Библиотека института физики им. Л.В. Киренского СО РАН

Главная

Базы данных

Труды сотрудников ИФ СО РАН - результаты поиска

Вид поиска

Каталог книг и брошюр библиотеки ИФ СО РАН

Каталог журналов библиотеки ИФ СО РАН

Труды сотрудников ИФ СО РАН

Область поиска

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>K=coelenterazine<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

A quantum chemical study of the formation of 2-hydroperoxy-coelenterazine in the Сa2+-regulated photoprotein obelin / L. Y. Antipina [et al.] // J. Struct. Chem. - 2011. - Vol. 52, Is. 5. - P. 870-875. - Cited References: 19. - The work was supported by RFBR (07-04-00930-a), the "Molecular and Cell Biology" Program of the Presidium of the Russian Academy of Sciences, and the Program of the Siberian Division of the Russian Academy of Sciences (project No. 2) within the implementation of the Federal Targeted Program "Scientific and Scientific Pedagogical Personnel of Innovative Russia, 2010" (P333 and P213). . - ISSN 0022-4766

РУБ Chemistry, Inorganic & Nuclear + Chemistry, Physical
Рубрики:
CALCIUM-DISCHARGED OBELIN
   SEMIEMPIRICAL METHODS
   1.7 ANGSTROM
   OPTIMIZATION
   PARAMETERS
   MECHANISM
   FLUORESCENCE
   ELEMENTS
   PROTEIN
   EMITTER
Кл.слова (ненормированные):
coelenterazine -- 2-hydroperoxy-coelenterazine -- Obelia longissima -- Renilla muelleri
Аннотация: The Ca2+-regulated photoprotein obelin determines the luminescence of the marine hydroid Obelia longissima. Bioluminescence is initiated by calcium and appears as a result of the oxidative decarboxylation related to the coelenterazine substrate. The luciferase of the luminescent marine coral Renilla muelleri (RM) also uses coelenterazine as a substrate. However, three proteins are involved in the in vivo bioluminescence of these animals: luciferase, green fluorescent protein, and Ca2+-regulated coelenterazine-binding protein (CBP). In fact, CBP that contains one strongly bound coelenterazine molecule is the RM luciferase substrate in the in vivo bioluminescent reaction. Coelenterazine becomes available for oxygen and the reaction with luciferase only after binding CBP with calcium ions. Unlike Ca2+-regulated photoproteins, the coelenterazine molecule is not activated by oxygen in the CBP molecule. In this work, by means of quantum chemical methods the behavior of substrates in these proteins is analyzed. It is shown that coelenterazine can form different tautomers: CLZ(2H) and CLZ(7H). The formation of 2-hydroperoxy-coelenterazine is studied. According to the obtained data, these proteins use different forms of the substrates for the reaction. In obelin, the substrate is in the CLZ(2H) form that affords hydrogen peroxide. In RM, coelenterazine is in the CLZ(7H) form, and therefore, CBP is not activated by oxygen.

WoS,
Смотреть статью,
Читать в сети ИФ
Держатели документа:
Russian Acad Sci, LV Kirensky Phys Inst, Siberian Div, Krasnoyarsk, Russia
Russian Acad Sci, Inst Biophys, Siberian Div, Krasnoyarsk, Russia
MF Reshetnev Siberian State Aerosp Univ, Krasnoyarsk, Russia

Доп.точки доступа:
Antipina, L. Yu.; Tomilin, F. N.; Томилин, Феликс Николаевич; Vysotski, E. S.; Высоцкий, Евгений Степанович; Ovchinnikov, S. G.; Овчинников, Сергей Геннадьевич
}
Найти похожие

A quantum chemical study of the formation of 2-hydroperoxy-coelenterazine in the Ca2+-regulated photoprotein obelin / L. Y. Antipina [et al.] // Journal of Structural Chemistry. - 2011. - Т. 52, № 5. - P870-875 . - ISSN 0022-4766. - ISSN 1573-8779

