Библиотека института биофизики СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИБФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и продолжающихся изданий библиотеки Института биофизики СО РАН

Иностранные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Отечественные журналы библиотеки Института биофизики СО РАН

Каталог диссертаций ИБФ СО РАН

Труды сотрудников ИБФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Поисковый запрос: (<.>S=X-RAY-DIFFRACTION<.>)

Общее количество найденных документов : 1

Crystal structure of obelin after Ca2+-triggered bioluminescence suggests neutral coelenteramide as the primary excited state [Text] / Z. J. Liu [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. - 2006. - Vol. 103, Is. 8. - P2570-2575, DOI 10.1073/pnas.0511142103. - Cited References: 51 . - ISSN 0027-8424

РУБ Multidisciplinary Sciences
Рубрики:
X-RAY-DIFFRACTION
   ANGSTROM RESOLUTION
   CA2+-REGULATED PHOTOPROTEINS
   AEQUORIN BIOLUMINESCENCE
   VIOLET BIOLUMINESCENCE
   W92F OBELIN
   PROTEIN
   LUCIFERASE
   LIGHT
   PROGRAM
Кл.слова (ненормированные):
coelenterazine -- photoprotein -- EF hand -- luciferase -- aequorin
Аннотация: The crystal structure at 1.93-angstrom resolution is determined for the Ca2+-discharged obelin containing three bound calcium ions as well as the product of the bioluminescence reaction, coelenteramide. This finding extends the series of available spatial structures of the ligand-dependent conformations of the protein to four, the obelin itself, and those after the bioluminescence reaction with or without bound Ca2+ and/or coelenteramide. Among these structures, global conformational changes are small, typical of the class of "calcium signal modulators" within the EF-hand protein superfamily. Nevertheless, in the active site there are significant repositions of two residues. The His-175 imidazole ring flips becoming almost perpendicular to the original orientation corroborating the crucial importance of this residue for triggering bioluminescence. Tyr-138 hydrogen bonded to the coelenterazine N1-atom in unreacted obelin is moved away from the binding cavity after reaction. However, this Tyr is displaced by a water molecule from within the cavity, which now forms a hydrogen bond to the same atom, the amide N of coelenteramide. From this observation, a reaction scheme is proposed that would result in the neutral coelenteramide as the primary excited state product in photoprotein bioluminescence. From such a higher energy state it is now energetically feasible to account for the shorter wavelength bioluminescence spectra obtained from some photoprotein mutants or to populate the lower energy state of the phenolate anion to yield the blue bioluminescence ordinarily observed from native photoproteins.

Держатели документа:
Univ Georgia, Dept Biochem & Mol Biol, Athens, GA 30602 USA
Chinese Acad Sci, Inst Biophys, Beijing 100101, Peoples R China
Russian Acad Sci, Inst Biophys, Siberian Branch, Photobiol Lab, Krasnoyarsk 660036, Russia
ИБФ СО РАН : 660036, Красноярск, Академгородок, д. 50, стр. 50

Доп.точки доступа:
Liu, Z.J.; Stepanyuk, G.A.; Vysotski, E.S.; Lee, J...; Markova, S.V.; Malikova, N.P.; Wang, B.C.

Найти похожие

Тематический навигатор

Другие библиотеки

Библиотека института физики

Центральная научная библиотека КНЦ СО РАН

Библиотека института химии и химический технологии

Библиотека института вычислительного моделирования

Библиотека института леса

Библиотека СФУ

Краевая научная библиотека

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)