The obtained lifetime components of intrinsic tryptophan fluorescence allowed for revealing that, the same as in kinetic experiments, under equilibrium conditions the unfolding of carbonic anhydrase II ensues through formation of intermediate states.

WOS,
Смотреть статью,
Scopus
Держатели документа:
Siberian Fed Univ, Krasnoyarsk 660041, Russia.
Krasnoyarsk Sci Ctr SB RAS, Fed Res Ctr, Inst Biophys SB RAS, Krasnoyarsk 660036, Russia.
Russian Acad Sci, Inst Prot Res, Pushchino 142290, Moscow Region, Russia.

Доп.точки доступа:
Nemtseva, Elena V.; Lashchuk, Olesya O.; Gerasimova, Marina A.; Melnik, Tatiana N.; Nagibina, Galina S.; Melnik, Bogdan S.; Ministry for Science and Education of the Russian Federation [6.7734.2017/BCH]; Russian Science Foundation [N14-24-00157]

Найти похожие

Тематический навигатор

Другие библиотеки

Библиотека института физики

Центральная научная библиотека КНЦ СО РАН

Библиотека института химии и химический технологии

Библиотека института вычислительного моделирования

Библиотека института леса

Библиотека СФУ

Краевая научная библиотека

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)