РИНЦ
Держатели документа:
Institute of Biophysics,Siberian Division,Russian Academy of Sciences
L. V. Kirensky Institute of Physics,Siberian Division,Russian Academy of Sciences
M. F. Reshetnev Siberian State Aerospace University

Доп.точки доступа:
Antipina, L.Y.; Tomilin, F. N.; Томилин, Феликс Николаевич; Ovchinnikov, S.G.; Vysotskii, E.S.
}
Найти похожие

577.332
К 32


    Квантово-химическое исследование образования 2-гидроперокси-целентеразина в Са2+-регулируемом фотопротеине обелине [Текст] / Л. Ю. Антипина [и др.] // Журнал структурной химии. - 2011. - Т. 52, № 5. - С. 900-905 . - ISSN 0136-7463
   Перевод заглавия: A Quantum chemical study of the formation of 2-hydroperoxy-coelenterazine in the Са2+-regulated photoprotein obelin

ГРНТИ	31
УДК	577.332

Кл.слова (ненормированные):
целентеразин -- 2-гидроперокси-целентеразин -- obelia longissima -- renilla muelleri -- coelenterazine -- 2-hydroperoxy-coelenterazine
Аннотация: Са2+-регулируемый фотопротеин обелин определяет свечение морского гидроида Obelia longissima. Биолюминесценция инициируется кальцием и возникает вследствие окислительного декарбоксилирования связанного с белком субстрата целентеразина. Люцифераза светящегося морского коралла Renilla muelleri (RM) также использует целентеразин в качестве субстрата. Однако в биолюминесценцию этих животных in vivo вовлечено три белка: люцифераза, зеленый флуоресцентный белок и Са2+-регулируемый целентеразин-связывающий белок (coelenterazine-binding protein (СВР)). Фактически, ?субстратом? люциферазы RM в биолюминесцентной реакции in vivo является CBP, содержащий одну молекулу прочно связанного целентеразина. Целентеразин становится доступным для реакции с люциферазой и кислорода только после связывания с CBP ионов кальция. В отличие от Са2+-регулируемых фотопротеинов в молекуле CBP не происходит активации кислородом молекулы целентеразина. В работе с помощью квантово-химических методов исследовано поведение субстратов в данных белках. Показано, что целентеразин может образовывать различные таутомерные формы - CLZ(2H) и CLZ(7H). Исследован механизм образования 2-гидроперокси-целентеразина. Согласно полученным данным эти белки используют для реакции различные формы субстратов: в обелине субстрат находится в форме CLZ(2H), из которой и происходит образование гидроперекиси. В RM целентеразин находится в форме CLZ(7H), и поэтому активации кислородом в CBP не происходит.
The Са2+-regulated photoprotein obelin determines the luminescence of the marine hydroid Obelia longissima. Bioluminescence is initiated by calcium and appears as a result of the oxidative decarboxylation related to the coelenterazine substrate. The luciferase of the luminescent marine coral Renilla muelleri (RM) also uses coelenterazine as a substrate. However, three proteins are involved in the in vivo bioluminescence of these animals: luciferase, green fluorescent protein, and Са2+-regulated coelenterazine-binding protein (СВР). In fact, CBP that contains one strongly bound coelenterazine molecule is the RM luciferase substrate in the in vivo bioluminescent reaction. Coelenterazine becomes available for oxygen and the reaction with luciferase only after binding CBP with calcium ions. Unlike Са2+-regulated photoproteins, the coelenterazine molecule is not activated by oxygen in the CBP molecule. In this work, by means of quantum chemical methods the behavior of substrates in these proteins is analyzed. It is shown that coelenterazine can form different tautomers: CLZ(2H) and CLZ(7H). The formation of 2-hydroperoxy-coelenterazine is studied. According to the obtained data, these proteins use different forms of the substrates for the reaction. In obelin, the substrate is in the CLZ(2H) form that affords hydrogen peroxide. In RM, coelenterazine is in the CLZ(7H) form, and therefore, CBP is not activated by oxygen.

РИНЦ
Держатели документа:
Сибирский аэрокосмический университет
Учреждение Российской академии наук Институт биофизики СО РАН
Учреждение Российской академии наук Институт физики им. Л.В. Киренского СО РАН

Доп.точки доступа:
Антипина, Любовь Юрьевна; Antipina L. Yu.; Томилин, Феликс Николаевич; Tomilin, F. N.; Высоцкий, Евгений Степанович; Vysotskii E.S.; Овчинников, Сергей Геннадьевич; Ovchinnikov S.G.
}
Найти похожие

Ca2+-triggered coelenterazine-binding protein Renilla: Expected and unexpected features / A. N. Kudryavtsev, V. V. Krasitskaya, M. K. Efremov [et al.] // Int. J. Mol. Sci. - 2023. - Vol. 24, Is. 3. - Ст. 2144, DOI 10.3390/ijms24032144. - Cited References: 24. - This research was supported by the state budget allocated to the fundamental research at the Russian Academy of Sciences, project No. 0287-2022-0002 and the Interagency Supercomputer Center of the Russian Academy of Sciences, MVS-100K and MVS-10P . - ISSN 1661-6596. - ISSN 1422-0067
Кл.слова (ненормированные):
Ca2+-triggered coelenterazine-binding protein -- coelenterazine -- furimazine -- luciferase NanoLuc -- B3LYP -- TDDFT -- fragmented molecular orbitals method -- DFTB3
Аннотация: Ca2+-triggered coelenterazine-binding protein (CBP) is a natural form of the luciferase substrate involved in the Renilla bioluminescence reaction. It is a stable complex of coelenterazine and apoprotein that, unlike coelenterazine, is soluble and stable in an aquatic environment and yields a significantly higher bioluminescent signal. This makes CBP a convenient substrate for luciferase-based in vitro assay. In search of a similar substrate form for the luciferase NanoLuc, a furimazine-apoCBP complex was prepared and verified against furimazine, coelenterazine, and CBP. Furimazine-apoCBP is relatively stable in solution and in a frozen or lyophilized state, but as distinct from CBP, its bioluminescence reaction with NanoLuc is independent of Ca2+. NanoLuc turned out to utilize all the four substrates under consideration. The pairs of CBP-NanoLuc and coelenterazine-NanoLuc generate bioluminescence with close efficiency. As for furimazine-apoCBP-NanoLuc pair, the efficiency with which it generates bioluminescence is almost twice lower than that of the furimazine-NanoLuc. The integral signal of the CBP-NanoLuc pair is only 22% lower than that of furimazine-NanoLuc. Thus, along with furimazine as the most effective NanoLuc substrate, CBP can also be recommended as a substrate for in vitro analytical application in view of its water solubility, stability, and Ca2+-triggering “character”.

Смотреть статью,
Scopus,
WOS,
Читать в сети ИФ
Держатели документа:
Institute of Biophysics, Federal Research Center “Krasnoyarsk Science Center SB RAS”, 660036 Krasnoyarsk, Russia
School of Fundamental Biology and Biotechnology, School of Non-Ferrous Metals and Material Science, Siberian Federal University, pr. Svobodny 79, 660041 Krasnoyarsk, Russia
Kirensky Institute of Physics, Federal Research Center “Krasnoyarsk Science Center SB”, 660036 Krasnoyarsk, Russia

Доп.точки доступа:
Kudryavtsev, Alexander N.; Krasitskaya, Vasilisa V.; Efremov, Maxim K.; Zangeeva, Sayana V.; Rogova, A. V.; Рогова, Анастасия Владимировна; Tomilin, F. N.; Томилин, Феликс Николаевич; Frank, Ludmila A.
}
Найти похожие